Основной белок миелина: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Интерактивная навигация по истории
[отпатрулированная версия][отпатрулированная версия]
← Предыдущая правкаСледующая правка →
Содержимое удалено Содержимое добавлено
ВизуальныйВики-текст
м замена lang-en по запросу на ВП:ЗКБВ, removed stub tag
оформление
Строка 21: Строка 21:
'''Основно́й бело́к миели́на''' (также ''осно́вный белок миелина'', {{lang-en|myelin basic protein}}) — представляет собой основной (порядка 50 %) белковый компонент [[миелин]]а. При [[Электрофорез белков в полиакриламидном геле|электрофоретическом анализе]] в ПААГ с SDS экстрактов миелиновой оболочки человека определяется до 10 полос. Основной белок миелина находится в комплексе с липидами и имеет молекулярную массу около 30 кДа.<!--
'''Основно́й бело́к миели́на''' (также ''осно́вный белок миелина'', {{lang-en|myelin basic protein}}) — представляет собой основной (порядка 50 %) белковый компонент [[миелин]]а. При [[Электрофорез белков в полиакриламидном геле|электрофоретическом анализе]] в ПААГ с SDS экстрактов миелиновой оболочки человека определяется до 10 полос. Основной белок миелина находится в комплексе с липидами и имеет молекулярную массу около 30 кДа.<!--


--><ref>{{cite pmid|10675299}}</ref><!--
--><ref>Beniac D.R., Wood D.D., Palaniyar N. // J Struct Biol. – 2000. – V. 129(1). – P. 80-95.</ref><!--


--><ref>Norton W.T., Cammer W. Isolation and characterization of myelin. In: Myelin // Plenum Press, N-Y. – 1984. - P. 147-195.</ref><!--
--><ref>Norton W.T., Cammer W. Isolation and characterization of myelin. In: Myelin // Plenum Press, N-Y. – 1984. - P. 147-195.</ref><!--


--><ref>{{cite pmid|78966}}</ref>
--><ref>Shults C.W., Whitaker J.N., Wood J.G. // J. Neurochem. – 1978. – V. 30. P. 1543-1551.</ref>


== Строение ==
== Строение ==
Для основного белка миелина человека существует полиморфизм последовательностей аминокислот в 46 и 47 положении. В данном положении находятся остатки глицина, часто в сочетании остатками серина.<!--
Для основного белка миелина человека существует полиморфизм последовательностей аминокислот в 46 и 47 положении. В данном положении находятся остатки глицина, часто в сочетании остатками серина.<!--


--><ref>{{cite pmid|6201481}}</ref><!--
--><ref>Gibson B.W., Gilliom R.D., Whitaker J.N. // J. Biol. Chem. – 1984. – V. 259(8). – P. 5028-5031.</ref><!--


--> Было показано, что у больных с рассеянным склерозом отмечалась замена серина на глицин в 44—49 положениях.<!--
--> Было показано, что у больных с рассеянным склерозом отмечалась замена серина на глицин в 44—49 положениях.<!--


--><ref>{{cite pmid|77309}}</ref><!--
--><ref>Chou C.-H., Chou F. C.-H., Kowalski T.J. etc. // J. Neurochem. – 1978. – V. 30. P. 745 – 750.</ref><!--


--> Рядом авторов была показана высокая степень гомологии — порядка 80—90 % аминокислотной последовательности основного белка миелина у различных видов животных.<!--
--> Рядом авторов была показана высокая степень гомологии — порядка 80—90 % аминокислотной последовательности основного белка миелина у различных видов животных.<!--
Строка 40: Строка 40:
--><ref>Терлецкая Я.Т., Белик Я.В., Козулина Е.П. и др. // Молекулярная биология. – 1987. № 21. – C. 15-26.</ref><!--
--><ref>Терлецкая Я.Т., Белик Я.В., Козулина Е.П. и др. // Молекулярная биология. – 1987. № 21. – C. 15-26.</ref><!--


