Гистондеацетилаза 9

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Гистондеацетилаза 9
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB

1TQE

Идентификаторы
ПсевдонимыHDAC9, HD7, HD7b, HD9, HDAC, HDAC7, HDAC7B, HDAC9B, HDAC9FL, HDRP, MITR, histone deacetylase 9
Внешние IDOMIM: 606543 MGI: 1931221 HomoloGene: 128578 GeneCards: HDAC9
Расположение гена (человек)
7-я хромосома человека
Хр.7-я хромосома человека[1]
7-я хромосома человека
Расположение в геноме HDAC9
Расположение в геноме HDAC9
Локус7p21.1Начало18,086,949 bp[1]
Конец19,002,416 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
12-я хромосома мыши
Хр.12-я хромосома мыши[2]
12-я хромосома мыши
Расположение в геноме HDAC9
Расположение в геноме HDAC9
Локус12|12 A3Начало34,097,579 bp[2]
Конец34,967,094 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
  • secondary oocyte
Наибольшая экспрессия в
  • interventricular septum

  • secondary oocyte

  • Region I of hippocampus proper

  • piriform cortex
Дополнительные справочные данные
BioGPS
н/д
Генная онтология
Молекулярная функция
Компонент клетки
Биологический процесс
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez

9734

79221

Ensembl

ENSG00000048052

ENSMUSG00000004698

UniProt

Q9UKV0

Q99N13

RefSeq (мРНК)
NM_001204144
NM_001204145
NM_001204146
NM_001204147
NM_001204148

NM_014707
NM_058176
NM_058177
NM_178423
NM_178425
NM_001321868
NM_001321869
NM_001321870
NM_001321871
NM_001321872
NM_001321873
NM_001321874
NM_001321875
NM_001321876
NM_001321877
NM_001321878
NM_001321879
NM_001321884
NM_001321885
NM_001321886
NM_001321887
NM_001321888
NM_001321889
NM_001321890
NM_001321891
NM_001321893
NM_001321894
NM_001321895
NM_001321896
NM_001321897
NM_001321898
NM_001321899
NM_001321900
NM_001321901
NM_001321902

NM_001271386
NM_024124

RefSeq (белок)
NP_001191073
NP_001191074
NP_001191075
NP_001191076
NP_001191077

NP_001308797
NP_001308798
NP_001308799
NP_001308800
NP_001308801
NP_001308802
NP_001308803
NP_001308804
NP_001308805
NP_001308806
NP_001308807
NP_001308808
NP_001308813
NP_001308814
NP_001308815
NP_001308816
NP_001308817
NP_001308818
NP_001308819
NP_001308820
NP_001308822
NP_001308823
NP_001308824
NP_001308825
NP_001308826
NP_001308827
NP_001308828
NP_001308829
NP_001308830
NP_001308831
NP_055522
NP_478056
NP_848510
NP_848512

NP_001258315
NP_077038

Локус (UCSC)Chr 7: 18.09 – 19 MbChr 12: 34.1 – 34.97 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

Гистондеацетилаза 9 (англ. Histone deacetylase 9) — фермент, кодируемый у человека геном HDAC9[5][6][7].

Функция[править | править код]

Гистоны играют важнейшую роль в регуляции транскрипции, клеточного цикла и процессов развития. Ацетилирование/деацетилирование гистонов изменяет структуру хромосом и влияет на доступ факторов транскрипции к ДНК. Белок, кодируемый этим геном имеет гомологию последовательности с членами семейства гистондезацетилазы. Этот ген ортологичен генам Xenopus и MITR мыши. Белку MITR недостаёт каталитического домена гистондезацетилазы. Он подавляет активность MEF2 посредством рекрутирования многокомпонентных корепрессорных комплексов, которые включают CtBP и HDAC(ы). Это кодируемый белок может играть роль в кроветворении. Несколько альтернативных вариантов сплайсинга были описаны для этого гена, но в полный мере характер некоторых из них не был определён[7].

