Арахидонат-12-липоксигеназа
| Арахидонат-12-липоксигеназа | |
|---|---|
 | |
| Идентификаторы | |
| Шифр КФ | 1.13.11.31 |
| Номер CAS | 82391-43-3 |
| Базы ферментов | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Gene Ontology | AmiGO • EGO |
| Поиск | |
| PMC | статьи |
| PubMed | статьи |
| NCBI | NCBI proteins |
| CAS | 82391-43-3 |
Арахидонат-12-липоксигеназа (ALOX12) − железосодержащий фермент, катализирующий реакцию присоединения двух атомов кислорода к 12 атому арахидоновой кислоты. Кодируется геном ALOX12, расположенном в коротком плече 17 хромосомы человека. Длина полипептидной цепи белка составляет 663 аминокислоты, а молекулярная масса - 75694 дальтон.
Фермент относится к группе липоксигеназ. Задействован в таких биологических процессах, как метаболизм жирных кислот и метаболизм липидов. Локализуется в цитоплазме и мембране. Находится преимущественно в тромбоцитах, лейкоцитах, в базальном слое эпидермиса, островках Лангерганса[1].
Функции[править | править код]
Фермент участвует в метаболизме арахидоновой кислоты, катализируя следующую химическую реакцию[2]:
арахидонат + O2 = (5Z,8Z,10E,12S,14Z)-12-гидропероксиикоза-5,8,10,14-тетраеноат
Примечания[править | править код]
- ↑ Kuhn H, Banthiya S, van Leyen K. Mammalian lipoxygenases and their biological relevance // Biochimica et Biophysica Acta. — 2015. — Вып. 4. — С. 308-330. — doi:10.1016/j.bbalip.2014.10.002. Архивировано 6 октября 2022 года.
- ↑ Nugteren DH. Arachidonate lipoxygenase in blood platelets // Biochimica et Biophysica Acta. — 1975. — Вып. 2. — С. 299-307. — doi:10.1016/0005-2760(75)90016-8.