--><ref>Day E.D. // Contemp. Top. Mol. Immunol. – 1981. – V. 8. – P. 1-39.</ref><!--
--><ref>{{cite pmid|6166428}}</ref><!--


--><ref>{{cite pmid|6174544}}</ref><!--
--><ref>Day E.D., Hashim G.A., Varitek V.A. etc // J. Neuroimmunol. – 1981. – V. 1(3). – P. 311-324.</ref><!--


--> Так, [[аминокислоты|аминокислотные]] последовательности основного белка миелина человека и [[Дикий бык|быка]] отличаются лишь по остаткам аминокислот в нескольких положениях, в то время как основной белок миелина [[крыса|крысы]] отличается от основного белка миелина человека и быка положением 40 аминокислотных остатков в середине полипептидной цепи (от 118 до 157 остатка).
--> Так, [[аминокислоты|аминокислотные]] последовательности основного белка миелина человека и [[Дикий бык|быка]] отличаются лишь по остаткам аминокислот в нескольких положениях, в то время как основной белок миелина [[крыса|крысы]] отличается от основного белка миелина человека и быка положением 40 аминокислотных остатков в середине полипептидной цепи (от 118 до 157 остатка).
Строка 48: Строка 48:
Основной белок миелина содержит значительный процент (приблизительно 25 %) основных аминокислот ([[аргинин]], [[лизин]] и [[гистидин]]), равномерно распределенных по всей полипептидной цепи, что обусловливает очень высокую [[изоэлектрическая точка|изоэлектрическую точку]] (рI = 12—13). Такие особенности приводят к взаимодействию всей молекулы основного белка миелина с карбоксильными группами мембранных липидов.<!--
Основной белок миелина содержит значительный процент (приблизительно 25 %) основных аминокислот ([[аргинин]], [[лизин]] и [[гистидин]]), равномерно распределенных по всей полипептидной цепи, что обусловливает очень высокую [[изоэлектрическая точка|изоэлектрическую точку]] (рI = 12—13). Такие особенности приводят к взаимодействию всей молекулы основного белка миелина с карбоксильными группами мембранных липидов.<!--


--><ref>{{cite pmid|10686154}}</ref><!--
--><ref>Chevalier D., Allen B.G. // Protein Exp. Purif. – 2000. – V. 18(2). - P. 229-234.</ref><!--


--><ref>Wong R.W. // Mol. Biotechnol. – 1999. – V. 13(1). P. 17-19.</ref><!--
--><ref>{{cite pmid|10934518}}</ref><!--


-->Основной белок миелина является мембранным белком и имеет значительное сродство к липидам, в комплексе с которыми и выделяется.<!--
-->Основной белок миелина является мембранным белком и имеет значительное сродство к липидам, в комплексе с которыми и выделяется.<!--


--><ref>{{cite pmid|3925082}}</ref><!--
--><ref>Moscarello M.A., Chia L.S., Leighton D. etc // J. Neurochem. 1985. – V. 45(2). – P. 415-421.</ref><!--


-->Основной белок миелина является поликатионом и формирует особенно стабильные комплексы с анионными липидами.<!--
-->Основной белок миелина является поликатионом и формирует особенно стабильные комплексы с анионными липидами.<!--


--><ref>Moskaitis J.E., Campagnoni A.T. (1986), Neurochem. Res., 11, 299-315.</ref><!--
--><ref>{{cite pmid|3010147}}</ref><!--


