Респирасома: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
[отпатрулированная версия][отпатрулированная версия]
Содержимое удалено Содержимое добавлено
Строка 69: Строка 69:
К наиболее распространенным суперкомплексам относятся комплекс I/III, комплекс I/III/IV и комплекс III/IV. Большинство молекул [[Сукцинатдегидрогеназа|комплекса II]] как в растительных так и в животных митохондриях находится в свободно виде. [[АТФ-синтаза]] тоже может мигрировать вместе с другими суперкомплексами в виде димера, но едва ли она входит в их состав<ref name="VartakPorras2013"/>.
К наиболее распространенным суперкомплексам относятся комплекс I/III, комплекс I/III/IV и комплекс III/IV. Большинство молекул [[Сукцинатдегидрогеназа|комплекса II]] как в растительных так и в животных митохондриях находится в свободно виде. [[АТФ-синтаза]] тоже может мигрировать вместе с другими суперкомплексами в виде димера, но едва ли она входит в их состав<ref name="VartakPorras2013"/>.


Образование суперкомплекса является по-видимому динамическим процессом. Дыхательные комплексы могут чередовать участие в респирасомах и существование в свободном состоянии. Не известно, что запускает процесс организации дыхательных ферментов в суперкомплексы, но исследования показали, что их формирование во многом зависит от [[Липиды|липидного]] состава митохондриальных мембран, и в частности требует наличия [[Кардиолипин|кардиолипина]]<ref name="Zhang2002">{{cite journal|authot=Zhang, M.|title=Gluing the Respiratory Chain Together. CARDIOLIPIN IS REQUIRED FOR SUPERCOMPLEX FORMATION IN THE INNER MITOCHONDRIAL MEMBRANE|journal=Journal of Biological Chemistry|volume=277|issue=46|year=2002|pages=43553–43556|issn=00219258|doi=10.1074/jbc.C200551200}}</ref>. В дрожжевых митохондриях содержание кардиолипина понижено, а число обнаруженных респирасом было значительно ниже, чем у других организмов<ref name="Zhang2002"/><ref name="Zhang2005">{{cite journal|author=Zhang M.|title=Cardiolipin Is Essential for Organization of Complexes III and IV into a Supercomplex in Intact Yeast Mitochondria|journal=Journal of Biological Chemistry|volume=280|issue=33|year=2005|pages=29403–29408|issn=0021-9258|doi=10.1074/jbc.M504955200}}</ref>. Согласно Венц и соавт. (2009), кардиолипин стабилизирует образование респирасом, [[Нейтрализация|нейтрализуя]] заряды остатков [[лизин]]<nowiki/>а в процессе взаимодействии [[Домен белка|домена]] [[Цитохром-bc1-комплекс|комплекса III]] и комплекса IV. В 2012 году, Базан и соавт. удалось ''in vitro'' получить [[Тример|тримерные]] и [[Гетеротетрамер|тетрамерные суперкомплексы]]  состава III2IV1 и III2IV2 из очищенных комплексов III и IV  ''[[Saccharomyces cerevisiae|Saccharomyces Сerevisiae]]'', добавляя к ним  [[липосомы]] с кардиолипином<ref name="BazanMileykovskaya2012"><cite class="citation journal" contenteditable="false">Bazan, S.; Mileykovskaya, E.; Mallampalli, V. K. P. S.; Heacock, P.; Sparagna, G. C.; Dowhan, W. (2012). </cite></ref>.
Образование суперкомплекса является по-видимому динамическим процессом. Дыхательные комплексы могут чередовать участие в респирасомах и существование в свободном состоянии. Не известно, что запускает процесс организации дыхательных ферментов в суперкомплексы, но исследования показали, что их формирование во многом зависит от [[Липиды|липидного]] состава митохондриальных мембран, и в частности требует наличия [[Кардиолипин|кардиолипина]]<ref name="Zhang2002">{{cite journal|authot=Zhang, M.|title=Gluing the Respiratory Chain Together. CARDIOLIPIN IS REQUIRED FOR SUPERCOMPLEX FORMATION IN THE INNER MITOCHONDRIAL MEMBRANE|journal=Journal of Biological Chemistry|volume=277|issue=46|year=2002|pages=43553–43556|issn=00219258|doi=10.1074/jbc.C200551200}}</ref>. В дрожжевых митохондриях содержание кардиолипина понижено, а число обнаруженных респирасом было значительно ниже, чем у других организмов<ref name="Zhang2002"/><ref name="Zhang2005">{{cite journal|author=Zhang M.|title=Cardiolipin Is Essential for Organization of Complexes III and IV into a Supercomplex in Intact Yeast Mitochondria|journal=Journal of Biological Chemistry|volume=280|issue=33|year=2005|pages=29403–29408|issn=0021-9258|doi=10.1074/jbc.M504955200}}</ref>. Согласно Венц и соавт. (2009), кардиолипин стабилизирует образование респирасом, [[Нейтрализация|нейтрализуя]] заряды остатков [[лизин]]а в процессе взаимодействии [[Домен белка|домена]] [[Цитохром-bc1-комплекс|комплекса III]] и комплекса IV<ref name="WenzHielscher2009">{{cite journal|author=Wenz Tina, Hielscher Ruth, Hellwig Petra,Schägger Hermann, Richers Sebastian, Hunte Carola.|title=Role of phospholipids in respiratory cytochrome bc1 complex catalysis and supercomplex formation|journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics|volume=1787|issue=6|year=2009|pages=609–616|issn=00052728|doi=10.1016/j.bbabio.2009.02.012}}</ref>. В 2012 году, Базан и соавт. удалось ''in vitro'' получить [[Тример|тримерные]] и [[Гетеротетрамер|тетрамерные суперкомплексы]] состава III2IV1 и III2IV2 из очищенных комплексов III и IV ''[[Saccharomyces cerevisiae|Saccharomyces Сerevisiae]]'', добавляя к ним [[липосомы]] с кардиолипином<ref name="BazanMileykovskaya2012">{{cite journal|author=Bazan, S.; Mileykovskaya, E.; Mallampalli, V. K. P. S.; Heacock, P.; Sparagna, G. C.; Dowhan, W.|title=Cardiolipin-dependent Reconstitution of Respiratory Supercomplexes from Purified Saccharomyces cerevisiae Complexes III and IV|journal=Journal of Biological Chemistry|volume=288|issue=1|year=2012|pages=401–411|issn=0021-9258|doi=10.1074/jbc.M112.425876}}</ref>.


