Ферритин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Структура ферритинового комплекса у мыши

Феррити́н — сложный белковый комплекс (железопротеид), выполняющий роль основного внутриклеточного депо железа у человека и животных. Структурно состоит из белка апоферритина и атома трехвалентного железа в составе фосфатного гидроксида. Одна молекула ферритина может содержать до 4000 атомов железа. Содержится практически во всех органах и тканях и является акцептором железа в клетках, которые в нём нуждаются.[1]

В 2001 году был открыт митохондриальный ферритин (ген FTMT).[2]

Структура[править | править вики-текст]

Ферритин является глобулярным белковым комплексом, состоящим из 24 субъединиц. У млекопитающих существуют два типа субъединиц, объединяющихся в ферритин, — H-субъединица содержащая ферроксидазный сайт, и L-субъединица, которая способствует обработке железа в этом сайте.

Ферритин неоднороден, известно до 20 изоферритинов, разнообразие которых обусловлено множеством факторов. В состав могут входить только H или L-субъединицы, либо HL одновременно. В сыворотке крови находится в основном HL ферритин, в печени и селезёнке L-ферритин.[1]

По способу происхождения различают два вида пигмента: "анаболический" — из железа, всасывающегося в кишечнике, и "катаболический" — из железа гемолизированных эритроцитов.

Важное значение имеет кислород: ферритин синтезируется из двухвалентного железа в присутствии кислорода и содержит много SS-групп. При гипоксии образуется SH-ферритин, обладающий вазопаралитическим действием. [1]

Физиология[править | править вики-текст]

Значение ферритина трудно переоценить. Он является главным участником метаболизма железа. Известно, что свободные атомы железа токсичны для организма. Благодаря ферритину цитозольные запасы железа поддерживаются в растворимой и нетоксичной форме. Обычный уровень растворимости железа низок: 10−18 M, ферритин увеличивает его до 10−4 M, что в сто триллионов раз выше.[3] Именно в форме ферритина депонируется железо (до 30%, хотя расходуется только 0,1%), которое при необходимости расходуется на нужды организма. Также ферритин осуществляет перенос железа в кишечнике и плаценте, т.е. является медиатором при соединении железа с трансферрином и в переносе его от матери к плоду. [1]

Клиническое значение[править | править вики-текст]

Ферритин используется в качестве показателя запасов железа в организме, а также для дифференциальной диагностики железодефицитных анемий и анемий при хронических заболеваниях. Снижение уровня сывороточного ферритина говорит об истинном дефиците железа (железодефицитная анемия), в то время, как перераспределительный дефицит железа, сопутствующий хроническим заболеваниям, сопровождается повышением уровня ферритина в крови. Это важно учитывать при назначении препаратов железа, поскольку при перераспределительном дефиците они могут привести к вторичному гемосидерозу и усугубить состояние больного.

Мутации гена FTL, кодирующего лёгкую цепь ферритина человека, вызывают «взрослую болезнь базальных ганглий» (OMIM 606159) с альтернативным названием «нейроферритинопатия»,[4] а также «синдром гиперферритинемии с катарактой» (OMIM 600886).

Методы определения[править | править вики-текст]

Лабораторная диагностика проводится с помощью сульфата кадмия по методу Клочкова, а также иммуногистохимическими методами с использованием специфических антисывороток. На практике чаще используется гистохимический метод — реакция образования берлинской лазури (железосинеродистое железо) или реакции Перльса, на выявление солей оксида железа (III) с помощью железосинеродистого калия и соляной кислоты. [1]

Примечания[править | править вики-текст]

  1. 1 2 3 4 5 Под ред. В.В. Серова, М.А. Пальцева. Патологическая анатомия. Курс лекций.. — М: Медицина, 1998. — С. 58. — 640 с. — ISBN 5-225-02779-2.
  2. Levi, S.; Corsi, B.; Bosisio, M.; Invernizzi, R.; Volz, A.; Sanford, D.; Arosio, P.; Drysdale, J. : A human mitochondrial ferritin encoded by an intronless gene. J. Biol. Chem. 276: 24437-24440, 2001. PMID 11323407
  3. Ferritin: at the crossroads of iron and oxygen metabolism. Theil EC. J Nutr. 2003 May;133(5 Suppl 1):1549S-53S. Review. PMID 12730463
  4. Curtis, A. R. J.; Fey, C.; Morris, C. M.; Bindoff, L. A.; Ince, P. G.; Chinnery, P. F.; Coulthard, A.; Jackson, M. J.; Jackson, A. P.; McHale, D. P.; Hay, D.; Barker, W. A.; Markham, A. F.; Bates, D.; Curtis, A.; Burn, J. : Mutation in the gene encoding ferritin light polypeptide causes dominant adult-onset basal ganglia disease. Nature Genet. 28: 350—354, 2001. PMID 11438811