Лёгкие цепи иммуноглобулинов

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
(перенаправлено с «L-цепи»)
Перейти к навигации Перейти к поиску
Схематическая диаграмма типичного антитела. Синим показаны две тяжёлых цепи, соединённых дисульфидными связями с лёгкими цепями (показаны зелёным). Показаны константный (C) и вариабельный (V) домены.
Иммуноглобулин класса G. Две тяжёлые цепи показаны синим и красным, две лёгкие — зелёным и жёлтым.

Лёгкие цепи иммуноглобулинов (Immunoglobulin light chains) — это белковые субъединицы иммуноглобулинов. Молекулы иммуноглобулинов класса G состоят из двух лёгких и двух тяжёлых цепей. Лёгкие цепи иммуноглобулинов имеют молекулярную массу около 28 кДа.

У млекопитающих[править | править код]

У млекопитающих и человека представлены два типа лёгких цепей

  • лямбда (lambda, λ) цепи (1, 2, 3, и 4)
  • каппа (kappa, κ) цепи (только один тип)

Антитела образуются B-лимфоцитами, которые экспрессируют только один класс лёгких цепей в течение жизни. Отношение каппа цепей к лямбда цепям у здоровых людей приблизительно составляет 65 к 35, причём уровни часто сильно изменяются при новообразованиях.

У других животных[править | править код]

Лёгкие цепи иммуноглобулинов у тетрапод классифицируют на каппа (κ), лямбда (λ), и сигма (σ) классы. Различия между κ, λ, и σ изотипами предшествовали эволюционной радиации тетрапод. Изотип σ был утерян амфибиями до возникновения линии рептилий.[1]

Другие типы лёгких цепей могут быть обнаружены у низших позвоночных, например, лёгкие цепи йота изотипа у Chondrichthyes and Teleostei.[2][3]

У верблюдов есть антитела, имеющие только две тяжёлые цепи и не имеют лёгких.[4] Функциональное назначение этого процесса в настоящее время не выяснено. Однако типичные антитела тоже присутствуют.

Строение[править | править код]

Лёгкие цепи одного антитела всегда идентичны. Каждая лёгкая цепь содержит два последовательно соединённых иммуноглобулиновых домена:

  • один константный домен ()
  • и один вариабельный домен () отвечающий за связывание антигена

Приблизительная длина одной лёгкой цепи — 211—217 остатков аминокислот[2].

Патология[править | править код]

Новообразования плазматических клеток, например, в случае множественной миеломы, могут секретировать лёгкие цепи иммуноглобулинов, которые называются белками Бенс-Джонса.

Ссылки[править | править код]

  1. Das S., Nikolaidis N., Klein J., Nei M. Evolutionary redefinition of immunoglobulin light chain isotypes in tetrapods using molecular markers (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2008. — Vol. 105, no. 43. — P. 16647—16652. — PMID 18940927.
  2. 1 2 Janeway C. A., Jr. et al. Immunobiology (неопр.). — 5th ed.. — Garland Publishing  (англ.), 2001.
  3. IMGT Index Архивировано 27 апреля 2007 года. Antibodies (or Immunoglobulins).
  4. Hamers-Casterman C., Atarhouch T., Muyldermans S., Robinson G., Hamers C., Songa E., Bendahman N., Hamers R. Naturally occurring antibodies devoid of light chains (англ.) // Nature : journal. — 1993. — Vol. 363, no. 6428. — P. 446—448. — PMID 8502296.

См. также[править | править код]