Ацетальдегиддегидрогеназа
| Ацетальдегид дегидрогеназа | |
|---|---|
| Структура ацетальдегид дегидрогеназы из Pseudomonas sp.[1] | |
| Идентификаторы | |
| Шифр КФ | 1.2.1.10 |
| Номер CAS | 9028-91-5 |
| Базы ферментов | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Gene Ontology | AmiGO • EGO |
| Поиск | |
| PMC | статьи |
| PubMed | статьи |
| NCBI | NCBI proteins |
| CAS | 9028-91-5 |
Ацетальдегиддегидрогеназа — фермент, находящийся в печени человека и катализирующий окисление ацетальдегида СH3СHO до уксусной кислоты CH3COOH.[2]
При генетически обусловленном дефиците данного фермента (что распространено среди людей восточноазиатского происхождения[3][4]) проявляется непереносимость любых алкогольных напитков, поскольку возникает практически сразу же признаки отравления — тахикардия, головокружение, слабость в ногах, заторможенность мышления, ощущение дереализации и болезненное состояние, напоминающее грипп. Люди с данной генетической особенностью обычно не могут быть алкоголиками.
Наоборот, если в организме данный фермент вырабатывается сильно, и человек не испытывает похмелья, то именно в этом случае риск разрушения печени и поджелудочной железы (эти органы не имеют болевых рецепторов в отличие, например от желудка и кишечника, и поэтому их разрушение происходит для человека незаметно) максимален.
Современные медицинские исследования установили, что в печень человека способна переработать за один раз без повреждения клеточной структуры не более 20 грамм чистого спирта (этанола) для женщин и 40 грамм этанола для мужчин, при условии последующего недельного воздержания от алкоголя. При этом масса тела человека и вид спиртного напитка (вино, пиво, водка, коньяк) значения не имеет, поскольку работа ферментов печени настроена непосредственно на переработку химически чистого этанола.
Многие препараты для лечения алкоголизма ингибируют (замедляют) действие этого фермента в печени и не позволяют ему превращать ацетальдегид в уксусную кислоту.[5] В результате этого человек получает массу неприятных ощущений из-за отравления ацетальдегидом.
Источники
[править | править код]Лекции д б н В.Дубынин - https://www.youtube.com/watch?v=qtEoW-NPeF0
https://ya.ru/video/preview/14538217378991813333
Лекции врач к м н С.Вялов -https://www.youtube.com/watch?v=c0astLXu9Zc
Примечания
[править | править код]- ↑ PDB 1NVM; Manjasetty B.A., Powlowski J., Vrielink A. Crystal structure of a bifunctional aldolase-dehydrogenase: sequestering a reactive and volatile intermediate (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — June (vol. 100, no. 12). — P. 6992—6997. — doi:10.1073/pnas.1236794100. — PMID 12764229. — PMC 165818.
- ↑ bifunctional aldolase-dehydrogenase
- ↑ Takao A, Shimoda T, Kohno S, Asai S, Harda S (Май 1998). Correlation between alcohol-induced asthma and acetaldehyde dehydrogenase-2 genotype. The Journal of Allergy and Clinical Immunology. 101 (5): 576—580. doi:10.1016/S0091-6749(98)70162-9. PMID 9600491.
- ↑ Higuchi S, Matsushita S, Imazeki H, Kinoshita T, Takagi S, Kono H (Март 1994). Aldehyde dehydrogenase genotypes in Japanese alcoholics. Lancet. 343 (8899): 741—742. doi:10.1016/S0140-6736(94)91629-2. PMID 7907720. S2CID 41404745.
- ↑ Клинико-фармакологический указатель. Ингибиторы альдегиддегидрогеназы. Дата обращения: 13 марта 2013. Архивировано 3 апреля 2011 года.