Аспарагиназа: различия между версиями
| [непроверенная версия] | [непроверенная версия] |
Морган (обсуждение | вклад) мНет описания правки |
Solon (обсуждение | вклад) дополнено |
||
| Строка 1: | Строка 1: | ||
L- |
'''L-аспарагина́за''' ([[Международная классификация ферментов|КФ]] 3.5.1.1, ''L-Аспарагин амидогидролаза'') — [[фермент]] класса гидролаз, катализирующий [[гидролиз]] преимущественно [[аспарагин|L-аспарагина]], применяется как противоопухолевое цитостатическое средство в терапии некоторых [[лейкоз|лейкозов]]. |
||
| ⚫ | Этот фермент является гомотетрамером с четырьмя активными центрами с молекулярной массой |
||
== Строение == |
|||
| ⚫ | Этот фермент является гомотетрамером с четырьмя активными центрами с молекулярной массой по различным данным 140—150 кДа. Каждый мономер состоит примерно из 330 аминокислотных остатков, образующих 14 β-складок и 8 α-спиралей, которые формируют два легкоразличимых домена: N-концевой большего размера и C-концевой. |
||
Активный центр образуется между мономерами. Несмотря на то, что все необходимое для катализа уже есть у димера, активной для бактериальных аспаргиназ является лишь тетрамерная форма. |
Активный центр образуется между мономерами. Несмотря на то, что все необходимое для катализа уже есть у димера, активной для бактериальных аспаргиназ является лишь тетрамерная форма. |
||
== Механизм действия == |
|||
L-аспарагиназа катализирует гидролиз аспарагина, что приводит к нарушению [[биосинтез белка|биосинтеза белков]], в первую очередь в быстроделящихся лейкозных клетках. |
|||
{{biochem-stub}} |
|||
[[Категория:Гидролазы]] |
[[Категория:Гидролазы]] |
||
[[en:Asparaginase]] |
|||
Версия от 17:57, 23 октября 2005
L-аспарагина́за (КФ 3.5.1.1, L-Аспарагин амидогидролаза) — фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз преимущественно L-аспарагина, применяется как противоопухолевое цитостатическое средство в терапии некоторых лейкозов.
Строение
Этот фермент является гомотетрамером с четырьмя активными центрами с молекулярной массой по различным данным 140—150 кДа. Каждый мономер состоит примерно из 330 аминокислотных остатков, образующих 14 β-складок и 8 α-спиралей, которые формируют два легкоразличимых домена: N-концевой большего размера и C-концевой. Активный центр образуется между мономерами. Несмотря на то, что все необходимое для катализа уже есть у димера, активной для бактериальных аспаргиназ является лишь тетрамерная форма.
Механизм действия
L-аспарагиназа катализирует гидролиз аспарагина, что приводит к нарушению биосинтеза белков, в первую очередь в быстроделящихся лейкозных клетках.
.svg){kind=small} | Это заготовка статьи по биохимии. Помогите Википедии, дополнив её. |