Желейный рулет: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Следующая правка →
Содержимое удалено Содержимое добавлено
ВизуальныйВики-текст
Создано переводом страницы «Jelly roll fold»
(нет различий)

Версия от 10:34, 16 августа 2021

Эта статья — о супервторичной укладке белка. О кулинарном изделии см. Рулет (выпечка).
Канонический пример желейного рулета вирусного капсидного белка из сателлитного вируса табачной мозаики. Отдельные бета-нити имеют свои традиционные обозначения (по историческим причинам лист A не используется), подчеркивая упаковку четырехниточных листов BIDG и CHEF[1].

Желейный рулет или швейцарский рулет - это белковая укладка или сверхвторичная структура, состоящая из восьми бета-нитей, расположенных в двух четырёхнитевых листах. Название структуры было введено Джейн С. Ричардсон в 1981 году, что отражает его сходство с желейным или швейцарским пирогом[2]. Укладка является продолжением мотива "Греческий ключ" и иногда считается формой бета-цилиндра. Она очень часто встречается в вирусных белках, особенно в вирусных капсидных белках[3][4]. Взятые вместе, желейный рулет и греческий ключ составляют около 30% всех бета-белков, аннотированных в базе данных структурной классификации белков (SCOP)[5].

Структура

Основная структура желейного рулета состоит из восьми бета-нитей, расположенных в двух четырехцепочечных антипараллельных бета-листах, которые упаковываются вместе через гидрофобную поверхность раздела. Цепи традиционно обозначаются буквами от B до I по той исторической причине, что первая решенная структура, капсидный белок желе из вируса кустистости томатов, имела дополнительную цепь A за пределами общего ядра укладки[6][7]. Листы состоят из прядей BIDG и CHEF, сложенных таким образом, что прядь B упаковывает прядь напротив C, I напротив H и т.д.[4][8].

Вирусные белки

Полностью собранная структура капсида сателлитного вируса табачной мозаики с мономером, показанным выше, в нижней части выделенного пентамера. Остальные белковые цепи показаны фиолетовым цветом, а РНК внутри капсида - коричневым. Ось желейного рулета в этом капсиде параллельна поверхности капсида. PDB 4OQ9[1].

Большое количество вирусов строят свои капсиды из белков, содержащих либо одинарную, либо двойную укладку желейного рулета. Считается, что эта общая капсидная архитектура отражает древние эволюционные отношения, возможно, восходящие к последнему универсальному общему предку (LUCA) клеточной жизни[8][9][10]. Другие вирусные линии используют эволюционно неродственные белки для создания закрытых капсидов, которые, вероятно, независимо эволюционировали, по крайней мере, дважды[9][11] и, возможно, много раз, со связями с белками клеточного происхождения[12].

Протеины капсида с одиночным желейным рулетом

Белки с одним желейным рулетом в капсиде (JRC) обнаружены по крайней мере в шестнадцати различных вирусных семействах, в основном с икосаэдрической капсидной структурой и включающими как РНК-вирусы, так и ДНК-вирусы[13]. Многие вирусы с одноцепочечным капсидом представляют собой одноцепочечные РНК- положительные вирусы. Две группы двухцепочечных ДНК-вирусов с одноцепочечными капсидами JRC - это Papillomaviridae и Polyomaviridae, обе из которых имеют довольно маленькие капсиды; у этих вирусов архитектура собранного капсида ориентирует ось желейного рулета параллельно или «горизонтально» относительно поверхности капсида[11]. Масштабный анализ компонентов вирусного капсида показал, что одиночный горизонтальный желейный рулет является наиболее распространенной укладкой среди белков капсида, на долю которого приходится около 28% известных примеров[12].

Другая группа вирусов использует в капсидах единичные белки желейного рулета, но в вертикальной, а не горизонтальной ориентации. Эти вирусы эволюционно родственны большой группе вирусов с двойным желейным рулетом, известной как PRD1 - вирусной линии аденовируса, со сходной архитектурой капсида, реализованной путем сборки двух отдельных основных капсидных белков с укладкой желейного рулета, экспрессируемых из разных генов[14][15]. Эти одиночные вирусы с вертикальным желейным рулетом составляют таксон Helvetiavirae[16]. Известные вирусы с вертикальными капсидами в виде одинарных желейных рулетов заражают экстремофильных прокариот[14][12].

Двойной желейный рулет

Мономер двойного желейного рулета главного капсидного белка P2 из бактериофага PM2 . Два отдельных домена желейного рулета показаны красным и синим цветом, а оставшаяся последовательность белка - оранжевым. Двойные желейные рулеты ориентированы так, что «вертикальная» ось перпендикулярна поверхности капсида, которая находится внизу на этом изображении. PDB 2W0C[17].
Псевдогексамерный тример белков двойного желейного рулета; желейные рулеты имеют красный и синий цвет, а петли и спирали окрашены, чтобы различать три мономера в сборке. Зритель смотрит с нижней стороны на поверхность капсида. PDB 2W0C[17].

