Ацил-КоА-дегидрогеназа жирных кислот со средней длиной цепи
| Человеческая ацил-КоА-дегидрогеназа жирных кислот со средней длиной цепи | |
|---|---|
 Medium-chain acyl-CoA dehydrogenase tetramer, Human | |
| Идентификаторы | |
| Шифр КФ | 1.3.8.7 |
| Базы ферментов | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Поиск | |
| PMC | статьи |
| PubMed | статьи |
| NCBI | NCBI proteins |
Ацил-КоА-дегидрогеназа жирных кислот со средней длиной цепи, также MCAD (сокр. от англ. Мedium-chain acyl-CoA dehydrogenase) — один из митохондриальных ферментов (КФ 1.3.8.7) семейства ацил-КоА-дегидрогеназ, класса оксидоредуктазы. Систематическое название фермента:электрон-переносящая флавопротеинзависимая 2,3-оксидорекдуктаза[1] . Данный фермент участвует в процессе β-окисления жирных кислот. У человека ген, кодирующий данный фермент — ACADM, локализован на коротком плече (p-плече) 1-й хромосомы.
Катализирует реакцию элиминирования (отщепления) протонов от субстрата — ацил-КоА жирных кислот со средней длиной углеводородной цепи (от С8 до С14) на электрон-переносящий флавопротеин (FAD), который служит простетической группой:
Ацил-КоА жирной кислоты со средней длиной углеводородной цепи + FAD транс-2,3-дегидроксиацил-КоА жирной кислоты со средней длиной углеводородной цепи + FADH2
См. также[править | править код]
Примечания[править | править код]
- ↑ Toogood H. S., van Thiel A., Basran J., Sutcliffe M. J., Scrutton N. S., Leys D. Extensive domain motion and electron transfer in the human electron transferring flavoprotein.medium chain Acyl-CoA dehydrogenase complex. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2004. — Vol. 279, no. 31. — P. 32904—32912. — doi:10.1074/jbc.M404884200. — PMID 15159392.