Флавинадениндинуклеотид: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
[непроверенная версия][отпатрулированная версия]
Содержимое удалено Содержимое добавлено
м откат правок 109.229.133.94 (обс) к версии Addbot
Строка 7: Строка 7:
[[Файл:FAD_FADH2_equlibrium.png|600px]]
[[Файл:FAD_FADH2_equlibrium.png|600px]]


Молекула FADH<sub>2</sub> является переносчиком энергии и восстановленный [[кофермент]] может быть использован как [[субстрат]] в реакции [[Окислительное фосфорилирование|окислительного фосфорилирования]] в [[Митохондрия|митохондрии]]. Молекула FADH<sub>2</sub> окисляется в FAD, при этом выделяется энергия, эквивалентная (запасаемая в форме) двум молекулам [[Аденозинтрифосфат|ATP]].
Молекула FADH<sub>2</sub> является переносчиком энергии и восстановленный [[кофермент]] может быть использован как [[субстрат]] в реакции [[Окислительное фосфорилирование|окислительного фосфорилирования]] в [[Митохондрия|митохондрии]]. Молекула FADH<sub>2</sub> окисляется в FAD, при этом выделяется энергия, эквивалентная (запасаемая в форме) двум молям [[Аденозинтрифосфат|ATP]].


Основной источник восстановленного FAD у [[Эукариоты|эукариот]] — [[цикл Кребса]] и [[бета-окисление липидов]]. В цикле Кребса FAD является простетической группой фермента [[сукцинатдегидрогеназа|сукцинатдегидрогеназы]], которая окисляет [[сукцинат]] до [[фумарат]]а, в бета-окислении липидов FAD является коферментом [[Ac-CoA дегидрогеназы]].<ref>{{книга |автор=Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. |часть= |заглавие=Биохимия человека: в двух томах |оригинал= |ссылка= |ответственный= |издание= |место=Москва |издательство=Мир |год =2004 |том =1 |страницы= |страниц=381|серия= |isbn=5030036008 |тираж=2000 }}</ref>
Основной источник восстановленного FAD у [[Эукариоты|эукариот]] — [[цикл Кребса]] и [[бета-окисление липидов]]. В цикле Кребса FAD является простетической группой фермента [[сукцинатдегидрогеназа|сукцинатдегидрогеназы]], которая окисляет [[сукцинат]] до [[фумарат]]а, в бета-окислении липидов FAD является коферментом [[Ac-CoA дегидрогеназы]].<ref>{{книга |автор=Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. |часть= |заглавие=Биохимия человека: в двух томах |оригинал= |ссылка= |ответственный= |издание= |место=Москва |издательство=Мир |год =2004 |том =1 |страницы= |страниц=381|серия= |isbn=5030036008 |тираж=2000 }}</ref>

Версия от 13:36, 6 мая 2013

FAD

FAD — флавинадениндинуклеотид — кофермент, принимающий участие во многих окислительно-восстановительных биохимических процессах. FAD существует в двух формах — окисленной и восстановленной, его биохимическая функция, как правило, заключается в переходе между этими формами.[1]

FADH2

FAD может быть восстановлен до FADH2, при этом он принимает два атома водорода.

Молекула FADH2 является переносчиком энергии и восстановленный кофермент может быть использован как субстрат в реакции окислительного фосфорилирования в митохондрии. Молекула FADH2 окисляется в FAD, при этом выделяется энергия, эквивалентная (запасаемая в форме) двум молям ATP.

Основной источник восстановленного FAD у эукариот — цикл Кребса и бета-окисление липидов. В цикле Кребса FAD является простетической группой фермента сукцинатдегидрогеназы, которая окисляет сукцинат до фумарата, в бета-окислении липидов FAD является коферментом Ac-CoA дегидрогеназы.[2]

FAD образуется из рибофлавина, многие оксидоредуктазы, называемые флавопротеинами, для своей работы используют FAD как простетическую группу в реакциях переноса электронов.

Примечания

  1. Кнорре Д. Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. — 3. — Москва: Высшая школа, 2000. — 479 с. — 7000 экз. — ISBN 5060037207.
  2. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: в двух томах. — Москва: Мир, 2004. — Т. 1. — 381 с. — 2000 экз. — ISBN 5030036008.

См. также