--> Несмотря на то, что степень связывания основного белка миелина значительно выше с кислыми липидами, она достаточно выражена и в отношении цвиттер-ионов, особенно в отношении [[сфингомиелин]]а. Основной белок миелина также взаимодействует с [[фосфатидилэтаноламин]]ом при рН 7,2, когда этот липид находится преимущественно в цвиттер-форме. Необычна способность основного белка миелина образовывать нерастворимые комплексы с [[додецилсульфат натрия|додецилсульфатом натрия]] при значениях рН выше и ниже изоэлектрической точки. При формировании комплексов основного белка миелина с основной массой анионных [[фосфолипиды|фосфолипидов]], в равной степени играют роль как [[Гидрофобность|гидрофобные]], так и [[Электростатическое поле|электростатические взаимодействия]].<!--
--> Несмотря на то, что степень связывания основного белка миелина значительно выше с кислыми липидами, она достаточно выражена и в отношении цвиттер-ионов, особенно в отношении [[сфингомиелин]]а. Основной белок миелина также взаимодействует с [[фосфатидилэтаноламин]]ом при рН 7,2, когда этот липид находится преимущественно в цвиттер-форме. Необычна способность основного белка миелина образовывать нерастворимые комплексы с [[додецилсульфат натрия|додецилсульфатом натрия]] при значениях рН выше и ниже изоэлектрической точки. При формировании комплексов основного белка миелина с основной массой анионных [[фосфолипиды|фосфолипидов]], в равной степени играют роль как [[Гидрофобность|гидрофобные]], так и [[Электростатическое поле|электростатические взаимодействия]].<!--


--><ref>{{cite pmid|6201246}}</ref><!--
--><ref>Boggs J.M., Moscarello M.A. // Can J. Biochem. Cell. Biol. – 1984. – V. 62. – P. 11-18.</ref><!--


--> Наиболее выраженное влияние на стабилизацию липидов основной белок миелина показывает при встраивании в липидные хвосты.<!--
--> Наиболее выраженное влияние на стабилизацию липидов основной белок миелина показывает при встраивании в липидные хвосты.<!--
Строка 68: Строка 68:
--><ref>Boggs J.M., Moscarello M.A., Papahadjopoulos D. In: Lipids and protein interactions - 1982. – V. 2. – P. 27-51</ref><!--
--><ref>Boggs J.M., Moscarello M.A., Papahadjopoulos D. In: Lipids and protein interactions - 1982. – V. 2. – P. 27-51</ref><!--


--><ref>{{cite pmid|10440902}}</ref><!--
--><ref>Boggs J.M., Rangaraj G., Koshy K.M. // J. Neurosci. Res. – 1999. – V. 57. – P. 529-535.</ref><!--


--> Методом [[рентгеноструктурный анализ|рентгеноструктурного анализа]] было показано, что при формировании миелина происходит погружение большей части молекул основного белка миелина в слой головок липидов.
--> Методом [[рентгеноструктурный анализ|рентгеноструктурного анализа]] было показано, что при формировании миелина происходит погружение большей части молекул основного белка миелина в слой головок липидов.

Версия от 22:58, 14 мая 2016

Основной белок миелина
Обозначения
Символы MBP
Entrez Gene 4155
HGNC 6925
OMIM 159430
RefSeq NM_001025081
UniProt Q6FI04
Другие данные
Локус 18-я хр. , 18q23
Логотип Викиданных Информация в Викиданных ?

Основно́й бело́к миели́на (также осно́вный белок миелина, англ. myelin basic protein) — представляет собой основной (порядка 50 %) белковый компонент миелина. При электрофоретическом анализе в ПААГ с SDS экстрактов миелиновой оболочки человека определяется до 10 полос. Основной белок миелина находится в комплексе с липидами и имеет молекулярную массу около 30 кДа.[1][2][3]

Строение

Для основного белка миелина человека существует полиморфизм последовательностей аминокислот в 46 и 47 положении. В данном положении находятся остатки глицина, часто в сочетании остатками серина.[4] Было показано, что у больных с рассеянным склерозом отмечалась замена серина на глицин в 44—49 положениях.[5] Рядом авторов была показана высокая степень гомологии — порядка 80—90 % аминокислотной последовательности основного белка миелина у различных видов животных.[6][7][8] Так, аминокислотные последовательности основного белка миелина человека и быка отличаются лишь по остаткам аминокислот в нескольких положениях, в то время как основной белок миелина крысы отличается от основного белка миелина человека и быка положением 40 аминокислотных остатков в середине полипептидной цепи (от 118 до 157 остатка).

