Трицин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Трицин
Изображение химической структуры
Общие
Систематическое
наименование
N-​​(2-​гидрокси-​1,1-​бис​(гидроксиметил)​этил)​глицин
Хим. формула C6H13NO5
Рац. формула C6H13NO5
Физические свойства
Молярная масса 179,17 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS 5704-04-1
PubChem
Рег. номер EINECS 227-193-6
SMILES
InChI
ChEBI 39063
ChemSpider
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Логотип Викисклада Медиафайлы на Викискладе

Трицин (англ. Tricine) — органическое соединение, используемое для приготовления буферных растворов. Название «трицин» происходит от слов «трис» и «глицин».[1] Молекула трицина представляет собой цвиттер-ионную аминокислоту, и имеет интервал буферных свойств pH 7.4-8.8.

Трицин представляет собой белый кристаллический порошок, слабо растворимый в воде. Раствор имеет pH 4.4-5.2; и pKa1 при 25 °C равен 2.3, значение pKa2 при 20 °C равно 8.15.[1]

Применение[править | править код]

Трицин часто применяют в качестве буфера при электрофорезе, так как молекула трицина имеет меньший заряд, чем молекула глицина и мигрирует в геле быстрее. Более высокая ионная сила трицина приводит к увеличению подвижности ионов и снижению подвижности белков, что позволяет разделять белки низкой молекулярной массой в акриламидных гелях с низкой концентрацией акриламида. Трициновый буфер применяют при разделении белков массой от 1 до 100 килодальтон электрофорезом в полиакриламидном геле.[2] Трициновый буфер концентрацией 25 мМ является наиболее подходящей буферной системой для изучения АТР при помощи люциферазы светлячков.[3] Трицин является эффективным акцептором гидроксильных радикалов при изучении радиационных повреждений клеточных мембран.[4]

См. также[править | править код]

Примечания[править | править код]

  1. 1 2 Good, N.E., et al., Biochemistry, v. 5, 467 (1966)
  2. Schaegger, H., and von Jagow, G., «Tricine-sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis for the separation of proteins in the range from 1 to 100 kDa.» «Anal. Biochem.» 166(2), 368—379.
  3. Webster, J. J., and Leach, F. R., «Optimization of the firefly luciferase assay for ATP.» «J. Appl. Biochem.», 2:469-479.
  4. Hicks, M., and Gebicki, J. M., «Rate constants for reaction of hydroxyl radicals with Tris, Tricine, and Hepes buffers.» «FEBS Lett.», 199(1):92-94.