Тельца включения (бактерии): различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Интерактивная навигация по истории
[отпатрулированная версия][непроверенная версия]
Следующая правка →
Содержимое удалено Содержимое добавлено
ВизуальныйВики-текст
← Новая страница: «'''Тельца включения''' — это нерастворимые белковые аггрегаты, образующ…»
 
м оформление литературы
Строка 1: Строка 1:
'''Тельца включения''' — это нерастворимые [[белки|белковые]] аггрегаты, образующиеся при суперэкспрессии рекомбинантных белков у [[бактерии|бактерий]].
'''Тельца включения''' — это нерастворимые [[белки|белковые]] аггрегаты, образующиеся при суперэкспрессии рекомбинантных белков у [[бактерии|бактерий]].
==Общие сведения.==
==Общие сведения.==
В клетках под [[Электронный микроскоп|электронным микроскопом]] чаще всего тельца включения выглядят как большие тёмные аггрегаты<ref name="EM1">[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8626487 Folding of a mutant maltose-binding protein of Escherichia coli which forms inclusion bodies. Betton and Hofnung J Biol Chem. 1996 Apr 5;271(14):8046-52.]</ref><sup>,</sup><ref name="EM2">[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18720489 The surface layer protein of Bacillus thuringiensis CTC forms unique intracellular parasporal inclusion body. Zhu and Yu J Basic Microbiol. 2008 Aug;48(4):302-7. doi: 10.1002/jobm.200800013.]</ref>. Выделенные из клеток тельца включения представляют собой аморфные сферические или палочковидные образования диаметром от 0.2 мкм до 1.2 мкм<ref name="Shape1">[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10760503 Fine architecture of bacterial inclusion bodies. Carrio et al. FEBS Lett. 2000 Apr 7;471(1):7-11.]</ref><sup>,</sup><ref name="Shape2">[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17269700 Refolding and structural characteristic of TRAIL/Apo2L inclusion bodies from different specific growth rates of recombinant Escherichia coli. Kang et al. Biotechnol Prog. 2007 Jan-Feb;23(1):286-92.]</ref><sup>,</sup><ref name="Shape3">[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1367632 Structure and morphology of protein inclusion bodies in Escherichia coli. Bowden et al. Biotechnology (N Y). 1991 Aug;9(8):725-30. Biotechnology (N Y). 1991 Aug;9(8):725-30.]</ref>.
В клетках под [[Электронный микроскоп|электронным микроскопом]] чаще всего тельца включения выглядят как большие тёмные аггрегаты<ref>{{Статья|автор = J. M. Betton, M. Hofnung|год = 1996-04-05|issn = 0021-9258|страницы = 8046-8052|издание = The Journal of Biological Chemistry|заглавие = Folding of a mutant maltose-binding protein of Escherichia coli which forms inclusion bodies|ссылка = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8626487|том = 271|язык = en|тип = журнал|номер = 14}}</ref><ref>{{Статья|автор = Chenguang Zhu, Ziniu Yu|год = 2008-08-01|doi = 10.1002/jobm.200800013|issn = 0233-111X|страницы = 302-307|издание = Journal of Basic Microbiology|заглавие = The surface layer protein of Bacillus thuringiensis CTC forms unique intracellular parasporal inclusion body|ссылка = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18720489|том = 48|номер = 4|язык = en}}</ref>. Выделенные из клеток тельца включения представляют собой аморфные сферические или палочковидные образования диаметром от 0.2 мкм до 1.2 мкм<ref>{{Статья|автор = M. M. Carrió, R. Cubarsi, A. Villaverde|год = 2000-04-07|issn = 0014-5793|страницы = 7-11|издание = FEBS letters|заглавие = Fine architecture of bacterial inclusion bodies|ссылка = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10760503|том = 471|номер = 1|язык = en}}</ref><ref>{{Статья|автор = Hui Kang, Ai-You Sun, Ya-Ling Shen, Dong-Zhi Wei|год = 2007-02-01|doi = 10.1021/bp060238c|issn = 1520-6033|страницы = 286-292|издание = Biotechnology Progress|заглавие = Refolding and structural characteristic of TRAIL/Apo2L inclusion bodies from different specific growth rates of recombinant Escherichia coli|ссылка = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17269700|том = 23|номер = 1|язык = en}}</ref><ref>{{Статья|автор = G. A. Bowden, A. M. Paredes, G. Georgiou|год = 1991-08-01|issn = 0733-222X|страницы = 725-730|издание = Bio/Technology (Nature Publishing Company)|заглавие = Structure and morphology of protein inclusion bodies in Escherichia coli|ссылка = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1367632|том = 9|номер = 8|язык = en}}</ref>.
