SUMO (белок): различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Интерактивная навигация по истории
(Показать все непатрулированные изменения)
[отпатрулированная версия][отпатрулированная версия]
Следующая правка →
Содержимое удалено Содержимое добавлено
ВизуальныйВики-текст
← Новая страница: «'''SUMO''' (''англ''. '''S'''mall '''U'''biquitin-like '''M'''odifier) это абреввиатура названия для семейства малых (10–15 кДа) убиквитин-подобных белков-модификаторов, которые ковалентно присоединяются к оста...»
 
Нет описания правки
Строка 1: Строка 1:
'''SUMO''' (''англ''. '''S'''mall '''U'''biquitin-like '''M'''odifier) это абреввиатура названия для семейства малых (10–15 [[Атомная единица массы|кДа]]) [[убиквитин]]-подобных [[Посттрансляционная модификация|белков-модификаторов]], которые ковалентно присоединяются к остатку [[лизин]]а на белках-мишенях посредством серии [[фермент]]ативных реакций, что ведет к изменению функции этих белков<ref name="Celen">Celen, A. B., & Sahin, U. (2020). Sumoylation on its 25th anniversary: mechanisms, pathology, and emerging concepts. The FEBS journal, 287(15), 3110-3140. {{PMID|32255256}} {{DOI|10.1111/febs.15319}}</ref><ref>Zhao, J. (2007). Sumoylation regulates diverse biological processes. Cellular and molecular life sciences, 64(23), 3017-3033. {{PMID|17763827}} {{PMC|7079795}} {{DOI|10.1007/s00018-007-7137-4}}</ref><ref name="Yang">Yang, Y., He, Y., Wang, X., Liang, Z., He, G., Zhang, P., ... & Liang, S. (2017). Protein SUMOylation modification and its associations with disease. Open biology, 7(10), 170167. {{PMID|29021212}} {{PMC|5666083}} {{DOI|10.1098/rsob.170167}}</ref><ref>Yau, T. Y., Sander, W., Eidson, C., & Courey, A. J. (2021). SUMO Interacting Motifs: Structure and Function. Cells, 10(11), 2825. {{PMID|34831049}} {{PMC|8616421}} {{DOI|10.3390/cells10112825}}</ref>. Структурно белки SUMO напоминают убиквитин и обладают [[Консервативные последовательности|консервативной структурой]], состоящей из пятицепочечного [[β-лист]]а, который обертывается вокруг центральной [[Альфа-спираль|α-спирали]]<ref>Cappadocia, L., & Lima, C. D. (2018). Ubiquitin-like protein conjugation: structures, chemistry, and mechanism. Chemical reviews, 118(3), 889-918.{{PMID|28234446}} {{PMC|5815371}} {{DOI|10.1021/acs.chemrev.6b00737}}</ref>
'''SUMO''' (''англ''. '''S'''mall '''U'''biquitin-like '''M'''odifier) это абреввиатура названия для семейства малых (10–15 [[Атомная единица массы|кДа]]) [[убиквитин]]-подобных [[Посттрансляционная модификация|белков-модификаторов]], которые ковалентно присоединяются к остатку [[лизин]]а на белках-мишенях посредством серии [[фермент]]ативных реакций, что ведет к изменению функции этих белков<ref name="Celen">Celen, A. B., & Sahin, U. (2020). Sumoylation on its 25th anniversary: mechanisms, pathology, and emerging concepts. The FEBS journal, 287(15), 3110-3140. {{PMID|32255256}} {{DOI|10.1111/febs.15319}}</ref><ref>Zhao, J. (2007). Sumoylation regulates diverse biological processes. Cellular and molecular life sciences, 64(23), 3017-3033. {{PMID|17763827}} {{PMC|7079795}} {{DOI|10.1007/s00018-007-7137-4}}</ref><ref name="Yang">Yang, Y., He, Y., Wang, X., Liang, Z., He, G., Zhang, P., ... & Liang, S. (2017). Protein SUMOylation modification and its associations with disease. Open biology, 7(10), 170167. {{PMID|29021212}} {{PMC|5666083}} {{DOI|10.1098/rsob.170167}}</ref><ref>Yau, T. Y., Sander, W., Eidson, C., & Courey, A. J. (2021). SUMO Interacting Motifs: Structure and Function. Cells, 10(11), 2825. {{PMID|34831049}} {{PMC|8616421}} {{DOI|10.3390/cells10112825}}</ref>. Структурно белки SUMO напоминают убиквитин и обладают [[Консервативные последовательности|консервативной структурой]], состоящей из пятицепочечного [[β-лист]]а, который обертывается вокруг центральной [[Альфа-спираль|α-спирали]]<ref>Cappadocia, L., & Lima, C. D. (2018). Ubiquitin-like protein conjugation: structures, chemistry, and mechanism. Chemical reviews, 118(3), 889-918.{{PMID|28234446}} {{PMC|5815371}} {{DOI|10.1021/acs.chemrev.6b00737}}</ref>