Основной белок миелина содержит значительный процент (приблизительно 25 %) основных аминокислот (аргинин, лизин и гистидин), равномерно распределенных по всей полипептидной цепи, что обусловливает очень высокую изоэлектрическую точку (рI = 12—13). Такие особенности приводят к взаимодействию всей молекулы основного белка миелина с карбоксильными группами мембранных липидов.[9][10]Основной белок миелина является мембранным белком и имеет значительное сродство к липидам, в комплексе с которыми и выделяется.[11]Основной белок миелина является поликатионом и формирует особенно стабильные комплексы с анионными липидами.[12] Несмотря на то, что степень связывания основного белка миелина значительно выше с кислыми липидами, она достаточно выражена и в отношении цвиттер-ионов, особенно в отношении сфингомиелина. Основной белок миелина также взаимодействует с фосфатидилэтаноламином при рН 7,2, когда этот липид находится преимущественно в цвиттер-форме. Необычна способность основного белка миелина образовывать нерастворимые комплексы с додецилсульфатом натрия при значениях рН выше и ниже изоэлектрической точки. При формировании комплексов основного белка миелина с основной массой анионных фосфолипидов, в равной степени играют роль как гидрофобные, так и электростатические взаимодействия.[13] Наиболее выраженное влияние на стабилизацию липидов основной белок миелина показывает при встраивании в липидные хвосты.[14][15] Методом рентгеноструктурного анализа было показано, что при формировании миелина происходит погружение большей части молекул основного белка миелина в слой головок липидов.

После введения основного белка миелина в ЦНС развиваются симптомы, схожие с симптомами рассеянного склероза. Появление этих симптомов получило название экспериментального аллергического энцефаломиелита.[16]

Примечания

  1. ↑ Beniac D. R., Wood D. D., Palaniyar N., Ottensmeyer F. P., Moscarello M. A., Harauz G. Cryoelectron microscopy of protein-lipid complexes of human myelin basic protein charge isomers differing in degree of citrullination. (англ.) // Journal of structural biology. — 2000. — Vol. 129, no. 1. — P. 80—95. — doi:10.1006/jsbi.1999.4200. — PMID 10675299. [исправить]
  2. ↑ Norton W.T., Cammer W. Isolation and characterization of myelin. In: Myelin // Plenum Press, N-Y. – 1984. - P. 147-195.
  3. ↑ Shults C. W., Whitaker J. N., Wood J. G. Myelin basic protein microheterogeneity in subfractions of rat brain myelin. (англ.) // Journal of neurochemistry. — 1978. — Vol. 30, no. 6. — P. 1543—1551. — PMID 78966. [исправить]
  4. ↑ Gibson B. W., Gilliom R. D., Whitaker J. N., Biemann K. Amino acid sequence of human myelin basic protein peptide 45-89 as determined by mass spectrometry. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1984. — Vol. 259, no. 8. — P. 5028—5031. — PMID 6201481. [исправить]