==Состав.==
==Состав.==
⚫
Основой телец включения является суперэкспрессированный в бактерии белок. Согласно некоторым исследованиям в тельцах включения увеличена пропорция β-структур и, таким образом, многие тельца включения являются [[амилоид]]ом<ref>{{Статья|автор = Lei Wang|год = 2009-09-01|issn = 1933-690X|страницы = 139-145|издание = Prion|заглавие = Towards revealing the structure of bacterial inclusion bodies|ссылка = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19806034|том = 3|номер = 3|язык = en}}</ref>. Наиболее часто, помимо основного белка, тельца включения содержат [[шапероны]] DnaK и GroEL, а также два специализированных белка IbpA (Inclusion body protein A) и IbpB (Inclusion body protein B), найденных преимущественно в тельцах включения<ref>{{Статья|автор = Britta Jürgen, Antje Breitenstein, Vlada Urlacher, Knut Büttner, Hongying Lin|год = 2010-01-01|doi = 10.1186/1475-2859-9-41|issn = 1475-2859|страницы = 41|издание = Microbial Cell Factories|заглавие = Quality control of inclusion bodies in Escherichia coli|ссылка = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20509924|том = 9|язык = en}}</ref><ref>{{Статья|автор = S. P. Allen, J. O. Polazzi, J. K. Gierse, A. M. Easton|год = 1992-11-01|issn = 0021-9193|страницы = 6938-6947|издание = Journal of Bacteriology|заглавие = Two novel heat shock genes encoding proteins produced in response to heterologous protein expression in Escherichia coli|ссылка = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1356969|том = 174|номер = 21|язык = en}}</ref>. Шапероны DnaK находится на поверхности, где он совместно с ClpB участвует в разрушении белкового аггрегата и рефолдинге белка, в то время как GroEL — внутри телец включения<ref>{{Статья|автор = M. Mar Carrió, Antonio Villaverde|год = 2005-05-01|doi = 10.1128/JB.187.10.3599-3601.2005|issn = 0021-9193|страницы = 3599-3601|издание = Journal of Bacteriology|заглавие = Localization of chaperones DnaK and GroEL in bacterial inclusion bodies|ссылка = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15866952|том = 187|номер = 10|язык = en}}</ref>. Также тельца включения могут содержать дополнительные белки, в зависимости от того, какой конкретно белок экспрессируется. Так, тельца включения человеческого основного фактора роста фибробластов hFGF-2 дополнительно содержали шаперон DnaK, а также фактор трансляции [[EF-Tu]] и метаболические [[ферменты]] дигидролипоамид дегидрогеназу LpdA, триптофаназу TnaA, тагалоза-1,6-бисфосфат альдолазу GatY<ref>{{Статья|автор = Ursula Rinas, Frank Hoffmann, Eriola Betiku, David Estapé, Sabine Marten|год = 2007-01-01|doi = 10.1016/j.jbiotec.2006.07.004|issn = 0168-1656|страницы = 244-257|издание = Journal of Biotechnology|заглавие = Inclusion body anatomy and functioning of chaperone-mediated in vivo inclusion body disassembly during high-level recombinant protein production in Escherichia coli|ссылка = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16945443|том = 127|номер = 2|язык = en}}</ref>.
Основой телец включения является суперэкспрессированный в бактерии белок. Согласно некоторым исследованиям в тельцах включения увеличена пропорция β-структур и, таким образом, многие тельца включения являются [[амилоид]]ом<ref name="amiloid">[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19806034 Towards revealing the structure of bacterial inclusion bodies. Wang Prion. 2009 Jul-Sep;3(3):139-45. Epub 2009 Jul 25.]</ref>.
⚫
