Шапероны

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Изображение модели комплекса бактериальных шаперонов GroES и GroEL (вид сверху).

Шаперо́ны (англ. chaperones) — класс белков, главная функция которых состоит в восстановлении правильной нативной третичной или четвертичной структуры белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов. Термин «молекулярный шаперон» впервые был использован в 1978 году в работе Рона Ласкей, профессора эмбриологии из Кембриджского Университета [1] при описании ядерного белка нуклеоплазмина, способного предотвращать агрегирование белков-гистонов с ДНК при образовании нуклеосом. Шапероны есть во всех живых организмах, и механизм их действия, нековалентное присоединение к белкам и их «расплетение» с использованием энергии гидролиза АТФ, также консервативен.

Функции[править | править исходный текст]

Многие шапероны являются белками теплового шока, то есть белками, экспрессия которых начинается в ответ на рост температуры или другие клеточные стрессы.[2] Тепло сильно влияет на фолдинг белка, а некоторые шапероны участвуют в исправлении потенциального вреда, который возникает из-за неправильного сворачивания белков. Другие шапероны участвуют в фолдинге только что созданных белков в тот момент, когда они «вытягиваются» из рибосомы. И хотя большинство только что синтезированных белков могут сворачиваться и при отсутствии шаперонов, некоторому меньшинству обязательно требуется их присутствие.

Другие типы шаперонов участвуют в транспортировке веществ сквозь мембраны, например в митохондриях и эндоплазматическом ретикулуме у эукариот.

Роль в болезнях человека[править | править исходный текст]

Продолжают обнаруживаться новые функции шаперонов, например, участие в разрушении белка, деятельности бактериального адгезина и в реакциях на заболевания, связанные с агрегацией белков: муковисцидоза и лизосомной болезни накопления (англ.)русск., а также нейродегенеративных расстройств, таких, как болезни Альцгеймера, Хантингтона и Паркинсона; [3].

Важность нормальной работы шаперонов для функционирования организма может быть проиллюстрирована на примере шаперона α-кристаллина, входящего в состав хрусталика глаза человека. Мутации в этом белке приводят к помутнению хрусталика из-за агрегирования белков и, как результат, к катаракте[4].

Примечания[править | править исходный текст]

  1. Laskey RA, Honda BM, Mills AD, Finch JT (1978). «Nucleosomes are assembled by an acidic protein which binds histones and transfers them to DNA». Nature 275 (5679): 416-20. PMID 692721.
  2. Ellis RJ, van der Vies SM (1991). «Molecular chaperones». Annu. Rev. Biochem. 60: 321–47. DOI:10.1146/annurev.bi.60.070191.001541. PMID 1679318.
  3. Alberti S. Molecular mechanisms of spatial protein quality control. — 2012. — В. 5. — Т. 6. — С. 437-42. — DOI:10.4161/pri.22470 — PMID 23051707.
  4. Sun Y, MacRae TH. (2005). «The small heat shock proteins and their role in human disease». FEBS J. 60: 2613—2627. PMID 115943797.

См. также[править | править исходный текст]