Коферменты

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
(перенаправлено с «Кофермент»)
Перейти к навигации Перейти к поиску
HS-КОА
Коэнзим А

Коферме́нты, или коэнзи́мы (лат. co- приставка «объединение, сообща, вместе» + ферменты/энзимы) — органические природные соединения небелковой природы, необходимые для осуществления каталитического действия ферментов[1]. Коферменты вместе с функциональными группами аминокислотных остатков фермента формируют активный центр фермента, на котором происходит связывание с субстратом и образование активированного фермент-субстратного комплекса.

Комплекс кофермента и апофермента образует целостную, биологически активную молекулу фермента, называемую холоферментом. Наиболее распространенную группу составляют соединения нуклеотидной природы, а также коферменты, содержащие остатки фосфорной кислоты.

Роль коферментов нередко играют витамины или их метаболиты (чаще всего — фосфорилированные формы витаминов группы B). Например, коферментом фермента карбоксилазы является тиаминпирофосфат, коферментом многих аминотрансфераз — пиридоксаль-6-фосфат.

В металлоферментах роль, аналогичную роли коферментов, могут исполнять катионы металлов, однако коферментами их обычно не называют.

Коферменты обычно непрерывно синтезируются, и их концентрация поддерживается на постоянном уровне внутри клетки. Например, НАДФ «пополняется» через пентозофосфатный путь и S-аденозилметионин с помощью метионинаденозилтрансферазы. Непрерывный синтез означает, что небольшие количества коферментов могут использоваться очень интенсивно. Например, человеческое тело переворачивает свой собственный жир в АТФ каждый день[2].

Список коферментов

[править | править код]

Тиаминовые (производные витамина В1):

Флавиновые (витамин В2):

Никотинамидные (витамин РР)

Пантотеиновые (витамин В5)

Пиридоксиновые (витамин В6):

Примечания

[править | править код]
  1. В.А. Смирнов, Ю.Н. Климочкин. Витамины и коферменты / Учебное пособие. Часть 2. — Самара: Самар. гос. техн. ун-т, 2008. — 91 с.
  2. Törnroth-Horsefield S, Neutze R. Opening and closing the metabolite gate. — Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, December 2008.