Интегральный мембранный белок: различия между версиями
| [отпатрулированная версия] | [отпатрулированная версия] |
Djem92 (обсуждение | вклад) |
Djem92 (обсуждение | вклад) |
||
| Строка 4: | Строка 4: | ||
== Структура == |
== Структура == |
||
Особенность интегральных белков — наличие в их [[полипептид]]ной цепи довольно |
Особенность интегральных белков — наличие в их [[полипептид]]ной цепи довольно протяжённых участков с преобладающим содержанием неполярных аминокислот. Как правило, эти участки имеют конформацию α-спирали, на наружной стороне которой расположены боковые углеводородные фрагменты аминокислотных остатков, в результате чего вся спираль, в целом, приобретает гидрофобный характер. Доля α-спиральных участков в мембранных белках довольно велика (составляет 30—50 %), остальная часть полипептидной цепи находится преимущественно в форме клубка. Участков с β-структурой, как правило, мало, но если они есть, то такой белок как правило имеет форму бета-бочёнка. |
||
Интегральные белки можно разделить на две группы: |
Интегральные белки можно разделить на две группы: |
||
| Строка 12: | Строка 12: | ||
=== Структурные исследования === |
=== Структурные исследования === |
||
Одним из главных препятствий при структурном изучении интегральных белков биологических мембран является их низкая растворимость. [[Мембранные белки]] практически нерастворимы в водных буферных системах, и это фактически исключает использование протеолитических ферментов в традиционной форме. Эта же проблема мешает получению их точных атомных структур методом [[Рентгеноструктурный анализ|рентгеноструктурного анализа]]: мембранные белки с трудом образуют кристаллы. По этой причине для выяснения их третичной и четвертичной структуры часто используется метод моделирования на основе пространственной структуры гомологичных белков. |
Одним из главных препятствий при структурном изучении интегральных белков биологических мембран является их низкая растворимость. [[Мембранные белки]] практически нерастворимы в водных буферных системах, и это фактически исключает использование протеолитических ферментов в традиционной форме. Эта же проблема мешает получению их точных атомных структур методом [[Рентгеноструктурный анализ|рентгеноструктурного анализа]]: мембранные белки с трудом образуют кристаллы. По этой причине для выяснения их третичной и четвертичной структуры часто используется метод моделирования на основе пространственной структуры гомологичных белков. |
||
== Функции == |
== Функции == |
||
Версия от 12:21, 10 ноября 2016
Интегральный мембранный белок (ИМБ, IMP или просто интегральный белок) — один из типов мембранных белков, которые прочно связаны с цитоплазматической мембраной (интегрированы). Они составляют значительную часть белков, закодированных в геноме любого организма[1]. Интегральные белки могут быть погружены в мембрану полностью, а иногда даже пронизывают её насквозь[2]. В этом смысле, все трансмембранные белки являются интегральными белками, но не все интегральные — трансмембранными. Связь интегральных белков с мембранными липидами очень прочна и определяется главным образом гидрофобными взаимодействиями.
Структура
Особенность интегральных белков — наличие в их полипептидной цепи довольно протяжённых участков с преобладающим содержанием неполярных аминокислот. Как правило, эти участки имеют конформацию α-спирали, на наружной стороне которой расположены боковые углеводородные фрагменты аминокислотных остатков, в результате чего вся спираль, в целом, приобретает гидрофобный характер. Доля α-спиральных участков в мембранных белках довольно велика (составляет 30—50 %), остальная часть полипептидной цепи находится преимущественно в форме клубка. Участков с β-структурой, как правило, мало, но если они есть, то такой белок как правило имеет форму бета-бочёнка.
Интегральные белки можно разделить на две группы:
- Политопические интегральные белки (Трансмембранные белки)
- Монотопические интегральные белки
Структурные исследования
Одним из главных препятствий при структурном изучении интегральных белков биологических мембран является их низкая растворимость. Мембранные белки практически нерастворимы в водных буферных системах, и это фактически исключает использование протеолитических ферментов в традиционной форме. Эта же проблема мешает получению их точных атомных структур методом рентгеноструктурного анализа: мембранные белки с трудом образуют кристаллы. По этой причине для выяснения их третичной и четвертичной структуры часто используется метод моделирования на основе пространственной структуры гомологичных белков.
Функции
Интегральные мембранные белки включают в себя белки-транспортёры, линкеры, ионные каналы, рецепторы, ферменты, структурные домены мембранных якорей, белки, участвующие в накоплении и передачи энергии и белки, ответственные за клеточную адгезию[3].
Примеры интегральных белков
- Бактериородопсин
- белки клеточной адгезии
- белки щелевых контактов - коннексины
- гликофорины
- инсулиновый рецептор
- ионные каналы
- GPCR - рецепторы, сопряжённые с G-белками, семейство семиспиральных белков, к которому, в частности относятся и адренорецепторы.
Примечания
- ↑ Wallin E, von Heijne G (1998). "Genome-wide analysis of integral membrane proteins from eubacterial, archaean, and eukaryotic organisms". Protein Science. 7 (4): 1029—38. doi:10.1002/pro.5560070420. PMC 2143985. PMID 9568909.
- ↑ Гусев М.В., Минеева Л.А. Микробиология. — М.: Моск.ун-та, 1985. — 376 с.
- ↑ Saier MH, Yen MR, Noto K, Tamang DG, Elkan C (January 2009). "The Transporter Classification Database: recent advances". Nucleic Acids Res. 37 (Database issue): D274—8. doi:10.1093/nar/gkn862. PMC 2686586. PMID 19022853.
{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)