  5. ↑ Chou C. H., Chou F. C., Kowalski T. J., Shapira R., Kibler R. F. Identity of myelin basic protein from multiple sclerosis and human control brains: discovery of a genetic variant. (англ.) // Journal of neurochemistry. — 1978. — Vol. 30, no. 4. — P. 745—750. — PMID 77309. [исправить]
  6. ↑ Терлецкая Я.Т., Белик Я.В., Козулина Е.П. и др. // Молекулярная биология. – 1987. № 21. – C. 15-26.
  7. ↑ Day E. D. Myelin basic protein. (англ.) // Contemporary topics in molecular immunology. — 1981. — Vol. 8. — P. 1—39. — PMID 6166428. [исправить]
  8. ↑ Day E. D., Hashim G. A., Varitek V. A., Lazarus K. J., Paterson P. Y. Affinity purification of an acylated and radiolabelled synthetic derivative of residues 75-83 of bovine myelin basic protein, [125IS79. A model for the purification of picomole quantities of specific peptide fragments of myelin basic protein and antibodies against them.] (англ.) // Journal of neuroimmunology. — 1981. — Vol. 1, no. 3. — P. 311—324. — PMID 6174544. [исправить]
  9. ↑ Chevalier D., Allen B. G. Purification of myelin basic protein from bovine brain. (англ.) // Protein expression and purification. — 2000. — Vol. 18, no. 2. — P. 229—234. — doi:10.1006/prep.1999.1183. — PMID 10686154. [исправить]
  10. ↑ Wong R. W. A simple and rapid method for isolating myelin basic protein. (англ.) // Molecular biotechnology. — 1999. — Vol. 13, no. 1. — P. 17—19. — doi:10.1385/MB:13:1:17. — PMID 10934518. [исправить]
  11. ↑ Moscarello M. A., Chia L. S., Leighton D., Absolom D. Size and surface charge properties of myelin vesicles from normal and diseased (multiple sclerosis) brain. (англ.) // Journal of neurochemistry. — 1985. — Vol. 45, no. 2. — P. 415—421. — PMID 3925082. [исправить]
  12. ↑ Moskaitis J. E., Campagnoni A. T. A comparison of the dodecyl sulfate-induced precipitation of the myelin basic protein with other water-soluble proteins. (англ.) // Neurochemical research. — 1986. — Vol. 11, no. 2. — P. 299—315. — PMID 3010147. [исправить]
  13. ↑ Boggs J. M., Moscarello M. A. Comparison of metastable phase behavior of the complexes of dipalmitoyl phosphatidylglycerol with Mg+2 and myelin basic protein. (англ.) // Canadian journal of biochemistry and cell biology = Revue canadienne de biochimie et biologie cellulaire. — 1984. — Vol. 62, no. 1. — P. 11—18. — PMID 6201246. [исправить]
  14. ↑ Boggs J.M., Moscarello M.A., Papahadjopoulos D. In: Lipids and protein interactions - 1982. – V. 2. – P. 27-51
  15. ↑ Boggs J. M., Rangaraj G., Koshy K. M., Ackerley C., Wood D. D., Moscarello M. A. Highly deiminated isoform of myelin basic protein from multiple sclerosis brain causes fragmentation of lipid vesicles. (англ.) // Journal of neuroscience research. — 1999. — Vol. 57, no. 4. — P. 529—535. — PMID 10440902. [исправить]
  16. ↑ Хухо, Ф. Нейрохимия основы и принципы. – М: Мир, 1990 – 384с.

