Никотинамидмономнуклеотид-аденилилтрансфераза
Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 15 ноября 2021 года; проверки требуют 3 правки.
| Никотинамидмономнуклеотид-аденилилтрансфераза | |
|---|---|
 | |
| Идентификаторы | |
| Шифр КФ | 2.7.7.1 |
| Номер CAS | 9032-70-6 |
| Базы ферментов | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Gene Ontology | AmiGO • EGO |
| Поиск | |
| PMC | статьи |
| PubMed | статьи |
| NCBI | NCBI proteins |
| CAS | 9032-70-6 |
Никотинамидмономнуклеотид-аденилилтрансфераза (англ. Nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase; КФ 2.7.7.1) — фермент, катализирующий образование НАД+ из никотинамидмононуклеотида и АТФ.
Реакция выглядит следующим образом:
- АТФ + никотинамидрибонуклеотид дифосфат + НАД+
Катализируемая реакция[править | править код]
+ 
+ PPi
Никотинат рибонуклеотид переносится на аденозинмонофосфат из АТФ с образованием деамино-НАД+ и дифосфата. Никотинамид-рибонуклеотид также возможен в качестве субстрата.
Функции[править | править код]
У человека два фермента этой группы: NMNAT1 и NMNAT2. NMNAT обладают нейропротекторным действием, которое не зависит от их ферментативной активности и предполагает роль шаперона. NMNAT1 стимулирует активность PARP-1 и связывается с поли-(АДФ-рибозой)[1][2][3].
Примечания[править | править код]
- ↑ Zhai R.G., Zhang F., Hiesinger P.R., Cao Y., Haueter C.M., Bellen H.J. NAD synthase NMNAT acts as a chaperone to protect against neurodegeneration (англ.) // Nature : journal. — 2008. — April (vol. 452, no. 7189). — P. 887—891. — doi:10.1038/nature06721. — PMID 18344983.
- ↑ Zhai R.G., Cao Y., Hiesinger P.R., et al. Drosophila NMNAT maintains neural integrity independent of its NAD synthesis activity (англ.) // PLOS Biology. : journal. — 2006. — November (vol. 4, no. 12). — P. e416. — doi:10.1371/journal.pbio.0040416. — PMID 17132048. — PMC 1665629.
- ↑ Berger F., Lau C., Ziegler M. Regulation of poly(ADP-ribose) polymerase 1 activity by the phosphorylation state of the nuclear NAD biosynthetic enzyme NMN adenylyl transferase 1 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2007. — March (vol. 104, no. 10). — P. 3765—3770. — doi:10.1073/pnas.0609211104. — PMID 17360427. — PMC 1820658.
Литература[править | править код]
- ATKINSON M.R., JACKSON J.F., MORTON R.K. Nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase of pig-liver nuclei. The effects of nicotinamide mononucleotide concentration and pH on dinucleotide synthesis (англ.) // Biochemical Journal : journal. — 1961. — Vol. 80, no. 2. — P. 318—323. — PMID 13684981. — PMC 1244001.
- Dahmen W., Webb B., Preiss J. The deamido-diphosphopyridine nucleotide and diphosphopyridine nucleotide pyrophosphorylases of Escherichia coli and yeast (англ.) // Archives of Biochemistry and Biophysics : journal. — Elsevier, 1967. — Vol. 120, no. 2. — P. 440—450. — doi:10.1016/0003-9861(67)90262-7. — PMID 4291828.
- Kornberg A; Pricer W.E. Enzymatic cleavage of diphosphopyridine nucleotide with radioactive pyrophosphate (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1951. — Vol. 191, no. 2. — P. 535—541. — PMID 14861199.