Убиквитин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Ubiquitin family
Ubiquitin cartoon-2-.png
Схема строения убиквитина. 7 боковых веток лизина показаны жёлтым
Идентификаторы
Символ

ubiquitin

Pfam

PF00240

InterPro

IPR000626

PROSITE

PDOC00271

SCOP

1aar

SUPERFAMILY

1aar

Убиквити́н (от англ. ubiquitous — вездесущий) — небольшой консервативный белок, который у эукариот присоединяется к белкам.

Убиквитинирование — это посттрансляционное присоединение ферментами убиквитин-лигазами одного или нескольких мономеров убиквитина с помощью ковалентной связи к боковым аминогруппам белка-мишени. Присоединение убиквитина влияет на внутриклеточную локализацию и функцию белков. Самым первым открытием стала деградация белков, помеченных мультиубиквитиновыми цепями, с помощью 26S- протеасомы. Однако система убиквитина вовлечена и в такие важные процессы, как пролиферация, развитие и дифференцировка клеток, реакция на стресс и патогены, репарация ДНК.

В 2004 г Аарон Чехановер, Аврам Гершко и Ирвин Роуз были удостоены Нобелевской премии по химии «за открытие убиквитин-опосредованной деградации белка»[1].

Характеристика человеческого убиквитина
Количество аминокислот 76
Молекулярная масса 8564.47 Да
Изоэлектрическая точка(pI) 6.79
Гены RPS27A (UBA80, UBCEP1),
UBA52 (UBCEP2), UBB, UBC

Литература[править | править вики-текст]

  • Layfield Rhonda. The Ubiquitin-Proteasome System. — London: Portland Press, 2005. — ISBN 9781855781535.

Примечания[править | править вики-текст]

Ссылки[править | править вики-текст]