Другая гипотеза заключается в том, что риспирасомы  могу образовываться под воздействием [[Мембранный потенциал|мембранного потенциала]], который приводит к изменениям в [[Электростатика|электростатических]]/[[Гидрофобность|гидрофобных]] взаимодействиях, что и опосредует сборку/разборку суперкомплексов.
Другая гипотеза заключается в том, что риспирасомы могу образовываться под воздействием [[Мембранный потенциал|мембранного потенциала]], который приводит к изменениям в [[Электростатика|электростатических]]/[[Гидрофобность|гидрофобных]] взаимодействиях, что и опосредует сборку/разборку суперкомплексов<ref name="LenazGenova2012">{{cite journal|author=Lenaz Giorgio, Genova Maria Luisa|title=Supramolecular Organisation of the Mitochondrial Respiratory Chain: A New Challenge for the Mechanism and Control of Oxidative Phosphorylation|volume=748|year=2012|pages=107–144|issn=0065-2598|doi=10.1007/978-1-4614-3573-0_5}}</ref>.


== Функции ==
== Функции ==

Версия от 15:58, 21 ноября 2015

Файл:Respirasome Dudkina 2011.gif
Суперкомплекс I/III/IV. Комплекс I показан жёлтым, комплекс III — зелёным, а комплекс IV — фиолетовым. Рисунки A, B, и E показывают боковой вид комплексов, расположенных в мембране. Горизонтальная линия на рисунке E показывает обозначает мембраны. На рисунке D даётся вид из межмебранного пространства. C и F дают вид из матрикса.

