Матриксная металлопротеиназа 16

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Матриксная металлопротеиназа 16
Protein MMP16 PDB 1rm8.png
Структура белка MMP16
Обозначения
Символы MMP16; DKFZp761D112, MT3-MMP
Entrez Gene 4325
HGNC 7162
OMIM 602262
RefSeq NM_005941
UniProt P51512
Другие данные
Шифр КФ 3.4.24.-
Локус 8-я хр., 8q21

Матриксная металлопротеиназа 16 (англ. matrix metallopeptidase 16, MMP16) — мембранная эндопептидаза подсемейства матриксных металлопротеиназ, кодируется геном человека MMP16.

Функция[править | править исходный текст]

MMP16 расщепляет различные компоненты внеклеточного матрикса, включая коллаген III типа и фибронектин. Активирует прожелатиназу A. Участвует в перестройке сосудов.

Взаимодействует с CSPG4 через хондроитинсульфат-гликозаминогликановую цепь последнего.

Структура[править | править исходный текст]

Синтезированный белок состоит из 607 аминокислот. После отщепления сигнального пептида и пропептида эндопептидазой фурином зрелый белок включает 488 аминокислот. Состоит из N-концевого внеклеточного участка (445 аминокислот), единственного трансмембранного фрагмента и короткого (22 аминокислоты) цитозольного участка. Внеклеточный участок влкючает 4 гемопексин-подобных доменов, цистеиновый переключатель, 4 участка связывания цинка и каталитический центр, 1 участок N-гликозилирования и 1 участок фосфорилирования (по тирозину-52).[1]

Тканевая специфичность[править | править исходный текст]

MMP15 экспрессируется в сердце, мозге, плаценте, яичниках и тонком кишечнике. Короткая изоформа синтезируется в яичниках.

См. также[править | править исходный текст]

Примечания[править | править исходный текст]

Библиография[править | править исходный текст]

  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. DOI:10.1073/pnas.242603899. PMID 12477932.
  • Jung M, Römer A, Keyszer G, et al. (2003). «mRNA expression of the five membrane-type matrix metalloproteinases MT1-MT5 in human prostatic cell lines and their down-regulation in human malignant prostatic tissue». Prostate 55 (2): 89–98. DOI:10.1002/pros.10194. PMID 12661033.
  • Takino T, Koshikawa N, Miyamori H, et al. (2003). «Cleavage of metastasis suppressor gene product KiSS-1 protein/metastin by matrix metalloproteinases». Oncogene 22 (30): 4617–26. DOI:10.1038/sj.onc.1206542. PMID 12879005.
  • Rozanov DV, Hahn-Dantona E, Strickland DK, Strongin AY (2004). «The low density lipoprotein receptor-related protein LRP is regulated by membrane type-1 matrix metalloproteinase (MT1-MMP) proteolysis in malignant cells». J. Biol. Chem. 279 (6): 4260–8. DOI:10.1074/jbc.M311569200. PMID 14645246.
  • Lang R, Braun M, Sounni NE, et al. (2004). «Crystal structure of the catalytic domain of MMP-16/MT3-MMP: characterization of MT-MMP specific features». J. Mol. Biol. 336 (1): 213–25. DOI:10.1016/j.jmb.2003.12.022. PMID 14741217.
  • Shofuda T, Shofuda K, Ferri N, et al. (2004). «Cleavage of focal adhesion kinase in vascular smooth muscle cells overexpressing membrane-type matrix metalloproteinases». Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. 24 (5): 839–44. DOI:10.1161/01.ATV.0000126680.78500.4c. PMID 15044209.
  • Wang SC, Lien HC, Xia W, et al. (2004). «Binding at and transactivation of the COX-2 promoter by nuclear tyrosine kinase receptor ErbB-2». Cancer Cell 6 (3): 251–61. DOI:10.1016/j.ccr.2004.07.012. PMID 15380516.
  • Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). «The Status, Quality, and Expansion of the NIH Full-Length cDNA Project: The Mammalian Gene Collection (MGC)». Genome Res. 14 (10B): 2121–7. DOI:10.1101/gr.2596504. PMID 15489334.
  • Kimura K, Wakamatsu A, Suzuki Y, et al. (2006). «Diversification of transcriptional modulation: Large-scale identification and characterization of putative alternative promoters of human genes». Genome Res. 16 (1): 55–65. DOI:10.1101/gr.4039406. PMID 16344560.