NMNAT1
Перейти к навигации
Перейти к поиску
Никотинамидмономнуклеотид-аденилилтрансфераза 1 (англ. Nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase 1; КФ 2.7.7.1) — фермент трансфераза, продукт гена человека NMNAT1[5][6][7]. Относится к группе ферментов никотинамидмономнуклеотид-аденилилтрансфераз. Участвует в синтезе кофермента НАД.
Функции
[править | править код]Фермент катализирует образование НАД(+) из никотинамидмононуклеотида (НМН) и АТФ[8]. Может также использовать деамидированную форму НМН, мононуклеотид никотиновой кислоты, с одинаковой эффективностью[8]. Также может в качестве субстрата использовать монофосфат триазофурина[8]. Катализирует и обратную реакцию, т. е. расщепление НМН. Играет роль в синтезе АТФ в ядре клетки наряду с ферментами PARP1, PARG и NUDT5[9]. Синтез ядерной АТФ необходим для экстенсивной перестройки хроматина, которая является высокоэнергетическим процессом. Не расщепляет НАДФ[8].
Экспрессия и локализация
[править | править код]Наиболее высокий уровень экспрессии фермента обнаружен в скелетных мышцах, сердце и почках. Также экпрессирован в печени, поджелудочной железе и плаценте. Широко представлен в мозге.
В клетке локализуется в ядре.
См. также
[править | править код]Примечания
[править | править код]- ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000173614 - Ensembl, May 2017
- ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000028992 - Ensembl, May 2017
- ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ↑ Schweiger M., Hennig K., Lerner F., Niere M., Hirsch-Kauffmann M., Specht T., Weise C., Oei S. L., Ziegler M. Characterization of recombinant human nicotinamide mononucleotide adenylyl transferase (NMNAT), a nuclear enzyme essential for NAD synthesis (англ.) // FEBS Lett[англ.] : journal. — 2001. — March (vol. 492, no. 1—2). — P. 95—100. — doi:10.1016/S0014-5793(01)02180-9. — PMID 11248244.
- ↑ Emanuelli M., Carnevali F., Saccucci F., Pierella F., Amici A., Raffaelli N., Magni G. Molecular cloning, chromosomal localization, tissue mRNA levels, bacterial expression, and enzymatic properties of human NMN adenylyltransferase (англ.) // J Biol Chem : journal. — 2001. — February (vol. 276, no. 1). — P. 406—412. — doi:10.1074/jbc.M008700200. — PMID 11027696.
- ↑ Entrez Gene: NMNAT1 nicotinamide nucleotide adenylyltransferase 1.
- ↑ 1 2 3 4 Sorci L., Cimadamore F., Scotti S., Petrelli R., Cappellacci L., Franchetti P et al. Initial-rate kinetics of human NMN-adenylyltransferases: substrate and metal ion specificity, inhibition by products and multisubstrate analogues, and isozyme contributions to NAD+ biosynthesis. (англ.) // Biochemistry : journal. — 2007. — Vol. 46, no. 16. — P. 4912—4922. — doi:10.1021/bi6023379. — PMID 17402747.
- ↑ Wright R. H., Lioutas A., Le Dily F., Soronellas D., Pohl A., Bonet J et al. ADP-ribose-derived nuclear ATP synthesis by NUDIX5 is required for chromatin remodeling. (англ.) // Science : journal. — 2016. — Vol. 352, no. 6290. — P. 1221—1225. — doi:10.1126/science.aad9335. — PMID 27257257.
Литература
[править | править код]- Maruyama K., Sugano S. Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides (англ.) // Gene[англ.] : journal. — Elsevier, 1994. — Vol. 138, no. 1—2. — P. 171—174. — doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. — PMID 8125298.
- Garavaglia S., D'Angelo I., Emanuelli M., etal. Structure of human NMN adenylyltransferase. A key nuclear enzyme for NAD homeostasis (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 10. — P. 8524—8530. — doi:10.1074/jbc.M111589200. — PMID 11751893.
- Werner E., Ziegler M., Lerner F., etal. Crystallization and preliminary X-ray analysis of human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase (NMNAT) (англ.) // Acta Crystallogr. D[англ.] : journal. — International Union of Crystallography, 2002. — Vol. 58, no. Pt 1. — P. 140—142. — doi:10.1107/S0907444901017437. — PMID 11752792.
- Zhou T., Kurnasov O., Tomchick D. R., etal. Structure of human nicotinamide/nicotinic acid mononucleotide adenylyltransferase. Basis for the dual substrate specificity and activation of the oncolytic agent tiazofurin (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 15. — P. 13148—13154. — doi:10.1074/jbc.M111469200. — PMID 11788603.
- Fernando F. S., Conforti L., Tosi S., etal. Human homologue of a gene mutated in the slow Wallerian degeneration (C57BL/Wld(s)) mouse (англ.) // Gene[англ.] : journal. — Elsevier, 2002. — Vol. 284, no. 1—2. — P. 23—9. — doi:10.1016/S0378-1119(02)00394-3. — PMID 11891043.
- Werner E., Ziegler M., Lerner F., etal. Crystal structure of human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase in complex with NMN (англ.) // FEBS Lett.[англ.] : journal. — 2002. — Vol. 516, no. 1—3. — P. 239—244. — doi:10.1016/S0014-5793(02)02556-5. — PMID 11959140.
- Raffaelli N., Sorci L., Amici A., etal. Identification of a novel human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun.[англ.] : journal. — 2002. — Vol. 297, no. 4. — P. 835—840. — doi:10.1016/S0006-291X(02)02285-4. — PMID 12359228.
- Zhang X., Kurnasov O. V., Karthikeyan S., etal. Structural characterization of a human cytosolic NMN/NaMN adenylyltransferase and implication in human NAD biosynthesis (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — Vol. 278, no. 15. — P. 13503—13511. — doi:10.1074/jbc.M300073200. — PMID 12574164.
- Yalowitz J. A., Xiao S., Biju M. P., etal. Characterization of human brain nicotinamide 5'-mononucleotide adenylyltransferase-2 and expression in human pancreas (англ.) // Biochem. J.[англ.] : journal. — 2004. — Vol. 377, no. Pt 2. — P. 317—326. — doi:10.1042/BJ20030518. — PMID 14516279. — PMC 1223862.
- Suzuki Y., Yamashita R., Shirota M., etal. Sequence comparison of human and mouse genes reveals a homologous block structure in the promoter regions (англ.) // Genome Res. : journal. — 2004. — Vol. 14, no. 9. — P. 1711—1718. — doi:10.1101/gr.2435604. — PMID 15342556. — PMC 515316.
- Berger F., Lau C., Dahlmann M., Ziegler M. Subcellular compartmentation and differential catalytic properties of the three human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase isoforms (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2006. — Vol. 280, no. 43. — P. 36334—36341. — doi:10.1074/jbc.M508660200. — PMID 16118205.
- Olsen J. V., Blagoev B., Gnad F., etal. Global, in vivo, and site-specific phosphorylation dynamics in signaling networks (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 2006. — Vol. 127, no. 3. — P. 635—648. — doi:10.1016/j.cell.2006.09.026. — PMID 17081983.
- Berger F., Lau C., Ziegler M. Regulation of poly(ADP-ribose) polymerase 1 activity by the phosphorylation state of the nuclear NAD biosynthetic enzyme NMN adenylyl transferase 1 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2007. — Vol. 104, no. 10. — P. 3765—3770. — doi:10.1073/pnas.0609211104. — PMID 17360427. — PMC 1820658.