Капсидные белки двойного желейного рулета состоят из двух одиночных укладок желейного рулета, соединенных короткой линкерной областью. Они обнаруживаются как в двухцепочечных ДНК-вирусах, так и в одноцепочечных ДНК-вирусах по крайней мере десяти различных вирусных семейств, включая вирусы, которые инфицируют все домены жизни и охватывают большой диапазон размеров капсидов[4][11][18]. В архитектуре капсида с двойным желейным рулетом его ось ориентирована перпендикулярно или «вертикально» относительно поверхности капсида[19].

Считается, что белки с двойным желейным рулетом произошли от белков с одиночным желейным рулетом путем дупликации генов[11][19]. Вполне вероятно, что вирусы с вертикальным одинарным желейным рулетом представляют собой переходную форму, и что белки капсида вертикального и горизонтального желейного рулета имеют независимое эволюционное происхождение от предковых клеточных белков[12]. Степень структурного сходства капсидов вирусов двойного желейного рулета привела к выводу, что эти вирусы, вероятно, имеют общее эволюционное происхождение, несмотря на их разнообразие по размеру и диапазону хозяев; это стало известно как линия PRD1 - аденовируса (Bamfordvirae)[19][16][20][21]. Многие члены этой группы были идентифицированы с помощью метагеномики, и в некоторых случаях они практически не имеют общих вирусных генов[12][22]. Хотя большинство членов этой группы имеют икосаэдрическую геометрию капсида, несколько семей, таких как Poxviridae и Ascoviridae имеют овальные или кирпичные формы зрелых вирионов; Поксвирусы, такие как Vaccinia, претерпевают резкие конформационные изменения, опосредованные белками двойного желейного рулета во время созревания и, вероятно, происходят от икосаэдрического предка[11][23].

Белки двойного желейного рулета в клеточных белках не наблюдались; они кажутся уникальными для вирусов[11]. По этой причине обнаружение явной гомологии с белками двойного желейного рулета в последовательностях мобильных элементов - полинтонов, широко распространенных в геномах эукариот, считается доказательством тесной эволюционной связи этих генетических элементов с вирусами[24].

Некапсидные вирусные белки

Одиночные желейные рулеты также встречаются в некапсидных вирусных белках, включая второстепенные компоненты собранного вириона, а также в невирионных белках, таких как полиэдрин[11].

Клеточные белки

В то время как двойные желейные рулеты не встречаются в белках клеточного происхождения, встречаются одинарные желейные рулеты[11][12]. Одним из таких классов клеточных белков являются нуклеоплазмины, которые служат в качестве молекулярных белков-шаперонов для сборки гистонов в нуклеосомы. N-концевой домен нуклеоплазмина имеет единственную укладку желейного рулета и собран в пентамер[25]. С тех пор о подобных структурах сообщалось в дополнительных группах белков ремоделирования хроматина[26]. Мотивы желейного рулета с идентичной связностью с бета-слоями также обнаруживаются в лигандах фактора некроза опухолей[27] и белках бактерии Yersinia pseudotuberculosis, которые принадлежат к классу вирусных и бактериальных белков, известных как суперантигены[28][29].

В более широком смысле члены чрезвычайно разнообразного суперсемейства купинов также часто описываются как желейные рулеты; хотя общее ядро доменной структуры купина содержит только шесть бета-цепей, многие купины имеют восемь[30]. Примеры включают негем- диоксигеназные ферменты[31][32] и гистоновые деметилазы семейства JmjC. [33][34]

Эволюция

Сравнительные исследования белков, классифицируемых как желейный рулет и "Греческий ключ", предполагают, что ключевые протеины Греческого ключа возникли значительно раньше, чем их более топологически сложные аналоги в желейном рулете[5]. Структурные биоинформатические исследования, сравнивающие белки вирусного капсидного желейного рулета с другими белками известной структуры, показывают, что белки капсида образуют хорошо разделенный кластер, что позволяет предположить, что они подвержены определенному набору эволюционных ограничений[4]. Одной из наиболее примечательных особенностей белков в виде желейного рулета вирусного капсида является их способность образовывать олигомеры в виде повторяющейся мозаичной структуры с образованием замкнутой белковой оболочки; клеточные белки, наиболее похожие по укладке и топологии, в большинстве своем также являются олигомерами[4]. Было высказано предположение, что вирусные капсидные белки желейного рулета произошли из клеточных желейных рулетов, возможно, в нескольких независимых случаях, на самых ранних стадиях клеточной эволюции[12].

