Внутренняя мембрана митохондрий

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
ДНК#МатриксКристыРибосомаАТФ-синтаза#Гранулы#Наружная мембранаВнутренняя мембрана#Межмембранное пространство
Схема строения митохондрии

Внутренняя мембрана митохондриймитохондриальная мембрана, разделяющая митохондриальный матрикс и межмембранное пространство[en].

Структура[править | править код]

Внутренняя мембрана состоит из множества складок именуемых кристы, которые значительно увеличивают поверхность мембраны и разбивают внутреннее пространство митохондрии на компартметы. Между собой кристы соединяться особыми перемычками белковой природы, которые помогают поддерживать их форму. Эти же перемычки обеспечивают связь внешний и внутренней мембраны в местах расположения транспортёра внешней мембраны мембраны митохондрии (TOM), который ответственен за транспорт белков из цитоплазмы через внешнюю мембрану.

Внутренняя мембрана разбивает митохондрию на два компартмента: межмембранное пространство, которое постепенно переходит в цитозоль и митохондриальный матрикс, расположенный в пределах внутренней мембраны.

Кристы[править | править код]

Благодаря кристам площадь внутренней мембраны может быть в разы больше площади внешней. Например, у митохондрий печеночных клеток площадь внутренней мембраны в пять раз превышает площадь внешней. У некоторый клеток с повышенной потребностью в АТФ, например, у клеток мышечной ткани, это соотношение может быть ещё выше. На внутренней стороне кристы усеяны белками, такими как АТФ-аза. Наличие крист оказывает значительно влияние на хемиосмотическую функцию митохондрий[1].

Перемычки[править | править код]

Складки внутренней мембраны соединятся между собой специальными белковыми перемычками. Край каждой кристы частично зашит трансмембранными белковыми комплексами, которые соединяясь голова к голове связывают лежащие друг на против друга мембраны, образуя некое подобие мембранного мешка[2]. Делеция белков Mitofilin/Fcj1, которые входят в комплекс MINOS, образующий перемычки между кристами, приводит к снижению потенциала на внутренней мембране и нарушению роста[3] а также к аномальной структуре внутренней мембраны, которая образует концентрические штабеля вместо типичных впячиваний[4].

Состав[править | править код]

Внутренняя мембрана митохондрий имеет самое высокое содержание белков из всех клеточных мембран: белки составляют 80 % от её массы. Для сравнения во внешней мембране митохондрий они составляю только 50 % от её массы[5]. По липидному составу внутренняя мембрана схожа с мембранами бактерий, что хорошо объяснимо в рамках эндосимбиотической гипотезы.

В митохондриях из сердца свиньи, внутренняя мембрана на 37,0 % состоит из фосфатидилэтаноламина, на 26,5 % из фосфатидилхолина, на 25,4 % из кардиолипина и на 4,5 % из фосфатидилинозитола[6] В митохондриях S. cerevisiae фосфатидилхолин составляет 38,4 % внутренней мембраны, фосфатидилэтаноламин 24,0 %, фосфатидилинозитол 16,2 %, кардиолипин 16,1 %, фосфатидилсерин 3,8 % и фосфатидная кислота 1,5 %[7].

Проницаемость[править | править код]

Внутренняя мембрана проницаема только для кислорода, углекислого газа и воды[8]. Она в значительной степени менее проницаема для ионов и малых молекул чем внешняя мембрана, благодаря чему эффективно отделяет митохондриальный матрикс от цитоплазмы, что необходимо важно для функционирование митохондрий. Внутренняя мембрана митохондрий является одновременно электрическим изолятором и химическим барьером. Сложные ионные транспортёры обеспечивают специфический транспорт некоторых молекул через этот барьер. Существует несколько антипортов, которые позволяют обмениваться молекулами (в основном анионы) между цитозолем и митохондриальным матриксом[5].

Белки внутренней мембраны[править | править код]

Примечания[править | править код]

  1. Mannella C. A. Structure and dynamics of the mitochondrial inner membrane cristae. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2006. — Vol. 1763, no. 5-6. — P. 542—548. — DOI:10.1016/j.bbamcr.2006.04.006. — PMID 16730811. [исправить]
  2. Herrmann, JM (18 October 2011). «MINOS is plus: a Mitofilin complex for mitochondrial membrane contacts.». Developmental cell 21 (4): 599-600. PMID 22014515.
  3. von der Malsburg, K; Müller, JM; Bohnert, M; Oeljeklaus, S; Kwiatkowska, P; Becker, T; Loniewska-Lwowska, A; Wiese, S; Rao, S; Milenkovic, D; Hutu, DP; Zerbes, RM; Schulze-Specking, A; Meyer, HE; Martinou, JC; Rospert, S; Rehling, P; Meisinger, C; Veenhuis, M; Warscheid, B; van der Klei, IJ; Pfanner, N; Chacinska, A; van der Laan, M (18 October 2011). «Dual role of mitofilin in mitochondrial membrane organization and protein biogenesis.». Developmental cell 21 (4): 694-707. PMID 21944719.
  4. Rabl, R; Soubannier, V; Scholz, R; Vogel, F; Mendl, N; Vasiljev-Neumeyer, A; Körner, C; Jagasia, R; Keil, T; Baumeister, W; Cyrklaff, M; Neupert, W; Reichert, AS (15 June 2009). «Formation of cristae and crista junctions in mitochondria depends on antagonism between Fcj1 and Su e/g.». The Journal of cell biology 185 (6): 1047-63. PMID 19528297.
  5. 1 2 Krauss, Stefan Mitochondria: Structure and Role in Respiration  (недоступная ссылка — история). Nature Publishing Group (2001). Проверено 9 апреля 2014. Архивировано 21 октября 2012 года.
  6. Comte J, Maïsterrena B, Gautheron DC (January 1976). «Lipid composition and protein profiles of outer and inner membranes from pig heart mitochondria. Comparison with microsomes». Biochim. Biophys. Acta 419 (2): 271–84. DOI:10.1016/0005-2736(76)90353-9. PMID 1247555. Проверено 2014-04-09.
  7. Lomize Andrel, Lomize Mikhail, Pogozheva Irina. Membrane Protein Lipid Composition Atlas. Orientations of Proteins in Membranes. University of Michigan (2013). Проверено 10 апреля 2014.
  8. Caprette, David R. Structure of Mitochondria. Experimental Biosciences. Rice University (12 December 1996). Проверено 9 апреля 2014.