Взаимодействия[править | править код]

HDAC9, как было выявлено, взаимодействует с:

См. также[править | править код]

Примечания[править | править код]

  1. ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000048052 - Ensembl, May 2017
  2. ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000004698 - Ensembl, May 2017
  3. ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ↑ Wang A.H., Bertos N.R., Vezmar M., Pelletier N., Crosato M., Heng H.H., Th'ng J., Han J., Yang X.J. HDAC4, a human histone deacetylase related to yeast HDA1, is a transcriptional corepressor (англ.) // Mol Cell Biol  (англ.) (рус. : journal. — 1999. — November (vol. 19, no. 11). — P. 7816—7827. — PMID 10523670. — PMC 84849.
  6. ↑ Sparrow D.B., Miska E.A., Langley E., Reynaud-Deonauth S., Kotecha S., Towers N., Spohr G., Kouzarides T., Mohun T.J. MEF-2 function is modified by a novel co-repressor, MITR (англ.) // EMBO J  (англ.) (рус. : journal. — 1999. — November (vol. 18, no. 18). — P. 5085—5098. — doi:10.1093/emboj/18.18.5085. — PMID 10487760. — PMC 1171579.
  7. ↑ 1 2 Entrez Gene: HDAC9 histone deacetylase 9.
  8. ↑ 1 2 Zhang C.L., McKinsey T.A., Olson E.N. Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation (англ.) // Mol. Cell. Biol.  (англ.) (рус. : journal. — 2002. — October (vol. 22, no. 20). — P. 7302—7312. — doi:10.1128/mcb.22.20.7302-7312.2002. — PMID 12242305. — PMC 139799.
  9. ↑ 1 2 3 Petrie K., Guidez F., Howell L., Healy L., Waxman S., Greaves M., Zelent A. The histone deacetylase 9 gene encodes multiple protein isoforms (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — May (vol. 278, no. 18). — P. 16059—16072. — doi:10.1074/jbc.M212935200. — PMID 12590135.
  10. ↑ Zhou X., Richon V.M., Rifkind R.A., Marks P.A. Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2000. — February (vol. 97, no. 3). — P. 1056—1061. — doi:10.1073/pnas.97.3.1056. — PMID 10655483. — PMC 15519.
  11. ↑ Miska E.A., Karlsson C., Langley E., Nielsen S.J., Pines J., Kouzarides T. HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor (англ.) // EMBO J.  (англ.) (рус. : journal. — 1999. — September (vol. 18, no. 18). — P. 5099—5107. — doi:10.1093/emboj/18.18.5099. — PMID 10487761. — PMC 1171580.
  12. ↑ Lemercier C., Verdel A., Galloo B., Curtet S., Brocard M.P., Khochbin S. mHDA1/HDAC5 histone deacetylase interacts with and represses MEF2A transcriptional activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — May (vol. 275, no. 20). — P. 15594—15599. — doi:10.1074/jbc.M908437199. — PMID 10748098.
  13. ↑ Koipally J., Georgopoulos K. Ikaros-CtIP interactions do not require C-terminal binding protein and participate in a deacetylase-independent mode of repression (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — June (vol. 277, no. 26). — P. 23143—23149. — doi:10.1074/jbc.M202079200. — PMID 11959865.

Литература[править | править код]