История и номенклатура

Название "желейный рулет" было впервые использовано для структуры, созданной Джейн С. Ричардсон в 1981 году на основе греческого ключевого мотива, и было призвано отразить сходство структуры с желейным или швейцарским пирогом[2]. Структура получила множество описательных названий, в том числе: клин, бета-ствол и бета-ролл. Края двух листов не пересекаются, чтобы сформировать регулярные узоры водородных связей, и поэтому его часто не считают истинным бета-цилиндром[3] хотя этот термин широко используется при описании архитектуры вирусного капсида[14] [15]. Клеточные белки, содержащие структуры, похожие на желейный рулет, можно описать как купиновую складку, складку JmjC или двухцепочечную бета-спираль[32].

Примечания

 

  1. ↑ 1 2 "Satellite tobacco mosaic virus refined to 1.4 Å resolution". Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography. 70 (Pt 9): 2316—30. September 2014. doi:10.1107/S1399004714013789. PMID 25195746.
  2. ↑ 1 2 Ошибка: не задан параметр |заглавие = в шаблоне {{публикация}}. — ISBN 9780120342341.
  3. ↑ 1 2 "Anatomy and evolution of proteins displaying the viral capsid jellyroll topology". Journal of Molecular Biology. 228 (1): 220—42. November 1992. doi:10.1016/0022-2836(92)90502-B. PMID 1447783.
  4. ↑ 1 2 3 4 5 "Viral capsid proteins are segregated in structural fold space". PLOS Computational Biology. 9 (2): e1002905. 7 February 2013. Bibcode:2013PLSCB...9E2905C. doi:10.1371/journal.pcbi.1002905. PMID 23408879.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  5. ↑ 1 2 "Exploring fold space preferences of new-born and ancient protein superfamilies". PLOS Computational Biology. 9 (11): e1003325. 14 November 2013. Bibcode:2013PLSCB...9E3325E. doi:10.1371/journal.pcbi.1003325. PMID 24244135.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  6. ↑ "Tomato bushy stunt virus at 2.9 A resolution". Nature. 276 (5686): 368—73. November 1978. Bibcode:1978Natur.276..368H. doi:10.1038/276368a0. PMID 19711552.
  7. ↑ "Structural comparisons of some small spherical plant viruses". Journal of Molecular Biology. 165 (4): 711—36. April 1983. doi:10.1016/S0022-2836(83)80276-9. PMID 6854630.
  8. ↑ 1 2 "Does common architecture reveal a viral lineage spanning all three domains of life?". Molecular Cell. 16 (5): 673—85. December 2004. doi:10.1016/j.molcel.2004.11.016. PMID 15574324.
  9. ↑ 1 2 "The origin of viruses". Research in Microbiology. 160 (7): 466—72. September 2009. doi:10.1016/j.resmic.2009.07.008. PMID 19647075.
  10. ↑ "What does virus evolution tell us about virus origins?". Journal of Virology. 85 (11): 5247—51. June 2011. doi:10.1128/JVI.02203-10. PMID 21450811.
  11. ↑ 1 2 3 4 5 6 7 8 "Double-stranded DNA viruses: 20 families and only five different architectural principles for virion assembly". Current Opinion in Virology. 1 (2): 118—24. August 2011. doi:10.1016/j.coviro.2011.06.001. PMID 22440622.
  12. ↑ 1 2 3 4 5 6 7 "Multiple origins of viral capsid proteins from cellular ancestors". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 114 (12): E2401—E2410. March 2017. doi:10.1073/pnas.1621061114. PMID 28265094.
  13. ↑ "Networks of evolutionary interactions underlying the polyphyletic origin of ssDNA viruses". Current Opinion in Virology. 3 (5): 578—86. October 2013. doi:10.1016/j.coviro.2013.06.010. PMID 23850154.
  14. ↑ 1 2 3 "Insight into the Assembly of Viruses with Vertical Single β-barrel Major Capsid Proteins". Structure. 23 (10): 1866—1877. October 2015. doi:10.1016/j.str.2015.07.015. PMID 26320579.
  15. ↑ 1 2 "Structural basis for assembly of vertical single β-barrel viruses". Nature Communications. 10 (1): 1184. March 2019. Bibcode:2019NatCo..10.1184S. doi:10.1038/s41467-019-08927-2. PMID 30862777.
  16. ↑ 1 2 "Create a megataxonomic framework, filling all principal taxonomic ranks, for DNA viruses encoding vertical jelly roll-type major capsid proteins". ICTV Proposal (Taxoprop). October 2019. doi:10.13140/RG.2.2.14886.47684.
