Миоглобин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Миоглобин
Myoglobin.png
Модель миоглобина.[1]
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволMB ; PVALB
Внешние IDOMIM: 160000 MGI96922 HomoloGene3916 GeneCards: MB Gene
Профиль экспрессии РНК
PBB GE MB 204179 at tn.png
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez415117189
EnsemblENSG00000198125ENSMUSG00000018893
UniProtP02144P04247
RefSeq (мРНК)NM_005368NM_001164047
RefSeq (белок)NP_005359NP_001157519
Локус (UCSC)Chr 22:
36 – 36.03 Mb
Chr 15:
77.02 – 77.05 Mb
Поиск в PubMed[1][2]

Миоглоби́н — кислородосвязывающий белок скелетных мышц и мышцы сердца. Функция миоглобина заключается в создании в мышцах кислородного резерва, который расходуется по мере необходимости, восполняя временную нехватку кислорода.

Миоглобин скелетных мышц и миоглобин миокарда (сердечной мышцы) слегка различны по аминокислотной последовательности. В практической медицине этот факт используется для определения диагноза инфаркта миокарда по появлению специфического «сердечного» изотипа миоглобина (равно как и «сердечных» изотипов некоторых мышечных ферментов) в крови.

В нормальных условиях, в отсутствие повреждения или воспаления мышечной ткани, миоглобин в кровь не попадает.

Подобно гемоглобину, миоглобин высокотоксичен при его нахождении в свободном состоянии в плазме крови: крупные молекулы миоглобина могут закупоривать канальцы почек и приводить к их некрозу; конкурируя с гемоглобином эритроцитов за связывание с кислородом в лёгких и не выполняя функцию передачи кислорода тканям, свободный миоглобин ухудшает кислородное снабжение тканей и приводит к развитию тканевой гипоксии.

Самоотравление организма свободным миоглобином и как следствие острая почечная недостаточность и тканевая гипоксия — одна из главных причин смерти при синдроме длительного сдавления (краш-синдром), встречающемся при тяжёлых травмах со сдавлением или размозжением значительных количеств мышечной ткани.

Миоглобин кашалота — первый белок, у которого была исследована третичная структура.

Примечания[править | править код]

  1. PDB 1MBO; Takano T (March 1977). «Structure of myoglobin refined at 2.0 Å resolution. II. Structure of deoxymyoglobin from sperm whale». J. Mol. Biol. 110 (3): 569–84. DOI:10.1016/S0022-2836(77)80112-5. PMID 845960.