| Транспортин-1 |
|---|
 |
|
| PDB | Поиск ортологов: PDBe RCSB |
|---|
|
1QBK, 2H4M, 2OT8, 2QMR, 2Z5J, 2Z5K, 2Z5M, 2Z5N, 2Z5O, 4FDD, 4FQ3, 4JLQ, 4OO6 |
|
|
|
| Псевдонимы | TNPO1, IPO2, KPNB2, MIP, MIP1, TRN, Transportin 1 |
|---|
| Внешние ID | OMIM: 602901 MGI: 2681523 HomoloGene: 5358 GeneCards: TNPO1 |
|---|
|
|
|
|
| Молекулярная функция | | | Компонент клетки | | | Биологический процесс | | | Источники: Amigo, QuickGO |
|
|
 Информация в Викиданных |
|
Транспортин-1 (импортин-β2, кариоферин-β2, MIP) — транспортный фактор, участвующий в переносе белков в клеточное ядро, который у человека кодируется геном TNPO1. Транспортин-1 импортирует в ядро широкий спектр белков, среди которых много РНК-связывающих белков и факторов транскрипции[5]. Гомологом транспортина-1 у дрожжей является Kap104p[6].
Транспортин-1 связывает свои субстраты напрямую без участия адаптера. Он распознаёт особый тип сигнала ядерной локализации — PY-NLS (англ. Nuclear Localization Signal). PY-NLS имеют размер 15—30 аминокислотных остатков и могут довольно сильно отличаться по последовательности, но в целом они характеризуются наличием N-концевого кластера гидрофобных или положительно заряженных аминокислотных остатков и C-концевым мотивом R/K/H-X2—5-P-Y[7]. Соответственно выделяют два подкласса PY-NLS: гидрофобные и основные. Известно несколько белков, которые транспортируются в ядро транспортином-1, но не содержат PY-NLS[8].
Большинство известных субстратов транспортина-1 представлено РНК-связывающими белками[8]. Субстратами транспортина-1 являются белки PQBP1, PABP2, EWS, FUS, SAM68, hnRNP M, hnRNP A1, hnRNP A0, hnRNP A2, hnRNP A3, hnRNP D, hnRNP F, hnRNP H1, JKTP-1, TAP (NXF1), HuR, HEXIM1, RB15B, Clk3, WBS16, циклин T1, TAFII68, CPSF6, HCC1, SOX14, ETLE[6], DJ-1, ELYS, GSK-3β, HCMV UL79, huntingtin, PABPN1, TAF15, TIS11, RP2[7]. Все они содержат мотив PY-NLS. Субстраты KIF17 и symportin 1 содержат гомологичный PL-NLS. Кроме того есть сообщения об участии транспортина-1 в ядерном импорте некоторых белков (ADAR1, CD44, FOXO4, JMJD5, PLK1), которые не содержат явного PY-NLS.
- ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000083312 - Ensembl, May 2017
- ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000009470 - Ensembl, May 2017
- ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed: (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ↑ Christie M., Chang C. W., Róna G., Smith K. M., Stewart A. G., Takeda A. A., Fontes M. R., Stewart M., Vértessy B. G., Forwood J. K., Kobe B. Structural biology and regulation of protein import into the nucleus. (англ.) // Journal of molecular biology. — 2015. — doi:10.1016/j.jmb.2015.10.023. — PMID 26523678. [исправить]
- ↑ 1 2 Chook Y. M., Süel K. E. Nuclear import by karyopherin-βs: recognition and inhibition. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 2011. — Vol. 1813, no. 9. — P. 1593—1606. — doi:10.1016/j.bbamcr.2010.10.014. — PMID 21029754. [исправить]
- ↑ 1 2 Soniat M., Chook Y. M. Nuclear localization signals for four distinct karyopherin-β nuclear import systems. (англ.) // The Biochemical journal. — 2015. — Vol. 468, no. 3. — P. 353—362. — doi:10.1042/BJ20150368. — PMID 26173234. [исправить]
- ↑ 1 2 Twyffels L., Gueydan C., Kruys V. Transportin-1 and Transportin-2: protein nuclear import and beyond. (англ.) // FEBS letters. — 2014. — Vol. 588, no. 10. — P. 1857—1868. — doi:10.1016/j.febslet.2014.04.023. — PMID 24780099. [исправить]
Информация в Викиданных