Наиболее часто, помимо основного белка, тельца включения содержат [[шапероны]] DnaK и GroEL, а также два специализированных белка IbpA (Inclusion body protein A) и IbpB (Inclusion body protein B), найденных преимущественно в тельцах включения<ref name="alpha-gluco">[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20509924 Quality control of inclusion bodies in Escherichia coli. Jurgen et al. Microb Cell Fact. 2010 May 28;9:41. doi: 10.1186/1475-2859-9-41.]</ref><sup>,</sup><ref name="ibps">[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1356969 Two novel heat shock genes encoding proteins produced in response to heterologous protein expression inEscherichia coli. Allen et al. J Bacteriol. 1992 Nov;174(21):6938-47.]</ref>. Шапероны DnaK находится на поверхности, где он совместно с ClpB участвует в разрушении белкового аггрегата и рефолдинге белка, в то время как GroEL — внутри телец включения<ref name="VP1LAC">[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15866952 Localization of chaperones DnaK and GroEL in bacterial inclusion bodies. Carrió and Villaverde, J Bacteriol. 2005 May;187(10):3599-601.]</ref>. Также тельца включения могут содержать дополнительные белки, в зависимости от того, какой конкретно белок экспрессируется. Так, тельца включения человеческого основного фактора роста фибробластов hFGF-2 дополнительно содержали шаперон DnaK, а также фактор трансляции [[EF-Tu]] и метаболические [[ферменты]] дигидролипоамид дегидрогеназу LpdA, триптофаназу TnaA, тагалоза-1,6-бисфосфат альдолазу GatY<ref name="hFGF2">[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16945443 Inclusion body anatomy and functioning of chaperone-mediated in vivo inclusion body disassembly during high-level recombinant protein production in Escherichia coli. Rinas et al. J Biotechnol. 2007 Jan 1;127(2):244-57. Epub 2006 Jul 16.]</ref>.
==Аггрегация. Деаггрегация. Роль шаперонов. ==
==Аггрегация. Деаггрегация. Роль шаперонов. ==
Было показано, что аггрегация белка в тельца включения — процесс обратимый. Если синтез белка прекращается, то тельца включения постепенно исчезают и полностью свёрнутый белок появляется в цитоплазме<ref name="disappear">[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11231008 Protein aggregation as bacterial inclusion bodies is reversible. Carrio and Villaverde FEBS Lett. 2001 Jan 26;489(1):29-33.]</ref>. Этот процесс происходит с участием шаперонов DnaK и ClpB и активным использованием энергии гидролиза [[аденозинтрифосфат|АТФ]]<ref name="disappear2">[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19596340 E. coli transports aggregated proteins to the poles by a specific and energy-dependent process. Rokney et al. J Mol Biol. 2009 Sep 25;392(3):589-601. doi: 10.1016/j.jmb.2009.07.009. Epub 2009 Jul 8.]</ref><sup>,</sup><ref name="disappear3">[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10570141 Sequential mechanism of solubilization and refolding of stable protein aggregates by a bichaperone network. Goloubinoff et al. Proc Natl Acad Sci U S A. 1999 Nov 23;96(24):13732-7.]</ref>. В процессе дезинтеграции телец включения также могут участвовать белки IbpA и IbpB и протеазы [[Lon (протеаза)|Lon]] и [[ClpP]]<ref name="disappear5">[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15967532 Lon and ClpP proteases participate in the physiological disintegration of bacterial inclusion bodies. Vera et al. J Biotechnol. 2005 Sep 23;119(2):163-71.]</ref>.
