Посттрансляционная модификация

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Диаграмма генетического кода[1], показывающая места возможной посттрансляционной модификации аминокислот

Посттрансляционная модификация — это ковалентная химическая модификация белка после его синтеза на рибосоме. Для многих белков посттрансляционная модификация оказывается завершающим этапом биосинтеза, который является частью процесса экспрессии генов. Наряду с альтернативным сплайсингом посттрансляционные модификации увеличивают разнообразие белков в клетке.

На сегодняшний день известно более двухсот вариантов посттрансляционной модификации белков, и, по всей видимости, модификациям подвергается подавляющее большинство белков[2], более того, один и тот же белок может подвергаться нескольким различным модификациям. Посттрансляционные модификации оказывают различные эффекты на белки: регулируют продолжительность их существования в клетке, ферментативную активность, взаимодействия с другими белками. В ряде случаев посттрансляционные модификации являются обязательным этапом созревания белка, в противном случае он оказывается функционально неактивным. Например, при созревании инсулина и некоторых других гормонов необходим ограниченный протеолиз полипептидной цепи, а при созревании белков плазматической мембраны — гликозилирование.

Посттрансляционные модификации могут быть как широко распространёнными, так и редкими, вплоть до уникальных. Так гликозилирование является одной из наиболее часто встречающихся модификаций — считается, что около половины белков человека гликозилировано, а 1—2 % генов человека кодируют белки, связанные с гликозилированием[3]. К редким модификациям относят тирозинирование/детирозинирование и полиглицилирование тубулина[4].

Исключительное значение посттрансляционных модификаций для нормального функционирования организма подтверждается тем, что существуют заболевания, в основе которых лежит нарушение системы посттрансляционной модификации белков (муколипидоз, болезнь Альцгеймера, различные виды рака). На сегодняшний день для изучения Посттрансляционной модификации применяют методы масс-спектрометрии и истерн-блоттинга.

Модификации главной цепи[править | править вики-текст]

Включающие расщепление пептидной связи[править | править вики-текст]

Присоединение небольших химических групп[править | править вики-текст]

Присоединение гидрофобных групп для локализации в мембране[править | править вики-текст]

Модификации боковых цепей аминокислот[править | править вики-текст]

Присоединение или отщепление небольших химических групп[править | править вики-текст]

Присоединение гидрофобных групп для локализации в мембране[править | править вики-текст]

Присоединение других белков и пептидов[править | править вики-текст]

Примечания[править | править вики-текст]

  1. Gramatikoff K. in Abgent Catalog (2004-5) p.263
  2. Jensen, O. N. (2006). «Interpreting the protein language using proteomics». Nat Rev Mol Cell Biol 7: 391—403. DOI:10.1038/nrm1939. PMID 16723975.
  3. Walsh, G. and Jefferis, R. (2006). «Post-translational modifications in the context of therapeutic proteins». Nat Biotechnol 24: 1241—1252. DOI:10.1038/nbt1252. PMID 17033665.
  4. Rosenbaum, J. (2000). «Cytoskeleton: functions for tubulin modifications at last». Curr Biol 10: 801-803. DOI:10.1016/S0960-9822(00)00767-3. PMID 11084355.

См. также[править | править вики-текст]

Ссылки[править | править вики-текст]

  • Post Translational Modification
  • Prediction of human protein function from post-translational modifications and localization features, L.J. Jensen, R. Gupta, N. Blom, D. Devos, J. Tamames, C. Kesmir, H. Nielsen, H.H. Stærfeldt, K. Rapacki, C. Workman, C. A. F. Andersen, S. Knudsen, A. Krogh, A. Valencia, S. Brunak, J. Mol. Biol., 319, 1257—1265, 2002.