Современные биологические исследования выявили убедительные доказательства того, что митохондриальные ферменты дыхательной цепи переноса электронов собраны в более крупные, супрамолекулярные структуры, называемые респирасомы, что кардинально отличается от стандартной теории о свободно плавающих во внутренней мембране митохондрий дискретных ферментах. Эти суперкомплексы функционально активны и необходимы для стабильной работы дыхательных комплексов[1]

Респирасомы были обнаружены у разных видов и в разных тканях, включая мозг крыс[2], печень[2], почки[2], скелетные мышцы[2][3], сердце[2], бычье сердце[4], кожные фибробласты человека[5], грибы[6], растения[7][8] и С. elegans[9].

История

В 1955 году, биологи Бриттон Ченс и Г. Р. Вильямс впервые выдвинули идею, что дыхательные ферменты собираются в более крупные комплексы[10], хотя свободно-жидкостная модель организации дыхательной всё ещё оставалась основной и считалась стандартной. Однако, уже в 1985 году, исследователи приступили к выделению суперкомплекса комплексов III/IV из бактерий[11][12][13] и дрожжей[14][15]. Наконец, в 2000 году Герман Шеггер и Кэти Пфайффер, используя гель-электрофорез с кумасси, изолировали бычьи митохондриальные мембранных протеинов, показав, что комплекс I, III и IV образуют суперкомплекс[16].

Состав и образование

К наиболее распространенным суперкомплексам относятся комплекс I/III, комплекс I/III/IV и комплекс III/IV. Большинство молекул комплекса II как в растительных так и в животных митохондриях находится в свободно виде. АТФ-синтаза тоже может мигрировать вместе с другими суперкомплексами в виде димера, но едва ли она входит в их состав[1].

Образование суперкомплекса является по-видимому динамическим процессом. Дыхательные комплексы могут чередовать участие в респирасомах и существование в свободном состоянии. Не известно, что запускает процесс организации дыхательных ферментов в суперкомплексы, но исследования показали, что их формирование во многом зависит от липидного состава митохондриальных мембран, и в частности требует наличия кардиолипина[17]. В дрожжевых митохондриях содержание кардиолипина понижено, а число обнаруженных респирасом было значительно ниже, чем у других организмов[17][18]. Согласно Венц и соавт. (2009), кардиолипин стабилизирует образование респирасом, нейтрализуя заряды остатков лизина в процессе взаимодействии домена комплекса III и комплекса IV[19]. В 2012 году, Базан и соавт. удалось in vitro получить тримерные и тетрамерные суперкомплексы состава III2IV1 и III2IV2 из очищенных комплексов III и IV Saccharomyces Сerevisiae, добавляя к ним липосомы с кардиолипином[20].

Другая гипотеза заключается в том, что риспирасомы могу образовываться под воздействием мембранного потенциала, который приводит к изменениям в электростатических/гидрофобных взаимодействиях, что и опосредует сборку/разборку суперкомплексов[21].

Функции

Функциональное назначение респирасом не совсем понятно но недавние исследования проливают свет на их предназначение. Была выдвинута гипотеза, что организация дыхательных ферментов в суперкомплексы сокращает окислительные повреждения и повышает эффективность обмена веществ. Шефер с соавт. (2006) продемонстрировали, что у суперкомплексов в составе которых есть комплекс IV, активность комплексов I и III была выше. Это указывает на то, что комплекс IV неким образом изменяет конформацию других комплексов что приводит к повышению их каталитической активности[22]. Постепенно стали накапливаться доказательства, что,что присутствие респирасом необходимо для стабильности и функции комплекса I. В 2013, Lapuente-Брун и соавт. продемонстрировали, что сборка суперкомплексов "динамически организует потоко электронов, чтобы оптимизировать использование имеющихся субстратов"[23].

