FUT9

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
FUT9
Идентификаторы
ПсевдонимыFUT9, Fuc-TIX, fucosyltransferase 9
Внешние IDOMIM: 606865 MGI: 1330859 HomoloGene: 4800 GeneCards: FUT9
Расположение гена (человек)
6-я хромосома человека
Хр.6-я хромосома человека[1]
6-я хромосома человека
Расположение в геноме FUT9
Расположение в геноме FUT9
Локус6q16.1Начало96,015,974 bp[1]
Конец96,215,612 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
4-я хромосома мыши
Хр.4-я хромосома мыши[2]
4-я хромосома мыши
Расположение в геноме FUT9
Расположение в геноме FUT9
Локус4 A3|4 10.59 cMНачало25,609,332 bp[2]
Конец25,800,244 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
Наибольшая экспрессия в
Дополнительные справочные данные
BioGPS
Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
Компонент клетки
Биологический процесс
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_006581

NM_010243

RefSeq (белок)

NP_006572

NP_034373

Локус (UCSC)Chr 6: 96.02 – 96.22 MbChr 4: 25.61 – 25.8 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

Альфа-(1, 3)-фукозилтрансфераза, или фукозилтрансферза 9 (англ. Alpha-(1,3)-fucosyltransferase; Fucosyltransferase 9; КФ 2.4.1.-) — фермент трансфераза семейства гликозилтрансфераз 10 (фукозилтрансферазы), продукт гена человека FUT9[5][6][7]. Играет роль в гликозилировании белков.

Функции[править | править код]

Фермент переносит фукозу на лакто-N-неотетраозу, но не на альфа-2,3-сиалиллакто-N-неотетраозу. Может катализировать перенос фукозы на полисахарид, который является последним этапом биосинтеза антигена группы крови Lewis эритроцитов (CD15).

Структура и внутриклеточная локализация[править | править код]

FUT9 состоит из 359 аминокислот, молекулярная масса 40,1 кДа. Как и многие другие фукозилтрансферазы, локализован на мембранах транс-отдела аппарата Гольджи.

Экспрессия[править | править код]

Наиболее высокий уровеь экспрессии обнаружен в переднем отделе мозга и желудке. Экспрессирован также в селезёнке, на лейкоцитах периферической крови.

См. также[править | править код]

Примечания[править | править код]

  1. 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000172461 - Ensembl, May 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000055373 - Ensembl, May 2017
  3. Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. Kaneko M., Kudo T., Iwasaki H., Ikehara Y., Nishihara S., Nakagawa S., Sasaki K., Shiina T., Inoko H., Saitou N., Narimatsu H. Alpha1,3-fucosyltransferase IX (Fuc-TIX) is very highly conserved between human and mouse; molecular cloning, characterization and tissue distribution of human Fuc-TIX (англ.) // FEBS Lett  (англ.) : journal. — 1999. — July (vol. 452, no. 3). — P. 237—242. — doi:10.1016/S0014-5793(99)00640-7. — PMID 10386598.
  6. Kaneko M., Kudo T., Iwasaki H., Shiina T., Inoko H., Kozaki T., Saitou N., Narimatsu H. Assignment of the human alpha 1,3-fucosyltransferase IX gene (FUT9) to chromosome band 6q16 by in situ hybridization (англ.) // Cytogenetic and Genome Research  (англ.) : journal. — Karger Publishers  (англ.), 2000. — January (vol. 86, no. 3—4). — P. 329—330. — doi:10.1159/000015329. — PMID 10575236.
  7. Entrez Gene: FUT9 fucosyltransferase 9 (alpha (1,3) fucosyltransferase).

Литература[править | править код]

  • Bonaldo M.F., Lennon G., Soares M.B. Normalization and subtraction: two approaches to facilitate gene discovery (англ.) // Genome Res.  (англ.) : journal. — 1997. — Vol. 6, no. 9. — P. 791—806. — doi:10.1101/gr.6.9.791. — PMID 8889548.
  • Nishihara S., Iwasaki H., Kaneko M. et al. Alpha1,3-fucosyltransferase 9 (FUT9; Fuc-TIX) preferentially fucosylates the distal GlcNAc residue of polylactosamine chain while the other four alpha1,3FUT members preferentially fucosylate the inner GlcNAc residue (англ.) // FEBS Lett.  (англ.) : journal. — 2000. — Vol. 462, no. 3. — P. 289—294. — doi:10.1016/S0014-5793(99)01549-5. — PMID 10622713.
  • Cailleau-Thomas A., Coullin P., Candelier J.J. et al. FUT4 and FUT9 genes are expressed early in human embryogenesis (англ.) // Glycobiology : journal. — 2000. — Vol. 10, no. 8. — P. 789—802. — doi:10.1093/glycob/10.8.789. — PMID 10929005.
  • Nakayama F., Nishihara S., Iwasaki H. et al. CD15 expression in mature granulocytes is determined by alpha 1,3-fucosyltransferase IX, but in promyelocytes and monocytes by alpha 1,3-fucosyltransferase IV (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 19. — P. 16100—16106. — doi:10.1074/jbc.M007272200. — PMID 11278338.
  • Roos C., Kolmer M., Mattila P., Renkonen R. Composition of Drosophila melanogaster proteome involved in fucosylated glycan metabolism (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 5. — P. 3168—3175. — doi:10.1074/jbc.M107927200. — PMID 11698403.
  • Toivonen S., Nishihara S., Narimatsu H. et al. Fuc-TIX: a versatile alpha1,3-fucosyltransferase with a distinct acceptor- and site-specificity profile (англ.) // Glycobiology : journal. — 2003. — Vol. 12, no. 6. — P. 361—368. — doi:10.1093/glycob/12.6.361. — PMID 12107078.
  • Li H., Kong Y., Yan B. [Regulation by ovarian hormones of alpha 1,3-fucosyltransferase gene (FUT9) expression in human endometrium] (англ.) // Sheng Wu Hua Xue Yu Sheng Wu Wu Li Xue Bao : journal. — 2003. — Vol. 34, no. 6. — P. 775—779. — PMID 12417923.
  • Strausberg R.L., Feingold E.A., Grouse L.H. et al. Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — Vol. 99, no. 26. — P. 16899—16903. — doi:10.1073/pnas.242603899. — PMID 12477932. — PMC 139241.
  • Nishihara S., Iwasaki H., Nakajima K. et al. Alpha1,3-fucosyltransferase IX (Fut9) determines Lewis X expression in brain (неопр.) // Glycobiology. — 2004. — Т. 13, № 6. — С. 445—455. — doi:10.1093/glycob/cwg048. — PMID 12626397.
  • Mungall A.J., Palmer S.A., Sims S.K. et al. The DNA sequence and analysis of human chromosome 6 (англ.) // Nature : journal. — 2003. — Vol. 425, no. 6960. — P. 805—811. — doi:10.1038/nature02055. — PMID 14574404.
  • Gerhard D.S., Wagner L., Feingold E.A. et al. The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC) (англ.) // Genome Res.  (англ.) : journal. — 2004. — Vol. 14, no. 10B. — P. 2121—2127. — doi:10.1101/gr.2596504. — PMID 15489334. — PMC 528928.
  • Bogoevska V., Horst A., Klampe B. et al. CEACAM1, an adhesion molecule of human granulocytes, is fucosylated by fucosyltransferase IX and interacts with DC-SIGN of dendritic cells via Lewis x residues (англ.) // Glycobiology : journal. — 2006. — Vol. 16, no. 3. — P. 197—209. — doi:10.1093/glycob/cwj057. — PMID 16282604.