Было показано, что аггрегация белка в тельца включения — процесс обратимый. Если синтез белка прекращается, то тельца включения постепенно исчезают и полностью свёрнутый белок появляется в цитоплазме<ref>{{Статья|автор = M. M. Carrió, A. Villaverde|год = 2001-01-26|issn = 0014-5793|страницы = 29-33|издание = FEBS letters|заглавие = Protein aggregation as bacterial inclusion bodies is reversible|ссылка = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11231008|том = 489|номер = 1|язык = en}}</ref>. Этот процесс происходит с участием шаперонов DnaK и ClpB и активным использованием энергии гидролиза [[аденозинтрифосфат|АТФ]]<ref>{{Статья|автор = Assaf Rokney, Merav Shagan, Martin Kessel, Yoav Smith, Ilan Rosenshine|год = 2009-09-25|doi = 10.1016/j.jmb.2009.07.009|issn = 1089-8638|страницы = 589-601|издание = Journal of Molecular Biology|заглавие = E. coli transports aggregated proteins to the poles by a specific and energy-dependent process|ссылка = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19596340|том = 392|номер = 3|язык = en}}</ref><ref>{{Статья|автор = P. Goloubinoff, A. Mogk, A. P. Zvi, T. Tomoyasu, B. Bukau|год = 1999-11-23|issn = 0027-8424|страницы = 13732-13737|издание = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|заглавие = Sequential mechanism of solubilization and refolding of stable protein aggregates by a bichaperone network|ссылка = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10570141|том = 96|номер = 24|язык = en}}</ref>. В процессе дезинтеграции телец включения также могут участвовать белки IbpA и IbpB и протеазы [[Lon (протеаза)|Lon]] и [[ClpP]]<ref>{{Статья|автор = Andrea Vera, Anna Arís, Mar Carrió, Nuria González-Montalbán, Antonio Villaverde|год = 2005-09-23|doi = 10.1016/j.jbiotec.2005.04.006|issn = 0168-1656|страницы = 163-171|издание = Journal of Biotechnology|заглавие = Lon and ClpP proteases participate in the physiological disintegration of bacterial inclusion bodies|ссылка = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15967532|том = 119|язык = en|номер = 2}}</ref>.
==Использование. ==
==Использование. ==
Тельца включения содержат относительно чистый эксперссируемый белок и сравнительно легко выделяются. Единственная проблема — последующий ре[[Фолдинг белка|фолдинг]] (повторное сворачивание) белка. Поэтому существуют даже специальные системы экспрессии, намеренно направляющих белок в тельца включения. В частности, соединение экспрессируемого белка с такими белками как TrpLE, PurF, PagP, кетостероид изомеразой приводит к образованию телец включения нужной чистоты<ref name="use">[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24076468 Targeted expression, purification, and cleavage of fusion proteins from inclusion bodies in Escherichia coli. FEBS Lett. 2014 Jan 21;588(2):247-52. doi: 10.1016/j.febslet.2013.09.028. Epub 2013 Sep 27.]</ref>. В качестве методов рефолдинга выделяют: разведение белкового раствора, [[диализ]], [[хроматография|хроматографический]] рефолдинг и использование высокого гидростатического давления (см. <ref name="refolding">[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21822901 Refolding of proteins from inclusion bodies: rational design and recipes. Basu et al. Appl Microbiol Biotechnol. 2011 Oct;92(2):241-51. doi: 10.1007/s00253-011-3513-y. Epub 2011 Aug 7.]</ref>).
Тельца включения содержат относительно чистый эксперссируемый белок и сравнительно легко выделяются. Единственная проблема — последующий ре[[Фолдинг белка|фолдинг]] (повторное сворачивание) белка. Поэтому существуют даже специальные системы экспрессии, намеренно направляющих белок в тельца включения. В частности, соединение экспрессируемого белка с такими белками как TrpLE, PurF, PagP, кетостероид изомеразой приводит к образованию телец включения нужной чистоты<ref name="use">[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24076468 Targeted expression, purification, and cleavage of fusion proteins from inclusion bodies in Escherichia coli. FEBS Lett. 2014 Jan 21;588(2):247-52. doi: 10.1016/j.febslet.2013.09.028. Epub 2013 Sep 27.]</ref>. В качестве методов рефолдинга выделяют: разведение белкового раствора, [[диализ]], [[хроматография|хроматографический]] рефолдинг и использование высокого гидростатического давления<ref name="refolding">[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21822901 Refolding of proteins from inclusion bodies: rational design and recipes. Basu et al. Appl Microbiol Biotechnol. 2011 Oct;92(2):241-51. doi: 10.1007/s00253-011-3513-y. Epub 2011 Aug 7.]</ref>.