Примечания

  1. 1 2 Vartak, Rasika; Porras, Christina Ann-Marie; Bai, Yidong (2013). "Respiratory supercomplexes: structure, function and assembly". Protein & Cell. 4 (8): 582—590. doi:10.1007/s13238-013-3032-y. ISSN 1674-800X.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  2. 1 2 3 4 5 Reifschneider, Nicole H.; Goto, Sataro; Nakamoto, Hideko; Takahashi, Ryoya; Sugawa, Michiru; Dencher, Norbert A.; Krause, Frank (2006). "Defining the Mitochondrial Proteomes from Five Rat Organs in a Physiologically Significant Context Using 2D Blue-Native/SDS-PAGE". Journal of Proteome Research. 5 (5): 1117—1132. doi:10.1021/pr0504440. ISSN 1535-3893.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  3. Lombardi, A.; Silvestri, E.; Cioffi, F.; Senese, R.; Lanni, A.; Goglia, F.; de Lange, P.; Moreno, M. (2009). "Defining the transcriptomic and proteomic profiles of rat ageing skeletal muscle by the use of a cDNA array, 2D- and Blue native-PAGE approach". Journal of Proteomics. 72 (4): 708—721. doi:10.1016/j.jprot.2009.02.007. ISSN 1874-3919.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  4. Schäfer, Eva; Dencher, Norbert A.; Vonck, Janet; Parcej, David N. . (2007). "Three-Dimensional Structure of the Respiratory Chain Supercomplex I1III2IV1from Bovine Heart Mitochondria†,‡". Biochemistry. 46 (44): 12579—12585. doi:10.1021/bi700983h. ISSN 0006-2960.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  5. Rodríguez-Hernández, Ángeles; Cordero, Mario D.; Salviati, Leonardo; Artuch, Rafael; Pineda, Mercé; Briones, Paz; Gómez Izquierdo, Lourdes; Cotán, David; Navas, Plácido; Sánchez-Alcázar, José A. (2009). "Coenzyme Q deficiency triggers mitochondria degradation by mitophagy". Autophagy. 5 (1): 19—33. doi:10.4161/auto.5.1.7174. ISSN 1554-8627.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  6. Krause, F. (2006). "OXPHOS Supercomplexes: Respiration and Life-Span Control in the Aging Model Podospora anserina". Annals of the New York Academy of Sciences. 1067 (1): 106—115. doi:10.1196/annals.1354.013. ISSN 0077-8923.
  7. Eubel, Holger; Heinemeyer, Jesco; Sunderhaus, Stephanie; Braun, Hans-Peter (2004). "Respiratory chain supercomplexes in plant mitochondria". Plant Physiology and Biochemistry. 42 (12): 937—942. doi:10.1016/j.plaphy.2004.09.010. ISSN 0981-9428.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  8. Sunderhaus, Stephanie; Klodmann, Jennifer; Lenz, Christof; Braun, Hans-Peter (2010). "Supramolecular structure of the OXPHOS system in highly thermogenic tissue of Arum maculatum". Plant Physiology and Biochemistry. 48 (4): 265—272. doi:10.1016/j.plaphy.2010.01.010. ISSN 0981-9428.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  9. Suthammarak, Wichit; Somerlot, Benjamin H.; Opheim, Elyce; Sedensky, Margaret; Morgan, Philip G. (2013). "Novel interactions between mitochondrial superoxide dismutases and the electron transport chain". Aging Cell. 12 (6): 1132—1140. doi:10.1111/acel.12144. ISSN 1474-9718.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  10. Chance, Britton; Williams, G. R. (1955). "A Method for the Localization of Sites for Oxidative Phosphorylation". Nature. 176 (4475): 250—254. doi:10.1038/176250a0. ISSN 0028-0836.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  11. E. A. Berry & B. L. Trumpower (February 1985). "Isolation of ubiquinol oxidase from Paracoccus denitrificans and resolution into cytochrome bc1 and cytochrome c-aa3 complexes". The Journal of biological chemistry. 260 (4): 2458—2467. PMID 2982819.