См. также

Литература

  • Boylan KB, Ayres TM, Popko B; et al. (1990). "Repetitive DNA (TGGA)n 5' to the human myelin basic protein gene: a new form of oligonucleotide repetitive sequence showing length polymorphism". Genomics. 6 (1): 16—22. doi:10.1016/0888-7543(90)90443-X. PMID 1689270. {{cite journal}}: Явное указание et al. в: |author= (справка)Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  • Kishimoto A, Nishiyama K, Nakanishi H; et al. (1985). "Studies on the phosphorylation of myelin basic protein by protein kinase C and adenosine 3':5'-monophosphate-dependent protein kinase". J. Biol. Chem. 260 (23): 12492—9. PMID 2413024. {{cite journal}}: Явное указание et al. в: |author= (справка)Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  • Saxe DF, Takahashi N, Hood L, Simon MI (1985). "Localization of the human myelin basic protein gene (MBP) to region 18q22----qter by in situ hybridization". Cytogenet. Cell Genet. 39 (4): 246—9. doi:10.1159/000132152. PMID 2414074.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  • Kamholz J, de Ferra F, Puckett C, Lazzarini R (1986). "Identification of three forms of human myelin basic protein by cDNA cloning". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83 (13): 4962—6. doi:10.1073/pnas.83.13.4962. PMID 2425357.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  • Scoble HA, Whitaker JN, Biemann K (1986). "Analysis of the primary sequence of human myelin basic protein peptides 1-44 and 90-170 by fast atom bombardment mass spectrometry". J. Neurochem. 47 (2): 614—6. PMID 2426402.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  • Roth HJ, Kronquist K, Pretorius PJ; et al. (1986). "Isolation and characterization of a cDNA coding for a novel human 17.3K myelin basic protein (MBP) variant". J. Neurosci. Res. 16 (1): 227—38. doi:10.1002/jnr.490160120. PMID 2427738. {{cite journal}}: Явное указание et al. в: |author= (справка)Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  • Popko B, Puckett C, Lai E; et al. (1987). "Myelin deficient mice: expression of myelin basic protein and generation of mice with varying levels of myelin". Cell. 48 (4): 713—21. doi:10.1016/0092-8674(87)90249-2. PMID 2434243. {{cite journal}}: Явное указание et al. в: |author= (справка)Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  • Kamholz J, Spielman R, Gogolin K; et al. (1987). "The human myelin-basic-protein gene: chromosomal localization and RFLP analysis". Am. J. Hum. Genet. 40 (4): 365—73. PMID 2437795. {{cite journal}}: Явное указание et al. в: |author= (справка)Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  • Roth HJ, Kronquist KE, Kerlero de Rosbo N; et al. (1987). "Evidence for the expression of four myelin basic protein variants in the developing human spinal cord through cDNA cloning". J. Neurosci. Res. 17 (4): 321—8. doi:10.1002/jnr.490170402. PMID 2442403. {{cite journal}}: Явное указание et al. в: |author= (справка)Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  • Shoji S, Ohnishi J, Funakoshi T; et al. (1988). "Phosphorylation sites of bovine brain myelin basic protein phosphorylated with Ca2+-calmodulin-dependent protein kinase from rat brain". J. Biochem. 102 (5): 1113—20. PMID 2449425. {{cite journal}}: Явное указание et al. в: |author= (справка)Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  • Wood DD, Moscarello MA (1989). "The isolation, characterization, and lipid-aggregating properties of a citrulline containing myelin basic protein". J. Biol. Chem. 264 (9): 5121—7. PMID 2466844.
  • Edwards AM, Ross NW, Ulmer JB, Braun PE (1989). "Interaction of myelin basic protein and proteolipid protein". J. Neurosci. Res. 22 (1): 97—102. doi:10.1002/jnr.490220113. PMID 2467009.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  • Streicher R, Stoffel W (1989). "The organization of the human myelin basic protein gene. Comparison with the mouse gene". Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 370 (5): 503—10. PMID 2472816.
  • Lennon VA, Wilks AV, Carnegie PR (1971). "Immunologic properties of the main encephalitogenic peptide from the basic protein of human myelin". J. Immunol. 105 (5): 1223—30. PMID 4099924.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  • Carnegie PR (1972). "Amino acid sequence of the encephalitogenic basic protein from human myelin". Biochem. J. 123 (1): 57—67. PMID 4108501.
  • Baldwin GS, Carnegie PR (1971). "Specific enzymic methylation of an arginine in the experimental allergic encephalomyelitis protein from human myelin". Science. 171 (971): 579—81. doi:10.1126/science.171.3971.579. PMID 4924231.
  • Baldwin GS, Carnegie PR (1972). "Isolation and partial characterization of methylated arginines from the encephalitogenic basic protein of myelin". Biochem. J. 123 (1): 69—74. PMID 5128665.
  • Wood DD, Vella GJ, Moscarello MA (1985). "Interaction between human myelin basic protein and lipophilin". Neurochem. Res. 9 (10): 1523—31. doi:10.1007/BF00964678. PMID 6083474.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  • Gibson BW, Gilliom RD, Whitaker JN, Biemann K (1984). "Amino acid sequence of human myelin basic protein peptide 45-89 as determined by mass spectrometry". J. Biol. Chem. 259 (8): 5028—31. PMID 6201481.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  • Pribyl TM, Campagnoni CW, Kampf K; et al. (1993). "The human myelin basic protein gene is included within a 179-kilobase transcription unit: expression in the immune and central nervous systems". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90 (22): 10695—9. doi:10.1073/pnas.90.22.10695. PMID 7504278. {{cite journal}}: Явное указание et al. в: |author= (справка)Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Основной_белок_миелина&oldid=78360034