Цитохром f
| Цитохром f | |
|---|---|
 Цитохром f из Spinácia olerácea (снизу) восстанавливает пластоцианин (сверху). Синим в центре показаны две альфа-спирали, справа - бета-сэндвич. Светло-вишнёвым показан атом меди. Трансмембранный домен цитохрома f не показан. | |
| Идентификаторы | |
| Символ | Apocytochr_F_C |
| Pfam | PF01333 |
| Pfam clan | CL0105 |
| InterPro | IPR002325 |
| PROSITE | PDOC00169 |
| SCOP | 1ctm |
| SUPERFAMILY | 1ctm |
| TCDB | 3.D.3 |
| OPM superfamily | 345 |
| OPM protein | 3h1j |
| Доступные структуры белков | |
| Pfam | структуры |
| PDB | RCSB PDB; PDBe; PDBj |
| PDBsum | 3D-модель |
Цитохром f — самая большая субъединица цитохром-b6/f комплекса (пластохинон—пластоцианин редуктаза) шифр КФ 1.10.99.1. По своей структуре и функциям цитохром-b6/f комплекс аналогичен цитохром-b/c1 комплексу митохондрий и пурпурных бактерий. Цитохром f играет роль аналогичную цитохрому c1, несмотря на их различия по вторичной структуре[1].
Впервые третичная структура цитохрома f, была определена после его выделения из Brassica rapa[2]. Люмильная часть цитохрома f состоит из двух структурных доменов: малого и большого. Малый располагается поверх большого, который в свою очередь крепится к мембранному якорю, состоящему из длинной α-спирали. Большой домен состоит из антипараллельного бета-сэндвича и короткого гем-связывающего пептида, который формирует трёхслойную структуру. Малый домен располагается между бета-цепями F и G большого домена и полностью состоит из бета-структур. Большой гем-связывающий домен по своей третичной структуре сходен с доменом III животного белка фибронектина. Гем закреплён между двумя короткими альфа спиралями на N-конце цитохрома f. Необычным является то, что N-конец цитохрома служит лигандом для гемового железа[3]. В пределах второй альфа-цепи находится структурный мотив, характерный для цитохромов с, CxxCH (остатки 21-25), который ковалентно связан с гемом тиоэфирной связью через Cys-21 и Cys-24. Помимо четырёх атом азота из пиррольных колец гема, железо стабилизируется His-25 и свободной альфа-амино группой Tyr-1 из первой алфа-цепи[2]. Внутри цитохрома f есть значительное количество молекул воды, которые могут функционировать как проводящая система для протона[2]. Цепочка молекул воды, по-видимому, являться консервативных свойством всех цитохромов f.
Галерея[править | править код]
Примечания[править | править код]
- ↑ Prince R.C., George G.N. Cytochrome f revealed (англ.) // Trends Biochem. Sci.[англ.] : journal. — 1995. — June (vol. 20, no. 6). — P. 217—218. — doi:10.1016/S0968-0004(00)89018-0. — PMID 7631417.
- ↑ 1 2 3 Martinez S.E., Huang D., Ponomarev M., Cramer W.A., Smith J.L. The heme redox center of chloroplast cytochrome f is linked to a buried five-water chain (англ.) // Protein Sci.[англ.] : journal. — 1996. — June (vol. 5, no. 6). — P. 1081—1092. — doi:10.1002/pro.5560050610. — PMID 8762139. — PMC 2143431.
- ↑ Sergio E Martinez, Deru Huang, Andrzej Szczepaniak, William A Cramer, Janet L Smith. Crystal structure of chloroplast cytochrome freveals a novel cytochrome fold and unexpected heme ligation (англ.) : journal. — 1994. — February (vol. 2, no. 2). — P. 95—105. — doi:10.1016/S0969-2126(00)00012-5.
Дальнейшее чтение[править | править код]
- Bendall, D.S. The unfinished story of cytochrome f (англ.) // Drugs[англ.]. — Adis International, 2004. — Vol. 80, no. 1—3. — P. 265—276. — doi:10.1023/B:PRES.0000030454.23940.f9. — PMID 16328825.
- Cramer, W.A., Martinez, S.E., Huang, D., Tae, G.S., Everly, R.M., Heymann, J.B., Cheng, R.H., Baker, T.S. and Smith, J.L. Structural aspects of the cytochrome b6f complex; structure of the lumen-side domain of cytochrome f (англ.) // J. Bioenerg. Biomembr. : journal. — 1994. — Vol. 26, no. 1. — P. 31—47. — doi:10.1007/BF00763218. — PMID 8027021.
Ссылки[править | править код]
Эта статья использует текст из общественное достояние Pfam и InterPro IPR002325