Пептидная связь: различия между версиями
[непроверенная версия] | [непроверенная версия] |
Loveless (обсуждение | вклад) м робот добавил: id:Ikatan peptida |
Нет описания правки |
||
Строка 16: | Строка 16: | ||
В живых организмах пептидные связи в белках разрываются с помощью специальных [[протеаза|протеолитических ферментов]] (от англ, protein - белок, lysis - разрушение), называемых также [[протеаза|протеазами]], или пептидгидролазами. |
В живых организмах пептидные связи в белках разрываются с помощью специальных [[протеаза|протеолитических ферментов]] (от англ, protein - белок, lysis - разрушение), называемых также [[протеаза|протеазами]], или пептидгидролазами. |
||
Для обнаружения в растворе белков и [[пептиды|пептидов]], а также для их количественного определения используют биуретовую реакцию. |
Для обнаружения в растворе белков и [[пептиды|пептидов]], а также для их количественного определения используют [[биуретовая реакция|биуретовую реакцию]] . |
||
== Ссылки == |
== Ссылки == |
||
Версия от 08:14, 17 августа 2010
Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.
Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R
Свойства пептидной связи
Связь C-N в пептидной связи частично имеет характер двойной, что проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,32 ангстрема. Это обуславливает следующие свойства:
- 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.
- H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот трансориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также трансориентированы.
- Вращение вокруг связи C-N невозможно, возможно вращение вокруг С-С связи.
- Пептидные связи очень прочны и самопроизвольно не разрываются при нормальных условиях, существующих в клетках (нейтральная среда, температура тела). В лабораторных условиях гидролиз пептидных связей белков проводят в запаянной ампуле с концентрированной (6 моль/л) соляной кислотой, при температуре более 105 °С, причём полный гидролиз белка до свободных аминокислот проходит примерно за сутки.
В живых организмах пептидные связи в белках разрываются с помощью специальных протеолитических ферментов (от англ, protein - белок, lysis - разрушение), называемых также протеазами, или пептидгидролазами.
Для обнаружения в растворе белков и пептидов, а также для их количественного определения используют биуретовую реакцию .
Ссылки
Это заготовка статьи по органической химии. Помогите Википедии, дополнив её. |
Для улучшения этой статьи желательно:
|