Алкогольдегидрогеназа

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск

Алкогольдегидрогеназа (Алкоголь:НАД-оксидоредуктаза 1.1.1.1) — фермент класса дегидрогеназ, катализирующий окисление спиртов и ацеталей до альдегидов и кетонов в присутствии Никотинамид-аденин-динуклеотида (НАД). Алкогольдегидрогеназы (алкоголь-НАД+оксидоредуктазы) являются димерами, состоящими из субъединиц с молекулярным весом около 40000 и содержащими ион цинка Zn2+.

Функции[править | править вики-текст]

Катализирует реакцию: этанол + НАД+ < = > ацетальдегид + НАДН + H+

Является специфическим для клеток печени. Появление его в сыворотке крови свидетельствует о повреждении клеток печени. Резкое повышение содержания фермента наблюдается при острых гепатитах (при этом его показатели приходят к норме раньше, чем показатели трансаминаз). При обтурационной желтухе, циррозах печени, инфаркте миокарда, мышечной дистрофии Эрба обычно не наблюдается повышения активности фермента в крови.

Механизмы действия[править | править вики-текст]

Оптимум действия фермента находится при pH 8,0. Цианиды, йодоацетат тормозят действие энзима.

Распространение[править | править вики-текст]

В больших количествах фермент находится лишь в печени, но небольшие его количества содержат почки. Следы фермента также обнаруживаются в сердечной и скелетной мускулатуре человека. В сыворотке крови здорового человека отсутствует.

Активность алкогольдегидрогеназы в организме человека зависит от возраста, пола, расовой принадлежности, генетической предрасположенности. С ростом частоты и регулярности употребления алкоголя активность алкогольдегидрогеназы снижается[1]. У мужчин значительная часть этанола метаболизируется АДГ желудка, поэтому при традиционном приеме равных доз уровень алкоголя в крови у женщин существенно выше, чем у мужчин[1].


См. также[править | править вики-текст]

Примечания[править | править вики-текст]

Ссылки[править | править вики-текст]