Регуляция посрелством присоединения SUMO (сумоиляция, сумоилирование) выполняет множество функций, таких как изменение стабильности белка, модулирование переноса белка, управление белок-белковыми взаимодействиями, регуляция активности белка, которые влияют на многочисленные аспекты клеточного роста, дифференцировки и реакции на стресс<ref name="Yau">Yau, T. Y., Molina, O., & Courey, A. J. (2020). SUMOylation in development and neurodegeneration. Development, 147(6), dev175703. {{PMID|32188601}} {{PMC|7097199}} {{DOI|10.1242/dev.175703}}</ref>. Так, например, сумоилирования [[Гистоны|гистонов]] наряду с другими их модификациями очевидно участвует в [[Эпигенетика|эпигенетических механизмах]], регулирующих экспрессию генов, структуру хроматина и стабильность генома<ref>Ryu, H. Y., & Hochstrasser, M. (2021). Histone sumoylation and chromatin dynamics. Nucleic Acids Research, 49(11), 6043-6052. {{PMID|33885816} {{PMC|8216275}} {{DOI|10.1093/nar/gkab280}}</ref>
Регуляция посрелством присоединения SUMO (сумоиляция, сумоилирование) выполняет множество функций, таких как изменение стабильности белка, модулирование переноса белка, управление белок-белковыми взаимодействиями, регуляция активности белка, которые влияют на многочисленные аспекты клеточного роста, дифференцировки и реакции на стресс<ref name="Yau">Yau, T. Y., Molina, O., & Courey, A. J. (2020). SUMOylation in development and neurodegeneration. Development, 147(6), dev175703. {{PMID|32188601}} {{PMC|7097199}} {{DOI|10.1242/dev.175703}}</ref><ref name="Niskanen">Niskanen, E. A., Malinen, M., Sutinen, P., Toropainen, S., Paakinaho, V., Vihervaara, A., ... & Palvimo, J. J. (2015). Global SUMOylation on active chromatin is an acute heat stress response restricting transcription. Genome biology, 16(1), 1-19. {{PMID|26259101}} {{PMC|4531811}} {{DOI|10.1186/s13059-015-0717-y}}</ref>. Так, например, сумоилирования [[Гистоны|гистонов]] наряду с другими их модификациями очевидно участвует в [[Эпигенетика|эпигенетических механизмах]], регулирующих экспрессию генов, структуру хроматина и стабильность генома<ref>Ryu, H. Y., & Hochstrasser, M. (2021). Histone sumoylation and chromatin dynamics. Nucleic Acids Research, 49(11), 6043-6052. {{PMID|33885816} {{PMC|8216275}} {{DOI|10.1093/nar/gkab280}}</ref><ref>Boulanger, M., Chakraborty, M., Tempé, D., Piechaczyk, M., & Bossis, G. (2021). SUMO and transcriptional regulation: The lessons of large-scale proteomic, modifomic and genomic studies. Molecules, 26(4), 828. {{PMID|33562565}} {{PMC|7915335}} {{DOI|10.3390/molecules26040828}}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Zhao X, Hendriks IA, LeGras S, Ye T, Ramos AL | title = Waves of sumoylation support transcription dynamics during adipocyte differentiation | journal = Nucleic acids research | volume = 50 | issue = 3 | pages = 1351-1369 | date = January 2022 | pmid = 35100417 | pmc = 8860575 | doi = 10.1093/nar/gkac027 | s2cid = }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Paakinaho V, Lempiäinen JK, Sigismondo G, Niskanen EA, Malinen M, Jääskeläinen T, Varjosalo M, Krijgsveld J, Palvimo JJ | title = SUMOylation regulates the protein network and chromatin accessibility at glucocorticoid receptor-binding sites | journal = Nucleic acids research | volume = 49 | issue = 4 | pages = 1951-1971 | pmc = 7913686 | date = Feb 2021 | pmid = 33524141 | doi = 10.1093/nar/gkab032 | s2cid = }}</ref>


