Пептидная связь: различия между версиями
Перейти к навигации
Перейти к поиску
[непроверенная версия] | [отпатрулированная версия] |
Содержимое удалено Содержимое добавлено
Нет описания правки |
Нет описания правки |
||
Строка 1: | Строка 1: | ||
[[Файл:Peptidformationball rus.svg|500px|thumb|Схема образования пептидной связи. Из двух [[аминокислота|аминокислот]] (1) и (2) образуется [[дипептид]] (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме [[рибосома]] генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: [[полипептиды]] и [[белки]]. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» |
[[Файл:Peptidformationball rus.svg|500px|thumb|Схема образования пептидной связи. Из двух [[аминокислота|аминокислот]] (1) и (2) образуется [[дипептид]] (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме [[рибосома]] генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: [[полипептиды]] и [[белки]]. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются [[радикал]]ом R.]] |
||
<!-- |
<!-- |
||
Версия от 11:19, 9 мая 2010
Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.
Свойства пептидной связи
Связь C-N в пептидной связи частично имеет характер двойной, что проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,32 ангстрема. Это обуславливает следующие свойства:
- 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.
- H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот трансориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также трансориентированы.
- Вращение вокруг связи C-N невозможно, возможно вращение вокруг С-С связи.
Ссылки
Это заготовка статьи по органической химии. Помогите Википедии, дополнив её. |
Для улучшения этой статьи желательно:
|