  17. ↑ 1 2 "Insights into virus evolution and membrane biogenesis from the structure of the marine lipid-containing bacteriophage PM2". Molecular Cell. 31 (5): 749—61. September 2008. doi:10.1016/j.molcel.2008.06.026. PMID 18775333.
  18. ↑ "Virus found in a boreal lake links ssDNA and dsDNA viruses". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 114 (31): 8378—8383. August 2017. doi:10.1073/pnas.1703834114. PMID 28716906.
  19. ↑ 1 2 3 "Virus evolution: how far does the double beta-barrel viral lineage extend?". Nature Reviews. Microbiology. 6 (12): 941—8. December 2008. doi:10.1038/nrmicro2033. PMID 19008892.
  20. ↑ "Global Organization and Proposed Megataxonomy of the Virus World". Microbiology and Molecular Biology Reviews. 84 (2): e00061—19, /mmbr/84/2/MMBR.00061–19.atom. May 2020. doi:10.1128/MMBR.00061-19. PMID 32132243.
  21. ↑ "Changes to virus taxonomy and the Statutes ratified by the International Committee on Taxonomy of Viruses (2020)". Archives of Virology. 165 (11): 2737—2748. November 2020. doi:10.1007/s00705-020-04752-x. PMID 32816125.
  22. ↑ "Vast diversity of prokaryotic virus genomes encoding double jelly-roll major capsid proteins uncovered by genomic and metagenomic sequence analysis". Virology Journal. 15 (1): 67. April 2018. doi:10.1186/s12985-018-0974-y. PMID 29636073.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  23. ↑ "Insights into the evolution of a complex virus from the crystal structure of vaccinia virus D13". Structure. 19 (7): 1011—20. July 2011. doi:10.1016/j.str.2011.03.023. PMID 21742267.
  24. ↑ "Conservation of major and minor jelly-roll capsid proteins in Polinton (Maverick) transposons suggests that they are bona fide viruses". Biology Direct. 9 (1): 6. April 2014. doi:10.1186/1745-6150-9-6. PMID 24773695.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  25. ↑ "The crystal structure of nucleoplasmin-core: implications for histone binding and nucleosome assembly". Molecular Cell. 8 (4): 841—53. October 2001. doi:10.1016/S1097-2765(01)00354-9. PMID 11684019.
  26. ↑ "The pentameric nucleoplasmin fold is present in Drosophila FKBP39 and a large number of chromatin-related proteins". Journal of Molecular Biology. 427 (10): 1949—63. May 2015. doi:10.1016/j.jmb.2015.03.010. PMID 25813344.
  27. ↑ "The molecular architecture of the TNF superfamily". Trends in Biochemical Sciences. 27 (1): 19—26. January 2002. doi:10.1016/S0968-0004(01)01995-8. PMID 11796220.
  28. ↑ "Crystal and solution structures of a superantigen from Yersinia pseudotuberculosis reveal a jelly-roll fold". Structure. 12 (1): 145—56. January 2004. doi:10.1016/j.str.2003.12.002. PMID 14725774.
  29. ↑ "The bacterial superantigen and superantigen-like proteins". Immunological Reviews. 225 (1): 226—43. October 2008. doi:10.1111/j.1600-065X.2008.00681.x. PMID 18837785.
  30. ↑ "Phylogeny, function, and evolution of the cupins, a structurally conserved, functionally diverse superfamily of proteins". Molecular Biology and Evolution. 18 (4): 593—605. April 2001. doi:10.1093/oxfordjournals.molbev.a003840. PMID 11264412.
  31. ↑ "Non-heme dioxygenases: cellular sensors and regulators jelly rolled into one?". Nature Chemical Biology. 3 (3): 144—53. March 2007. doi:10.1038/nchembio863. PMID 17301803.
  32. ↑ 1 2 "Role of the jelly-roll fold in substrate binding by 2-oxoglutarate oxygenases". Current Opinion in Structural Biology. 22 (6): 691—700. December 2012. doi:10.1016/j.sbi.2012.10.001. PMID 23142576.
  33. ↑ "Structural insights into histone demethylation by JMJD2 family members". Cell. 125 (4): 691—702. May 2006. doi:10.1016/j.cell.2006.04.024. PMID 16677698.
  34. ↑ "Regulation of histone methylation by demethylimination and demethylation". Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 8 (4): 307—18. April 2007. doi:10.1038/nrm2143. PMID 17342184.

Внешние ссылки

  • Antiparallel β Domains, a section from Anatomy and Taxonomy of Protein Structure by Jane S. Richardson
  • The Jelly Roll of Life by Jacqueline Humphries at Small Things Considered, a blog sponsored by the American Society for Microbiology
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Желейный_рулет&oldid=116093543