== Примечания ==
== Примечания ==

Версия от 13:49, 14 марта 2022

SUMO (англ. Small Ubiquitin-like Modifier) это абреввиатура названия для семейства малых (10–15 кДа) убиквитин-подобных белков-модификаторов, которые ковалентно присоединяются к остатку лизина на белках-мишенях посредством серии ферментативных реакций, что ведет к изменению функции этих белков[1][2][3][4]. Структурно белки SUMO напоминают убиквитин и обладают консервативной структурой, состоящей из пятицепочечного β-листа, который обертывается вокруг центральной α-спирали[5]

Регуляция посрелством присоединения SUMO (сумоиляция, сумоилирование) выполняет множество функций, таких как изменение стабильности белка, модулирование переноса белка, управление белок-белковыми взаимодействиями, регуляция активности белка, которые влияют на многочисленные аспекты клеточного роста, дифференцировки и реакции на стресс[6][7]. Так, например, сумоилирования гистонов наряду с другими их модификациями очевидно участвует в эпигенетических механизмах, регулирующих экспрессию генов, структуру хроматина и стабильность генома[8][9][10][11]

Примечания

  1. ↑ Celen, A. B., & Sahin, U. (2020). Sumoylation on its 25th anniversary: mechanisms, pathology, and emerging concepts. The FEBS journal, 287(15), 3110-3140. PMID 32255256 doi:10.1111/febs.15319
  2. ↑ Zhao, J. (2007). Sumoylation regulates diverse biological processes. Cellular and molecular life sciences, 64(23), 3017-3033. PMID 17763827 PMC 7079795 doi:10.1007/s00018-007-7137-4
  3. ↑ Yang, Y., He, Y., Wang, X., Liang, Z., He, G., Zhang, P., ... & Liang, S. (2017). Protein SUMOylation modification and its associations with disease. Open biology, 7(10), 170167. PMID 29021212 PMC 5666083 doi:10.1098/rsob.170167
  4. ↑ Yau, T. Y., Sander, W., Eidson, C., & Courey, A. J. (2021). SUMO Interacting Motifs: Structure and Function. Cells, 10(11), 2825. PMID 34831049 PMC 8616421 doi:10.3390/cells10112825
  5. ↑ Cappadocia, L., & Lima, C. D. (2018). Ubiquitin-like protein conjugation: structures, chemistry, and mechanism. Chemical reviews, 118(3), 889-918.PMID 28234446 PMC 5815371 doi:10.1021/acs.chemrev.6b00737
  6. ↑ Yau, T. Y., Molina, O., & Courey, A. J. (2020). SUMOylation in development and neurodegeneration. Development, 147(6), dev175703. PMID 32188601 PMC 7097199 doi:10.1242/dev.175703
  7. ↑ Niskanen, E. A., Malinen, M., Sutinen, P., Toropainen, S., Paakinaho, V., Vihervaara, A., ... & Palvimo, J. J. (2015). Global SUMOylation on active chromatin is an acute heat stress response restricting transcription. Genome biology, 16(1), 1-19. PMID 26259101 PMC 4531811 doi:10.1186/s13059-015-0717-y
  8. ↑ Ryu, H. Y., & Hochstrasser, M. (2021). Histone sumoylation and chromatin dynamics. Nucleic Acids Research, 49(11), 6043-6052. {{PMID|33885816} PMC 8216275 doi:10.1093/nar/gkab280
  9. ↑ Boulanger, M., Chakraborty, M., Tempé, D., Piechaczyk, M., & Bossis, G. (2021). SUMO and transcriptional regulation: The lessons of large-scale proteomic, modifomic and genomic studies. Molecules, 26(4), 828. PMID 33562565 PMC 7915335 doi:10.3390/molecules26040828
  10. ↑ Zhao X, Hendriks IA, LeGras S, Ye T, Ramos AL (January 2022). "Waves of sumoylation support transcription dynamics during adipocyte differentiation". Nucleic acids research. 50 (3): 1351–1369. doi:10.1093/nar/gkac027. PMC 8860575. PMID 35100417.
  11. ↑ Paakinaho V, Lempiäinen JK, Sigismondo G, Niskanen EA, Malinen M, Jääskeläinen T, Varjosalo M, Krijgsveld J, Palvimo JJ (Feb 2021). "SUMOylation regulates the protein network and chromatin accessibility at glucocorticoid receptor-binding sites". Nucleic acids research. 49 (4): 1951–1971. doi:10.1093/nar/gkab032. PMC 7913686. PMID 33524141.
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=SUMO_(белок)&oldid=120638657