  • Marks P.A., Richon V.M., Rifkind R.A. Histone deacetylase inhibitors: inducers of differentiation or apoptosis of transformed cells. (англ.) // J. Natl. Cancer Inst.  (англ.) (рус. : journal. — 2000. — Vol. 92, no. 15. — P. 1210—1216. — doi:10.1093/jnci/92.15.1210. — PMID 10922406.
  • Verdin E., Dequiedt F., Kasler H.G. Class II histone deacetylases: versatile regulators. (англ.) // Trends Genet.  (англ.) (рус. : journal. — 2003. — Vol. 19, no. 5. — P. 286—293. — doi:10.1016/S0168-9525(03)00073-8. — PMID 12711221.
  • Toward a complete human genome sequence. (англ.) // Genome Res.  (англ.) (рус. : journal. — 1999. — Vol. 8, no. 11. — P. 1097—1108. — doi:10.1101/gr.8.11.1097. — PMID 9847074.
  • Nagase T., Ishikawa K., Suyama M., Kikuno R., Miyajima N., Tanaka A., Kotani H., Nomura N., Ohara O. Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. XI. The complete sequences of 100 new cDNA clones from brain which code for large proteins in vitro. (англ.) // DNA Res.  (англ.) (рус. : journal. — 1999. — Vol. 5, no. 5. — P. 277—286. — doi:10.1093/dnares/5.5.277. — PMID 9872452.
  • Miska E.A., Karlsson C., Langley E., Nielsen S.J., Pines J., Kouzarides T. HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor. (англ.) // EMBO J.  (англ.) (рус. : journal. — 1999. — Vol. 18, no. 18. — P. 5099—5107. — doi:10.1093/emboj/18.18.5099. — PMID 10487761. — PMC 1171580.
  • Zhou X., Richon V.M., Rifkind R.A., Marks P.A. Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2000. — Vol. 97, no. 3. — P. 1056—1061. — doi:10.1073/pnas.97.3.1056. — PMID 10655483. — PMC 15519.
  • Youn H.D., Grozinger C.M., Liu J.O. Calcium regulates transcriptional repression of myocyte enhancer factor 2 by histone deacetylase 4. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 29. — P. 22563—22567. — doi:10.1074/jbc.C000304200. — PMID 10825153.
  • Zhang C.L., McKinsey T.A., Lu J.R., Olson E.N. Association of COOH-terminal-binding protein (CtBP) and MEF2-interacting transcription repressor (MITR) contributes to transcriptional repression of the MEF2 transcription factor. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 1. — P. 35—9. — doi:10.1074/jbc.M007364200. — PMID 11022042.
  • Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M.J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 38. — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.
  • Zhou X., Marks P.A., Rifkind R.A., Richon V.M. Cloning and characterization of a histone deacetylase, HDAC9. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2001. — Vol. 98, no. 19. — P. 10572—10577. — doi:10.1073/pnas.191375098. — PMID 11535832. — PMC 58507.
  • Koipally J., Georgopoulos K. Ikaros-CtIP interactions do not require C-terminal binding protein and participate in a deacetylase-independent mode of repression. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 26. — P. 23143—23149. — doi:10.1074/jbc.M202079200. — PMID 11959865.
  • Kirsh O., Seeler J.S., Pichler A., Gast A., Müller S., Miska E., Mathieu M., Harel-Bellan A., Kouzarides T., Melchior F., Dejean A. The SUMO E3 ligase RanBP2 promotes modification of the HDAC4 deacetylase. (англ.) // EMBO J.  (англ.) (рус. : journal. — 2002. — Vol. 21, no. 11. — P. 2682—2691. — doi:10.1093/emboj/21.11.2682. — PMID 12032081. — PMC 125385.
  • Mahlknecht U., Schnittger S., Will J., Cicek N., Hoelzer D. Chromosomal organization and localization of the human histone deacetylase 9 gene (HDAC9). (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun.  (англ.) (рус. : journal. — 2002. — Vol. 293, no. 1. — P. 182—191. — doi:10.1016/S0006-291X(02)00193-6. — PMID 12054582.
  • Zhang C.L., McKinsey T.A., Olson E.N. Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation. (англ.) // Mol. Cell. Biol.  (англ.) (рус. : journal. — 2002. — Vol. 22, no. 20. — P. 7302—7312. — doi:10.1128/MCB.22.20.7302-7312.2002. — PMID 12242305. — PMC 139799.
  • Hoogeveen A.T., Rossetti S., Stoyanova V., Schonkeren J., Fenaroli A., Schiaffonati L., van Unen L., Sacchi N. The transcriptional corepressor MTG16a contains a novel nucleolar targeting sequence deranged in t (16; 21)-positive myeloid malignancies. (англ.) // Oncogene  (англ.) (рус. : journal. — 2002. — Vol. 21, no. 43. — P. 6703—6712. — doi:10.1038/sj.onc.1205882. — PMID 12242670.
  • Petrie K., Guidez F., Howell L., Healy L., Waxman S., Greaves M., Zelent A. The histone deacetylase 9 gene encodes multiple protein isoforms. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — Vol. 278, no. 18. — P. 16059—16072. — doi:10.1074/jbc.M212935200. — PMID 12590135.

Ссылки[править | править код]

Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Гистондеацетилаза_9&oldid=129260932