Аспарагин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Аспарагин
L-asparagine-skeletal.png
L-asparagine-3D-sticks.pngAsparagine ball-and-stick.png
Общие
Систематическое
наименование
2-амино-3-карбамоилпропановая кислота
Сокращения Асн, Asn, N
AAU,AAC
Традиционные названия аспарагин
Хим. формула HOOC-CH(NH2)-CH2-CONH2
Рац. формула C4H8N2O3
Физические свойства
Состояние твёрдое
Примеси L, D, LD
Молярная масса 132,12 г/моль
Термические свойства
Т. плав. 220 моногидрат, 233 L, 182 LD
Химические свойства
pKa 2,02 и 8,84
Растворимость в воде растворим в воде
Вращение [α]D + 21°
Изоэлектрическая точка 5,41
Классификация
Рег. номер CAS [70-47-3]
PubChem
Рег. номер EINECS 200-735-9
SMILES
InChI
ChEBI 22653
ChemSpider
Приводятся данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иного.

Аспараги́н (принятые сокращения: Асн, Asn, N) — амид аспарагиновой кислоты (2-амино-бутанамид-4-овая кислота, Asx или B). Одна из 20 наиболее распространённых аминокислот природного происхождения. Их кодоны AAU и AAC.

История[править | править код]

Аспарагин был выделен из сока спаржи (англ. Asparagus) в 1806 году французским химиком Луи-Никола Вокленом и помощником Пьером Жаном Робике[1], став первой полученной человеком аминокислотой. В составе спаржи аспарагин содержится в больших количествах, соответственно он получил своё имя. Характерный запах мочи некоторых людей после употребления спаржи относят к различным метаболитам аспарагина[2]. Несколько лет позже, в 1809, Робике[1] снова обнаружил в корне лакрицы вещество похожее на аспарагин, затем Plisson в 1828 подтвердил это.

Бетаиновая структура[править | править код]

Аспарагин легко образует внутреннюю соль — бетаин.

(S)-Аспарагин (слева) и (R)-аспарагин (справа) в цвитерионной форме при нейтральном рН.

Благодаря наличию хирального центра, существуют два энантиомера (S) и (R), участвующих в построении белков, и их смеси, вплоть до смеси с равным количеством — рацемат.

Так как в аспарагине боковые ответвления в виде карбоксамидной группы могут образовывать водородные связи с пептидной цепью, аспарагиновые остатки часто находят в начале и конце пептидной цепи, что характерно как для альфа-спирали, так и для β-листов[3]. Его роль может быть обозначена как «закупорка» водородных связей взаимодействием с концевыми группами, которые в других случаях могли бы связываться с основной полипептидной цепью. Глутамины с дополнительной метиленовой группой имеют большую конформационную энтропию, из-за чего они менее полезны в этом отношении. Аспарагин также обеспечивает реакции гликозилирования с образованием N-связанных гликанов (см. гликопротеины).

Свойства[править | править код]

С XIX века известны обе формы аспарагина. L-аспарагин имеет сладкий вкус, D-аспарагин — напротив, горький. Находящийся в пище сахар при его нагревании[4] с аспарагином образует акриламид — потенциальный канцероген.

Нахождение в природе[править | править код]

Аспарагин не является незаменимой аминокислотой (не требуется в диете), что означает способность человека синтезировать его основными метаболитическими путями. Он находится в значительных количествах в животных (молоко, сыворотка, мясо, птица, яйца, рыба, морепродукты) и

растительных (спаржа, помидор, бобовые, орехи, семена, соя, цельные зёрна) источниках.

В живых клетках присутствует в свободном виде и в составе белков. Путём образования аспарагина из аспарагиновой кислоты в организме связывается токсический аммиак.

Биосинтез[править | править код]

Прекурсором аспарагина является оксалоацетат. Оксалоацетат конвертируется в аспартат энзимом трансаминазой, который переносит аминогруппу с глутамата на оксалоацетат, в результате чего образуются α-кетоглутарат и аспартат. А реакцию образования аспарагина, АМФ, глутамата и пирофосфата из аспартата, глутамина и АТФ катализирует аспарагинсинтетаза. В этой реакции АТФ активирует аспартат, образуя формил-β-аспартил-АМФ, а глутамин даёт аминогруппу, которая реагирует с β-аспартил-АМФ, образуя аспарагин и свободную АМФ.

Биосинтез аспарагина из оксалоацетата

Расщепление[править | править код]

L-аспарагиназа гидролизует амидную группу, образуя аспартат и аммиак. Аспартат — это глюкогенная аминокислота. Трансаминаза конвертирует аспартат в оксалоацетат, который может быть далее использован в цикле трикарбоновых кислот или глюконеогенезе.

Функция[править | править код]

Аспарагин требуется для нормального функционирования нервной системы. Он также играет важную роль в синтезе аммиака.

Примечания[править | править код]

  1. 1 2 en:Pierre Jean Robiquet
  2. [S.C. Mitchell (2001). «Food Idiosyncrasies: Beetroot and Asparagus». Drug Metabolism and Disposition 29: 539—534. Retrieved january 18, 2010.]
  3. uk:Бета-лист
  4. Вездесущая реакция Майара // Химия и жизнь №2, 2012.

Ссылки[править | править код]