  12. T. Iwasaki, K. Matsuura & T. Oshima (December 1995). "Resolution of the aerobic respiratory system of the thermoacidophilic archaeon, Sulfolobus sp. strain 7. I. The archaeal terminal oxidase supercomplex is a functional fusion of respiratory complexes III and IV with no c-type cytochromes". The Journal of biological chemistry. 270 (52): 30881—30892. doi:10.1074/jbc.270.52.30881. PMID 8537342.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  13. N. Sone, M. Sekimachi & E. Kutoh (November 1987). "Identification and properties of a quinol oxidase super-complex composed of a bc1 complex and cytochrome oxidase in the thermophilic bacterium PS3". The Journal of biological chemistry. 262 (32): 15386—15391. PMID 2824457.
  14. H. Boumans, L. A. Grivell & J. A. Berden (February 1998). "The respiratory chain in yeast behaves as a single functional unit". The Journal of biological chemistry. 273 (9): 4872—4877. doi:10.1074/jbc.273.9.4872. PMID 9478928.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  15. C. Bruel, R. Brasseur & B. L. Trumpower (February 1996). "Subunit 8 of the Saccharomyces cerevisiae cytochrome bc1 complex interacts with succinate-ubiquinone reductase complex". Journal of bioenergetics and biomembranes. 28 (1): 59—68. doi:10.1007/bf02109904. PMID 8786239.
  16. H. Schagger & K. Pfeiffer (April 2000). "Supercomplexes in the respiratory chains of yeast and mammalian mitochondria". The EMBO journal. 19 (8): 1777—1783. doi:10.1093/emboj/19.8.1777. PMC 302020. PMID 10775262.
  17. 1 2 "Gluing the Respiratory Chain Together. CARDIOLIPIN IS REQUIRED FOR SUPERCOMPLEX FORMATION IN THE INNER MITOCHONDRIAL MEMBRANE". Journal of Biological Chemistry. 277 (46): 43553—43556. 2002. doi:10.1074/jbc.C200551200. ISSN 0021-9258. {{cite journal}}: Неизвестный параметр |authot= игнорируется (справка)Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  18. Zhang M. (2005). "Cardiolipin Is Essential for Organization of Complexes III and IV into a Supercomplex in Intact Yeast Mitochondria". Journal of Biological Chemistry. 280 (33): 29403—29408. doi:10.1074/jbc.M504955200. ISSN 0021-9258.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  19. Wenz Tina, Hielscher Ruth, Hellwig Petra,Schägger Hermann, Richers Sebastian, Hunte Carola. (2009). "Role of phospholipids in respiratory cytochrome bc1 complex catalysis and supercomplex formation". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. 1787 (6): 609—616. doi:10.1016/j.bbabio.2009.02.012. ISSN 0005-2728.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  20. Bazan, S.; Mileykovskaya, E.; Mallampalli, V. K. P. S.; Heacock, P.; Sparagna, G. C.; Dowhan, W. (2012). "Cardiolipin-dependent Reconstitution of Respiratory Supercomplexes from Purified Saccharomyces cerevisiae Complexes III and IV". Journal of Biological Chemistry. 288 (1): 401—411. doi:10.1074/jbc.M112.425876. ISSN 0021-9258.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка) Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  21. Lenaz Giorgio, Genova Maria Luisa (2012). "Supramolecular Organisation of the Mitochondrial Respiratory Chain: A New Challenge for the Mechanism and Control of Oxidative Phosphorylation". 748: 107—144. doi:10.1007/978-1-4614-3573-0_5. ISSN 0065-2598. {{cite journal}}: Cite journal требует |journal= (справка)
  22. Schafer, E. (2006).
  23. Lapuente-Brun, E.; Moreno-Loshuertos, R.; Acin-Perez, R.; Latorre-Pellicer, A.; Colas, C.; Balsa, E.; Perales-Clemente, E.; Quiros, P. M.; Calvo, E.; Rodriguez-Hernandez, M. A.; Navas, P.; Cruz, R.; Carracedo, A.; Lopez-Otin, C.; Perez-Martos, A.; Fernandez-Silva, P.; Fernandez-Vizarra, E.; Enriquez, J. A. (2013).