==Примечания==
==Примечания==

Версия от 06:20, 1 декабря 2015

Тельца включения — это нерастворимые белковые аггрегаты, образующиеся при суперэкспрессии рекомбинантных белков у бактерий.

Общие сведения.

В клетках под электронным микроскопом чаще всего тельца включения выглядят как большие тёмные аггрегаты[1][2]. Выделенные из клеток тельца включения представляют собой аморфные сферические или палочковидные образования диаметром от 0.2 мкм до 1.2 мкм[3][4][5].

Состав.

Основой телец включения является суперэкспрессированный в бактерии белок. Согласно некоторым исследованиям в тельцах включения увеличена пропорция β-структур и, таким образом, многие тельца включения являются амилоидом[6]. Наиболее часто, помимо основного белка, тельца включения содержат шапероны DnaK и GroEL, а также два специализированных белка IbpA (Inclusion body protein A) и IbpB (Inclusion body protein B), найденных преимущественно в тельцах включения[7][8]. Шапероны DnaK находится на поверхности, где он совместно с ClpB участвует в разрушении белкового аггрегата и рефолдинге белка, в то время как GroEL — внутри телец включения[9]. Также тельца включения могут содержать дополнительные белки, в зависимости от того, какой конкретно белок экспрессируется. Так, тельца включения человеческого основного фактора роста фибробластов hFGF-2 дополнительно содержали шаперон DnaK, а также фактор трансляции EF-Tu и метаболические ферменты дигидролипоамид дегидрогеназу LpdA, триптофаназу TnaA, тагалоза-1,6-бисфосфат альдолазу GatY[10].

Аггрегация. Деаггрегация. Роль шаперонов.

Было показано, что аггрегация белка в тельца включения — процесс обратимый. Если синтез белка прекращается, то тельца включения постепенно исчезают и полностью свёрнутый белок появляется в цитоплазме[11]. Этот процесс происходит с участием шаперонов DnaK и ClpB и активным использованием энергии гидролиза АТФ[12][13]. В процессе дезинтеграции телец включения также могут участвовать белки IbpA и IbpB и протеазы Lon и ClpP[14].

Использование.

Тельца включения содержат относительно чистый эксперссируемый белок и сравнительно легко выделяются. Единственная проблема — последующий рефолдинг (повторное сворачивание) белка. Поэтому существуют даже специальные системы экспрессии, намеренно направляющих белок в тельца включения. В частности, соединение экспрессируемого белка с такими белками как TrpLE, PurF, PagP, кетостероид изомеразой приводит к образованию телец включения нужной чистоты[15]. В качестве методов рефолдинга выделяют: разведение белкового раствора, диализ, хроматографический рефолдинг и использование высокого гидростатического давления[16].

