Аспарагиназа: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
[непроверенная версия][непроверенная версия]
дополнено
м «L-аспарагиназа» переименована в «Аспарагиназа»
(нет различий)

Версия от 20:21, 24 октября 2005

L-аспарагина́за (КФ 3.5.1.1, L-Аспарагин амидогидролаза) — фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз преимущественно L-аспарагина, применяется как противоопухолевое цитостатическое средство в терапии некоторых лейкозов.

Строение

Этот фермент является гомотетрамером с четырьмя активными центрами с молекулярной массой по различным данным 140—150 кДа. Каждый мономер состоит примерно из 330 аминокислотных остатков, образующих 14 β-складок и 8 α-спиралей, которые формируют два легкоразличимых домена: N-концевой большего размера и C-концевой. Активный центр образуется между мономерами. Несмотря на то, что все необходимое для катализа уже есть у димера, активной для бактериальных аспаргиназ является лишь тетрамерная форма.

Механизм действия

L-аспарагиназа катализирует гидролиз аспарагина, что приводит к нарушению биосинтеза белков, в первую очередь в быстроделящихся лейкозных клетках.