Примечания

  1. ↑ J. M. Betton, M. Hofnung. Folding of a mutant maltose-binding protein of Escherichia coli which forms inclusion bodies (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : журнал. — 1996-04-05. — Vol. 271, no. 14. — P. 8046-8052. — ISSN 0021-9258.
  2. ↑ Chenguang Zhu, Ziniu Yu. The surface layer protein of Bacillus thuringiensis CTC forms unique intracellular parasporal inclusion body (англ.) // Journal of Basic Microbiology. — 2008-08-01. — Vol. 48, no. 4. — P. 302-307. — ISSN 0233-111X. — doi:10.1002/jobm.200800013.
  3. ↑ M. M. Carrió, R. Cubarsi, A. Villaverde. Fine architecture of bacterial inclusion bodies (англ.) // FEBS letters. — 2000-04-07. — Vol. 471, no. 1. — P. 7-11. — ISSN 0014-5793.
  4. ↑ Hui Kang, Ai-You Sun, Ya-Ling Shen, Dong-Zhi Wei. Refolding and structural characteristic of TRAIL/Apo2L inclusion bodies from different specific growth rates of recombinant Escherichia coli (англ.) // Biotechnology Progress. — 2007-02-01. — Vol. 23, no. 1. — P. 286-292. — ISSN 1520-6033. — doi:10.1021/bp060238c.
  5. ↑ G. A. Bowden, A. M. Paredes, G. Georgiou. Structure and morphology of protein inclusion bodies in Escherichia coli (англ.) // Bio/Technology (Nature Publishing Company). — 1991-08-01. — Vol. 9, no. 8. — P. 725-730. — ISSN 0733-222X.
  6. ↑ Lei Wang. Towards revealing the structure of bacterial inclusion bodies (англ.) // Prion. — 2009-09-01. — Vol. 3, no. 3. — P. 139-145. — ISSN 1933-690X.
  7. ↑ Britta Jürgen, Antje Breitenstein, Vlada Urlacher, Knut Büttner, Hongying Lin. Quality control of inclusion bodies in Escherichia coli (англ.) // Microbial Cell Factories. — 2010-01-01. — Vol. 9. — P. 41. — ISSN 1475-2859. — doi:10.1186/1475-2859-9-41.
  8. ↑ S. P. Allen, J. O. Polazzi, J. K. Gierse, A. M. Easton. Two novel heat shock genes encoding proteins produced in response to heterologous protein expression in Escherichia coli (англ.) // Journal of Bacteriology. — 1992-11-01. — Vol. 174, no. 21. — P. 6938-6947. — ISSN 0021-9193.
  9. ↑ M. Mar Carrió, Antonio Villaverde. Localization of chaperones DnaK and GroEL in bacterial inclusion bodies (англ.) // Journal of Bacteriology. — 2005-05-01. — Vol. 187, no. 10. — P. 3599-3601. — ISSN 0021-9193. — doi:10.1128/JB.187.10.3599-3601.2005.
  10. ↑ Ursula Rinas, Frank Hoffmann, Eriola Betiku, David Estapé, Sabine Marten. Inclusion body anatomy and functioning of chaperone-mediated in vivo inclusion body disassembly during high-level recombinant protein production in Escherichia coli (англ.) // Journal of Biotechnology. — 2007-01-01. — Vol. 127, no. 2. — P. 244-257. — ISSN 0168-1656. — doi:10.1016/j.jbiotec.2006.07.004.
  11. ↑ M. M. Carrió, A. Villaverde. Protein aggregation as bacterial inclusion bodies is reversible (англ.) // FEBS letters. — 2001-01-26. — Vol. 489, no. 1. — P. 29-33. — ISSN 0014-5793.
  12. ↑ Assaf Rokney, Merav Shagan, Martin Kessel, Yoav Smith, Ilan Rosenshine. E. coli transports aggregated proteins to the poles by a specific and energy-dependent process (англ.) // Journal of Molecular Biology. — 2009-09-25. — Vol. 392, no. 3. — P. 589-601. — ISSN 1089-8638. — doi:10.1016/j.jmb.2009.07.009.
  13. ↑ P. Goloubinoff, A. Mogk, A. P. Zvi, T. Tomoyasu, B. Bukau. Sequential mechanism of solubilization and refolding of stable protein aggregates by a bichaperone network (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1999-11-23. — Vol. 96, no. 24. — P. 13732-13737. — ISSN 0027-8424.
  14. ↑ Andrea Vera, Anna Arís, Mar Carrió, Nuria González-Montalbán, Antonio Villaverde. Lon and ClpP proteases participate in the physiological disintegration of bacterial inclusion bodies (англ.) // Journal of Biotechnology. — 2005-09-23. — Vol. 119, no. 2. — P. 163-171. — ISSN 0168-1656. — doi:10.1016/j.jbiotec.2005.04.006.
  15. ↑ Targeted expression, purification, and cleavage of fusion proteins from inclusion bodies in Escherichia coli. FEBS Lett. 2014 Jan 21;588(2):247-52. doi: 10.1016/j.febslet.2013.09.028. Epub 2013 Sep 27.
  16. ↑ Refolding of proteins from inclusion bodies: rational design and recipes. Basu et al. Appl Microbiol Biotechnol. 2011 Oct;92(2):241-51. doi: 10.1007/s00253-011-3513-y. Epub 2011 Aug 7.
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Тельца_включения_(бактерии)&oldid=74846472