Ангиотензинпревращающий фермент 2

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Ангиотензинпревращающий фермент 2
Protein ACE2 PDB 1r42.png
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Символы ACE2, ACEH, angiotensin I converting enzyme 2
Внешние IDs OMIM: 300335 MGI: 1917258 HomoloGene: 41448 GeneCards: 59272
Профиль экспрессии РНК
PBB GE ACE2 219962 at fs.png

PBB GE ACE2 222257 s at fs.png
Больше информации
Ортологи
Виды Человек Мышь
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_021804
NM_001371415

NM_001130513
NM_027286

RefSeq (белок)

NP_068576
NP_001358344

NP_001123985
NP_081562

Локус (UCSC) Chr X: 15.56 – 15.6 Mb Chr X: 164.14 – 164.19 Mb
Поиск PubMed [1] [2]
Править (человек)Править (мышь)

Ангиотензинпревращающий фермент 2 (АПФ2, ACE2; КФ:3.4.17.23) — экзопептидаза, катализирующая превращение ангиотензина I в ангиотензин 1-9[1] и ангиотензина II в ангиотензин 1-7[2][3].

В патологии[править | править код]

Обнаружено, что АПФ2 является рецептором некоторых коронавирусов, включая вирусы SARS-CoV[4] и SARS-CoV-2[5][6].

Каталитическая активность[править | править код]

АПФ2 катализирует следующую реакцию:

Функции[править | править код]

АПФ2 — карбоксипептидаза, конвертирующая ангиотензин I в ангиотензин 1-9, нонапептид с неизвестной функцией, и ангиотензин II в ангиотензин 1-7, обладающий вазодилаторной активностью[1][7][8]. С высокой эффективностью может гидролизовать апелин-13 и динорфин-13[8]. За счёт конвертации ангиотензина II может играть важную роль в сердечной функции[1][7]. Участвует в транспорте аминокислот, взаимодействуя с транспортёром SL6A19 в кишечнике и регулируя его перенос, экспрессию на поверхности клеток и его каталитическую активность[9][10].

Структура[править | править код]

Фермент состоит из 805 аминокислот, молекулярная масса 92,5 кДа. Содержит 7 участков N-гликозилирования. Секретируемая форма образуется за счёт протеолитическиого расщепления протеазой ADAM17, а также сериновыми протеазами TMPRSS2, TMPRSS11D и HPN/TMPRSS1[11].

См. также[править | править код]

Примечания[править | править код]

  1. 1 2 3 Donoghue M., Hsieh F., Baronas E., Godbout K., Gosselin M., Stagliano N et al. A novel angiotensin-converting enzyme-related carboxypeptidase (ACE2) converts angiotensin I to angiotensin 1-9 (англ.) // Circ Res (англ.) : journal. — 2000. — Vol. 87, no. 5. — P. E1—9. — doi:10.1161/01.res.87.5.e1. — PMID 10969042.
  2. Keidar S., Kaplan M., Gamliel-Lazarovich A. ACE2 of the heart: From angiotensin I to angiotensin (1-7) (англ.) // Cardiovascular Research (англ.) : journal. — 2007. — February (vol. 73, no. 3). — P. 463—469. — doi:10.1016/j.cardiores.2006.09.006. — PMID 17049503.
  3. Wang W., McKinnie S. M., Farhan M., Paul M., McDonald T., McLean B., Llorens-Cortes C., Hazra S., Murray A. G., Vederas J. C., Oudit G. Y. Angiotensin Converting Enzyme 2 Metabolizes and Partially Inactivates Pyrapelin-13 and Apelin-17: Physiological Effects in the Cardiovascular System (англ.) // Hypertension : journal. — 2016. — May (vol. 68). — P. 365—377. — doi:10.1161/HYPERTENSIONAHA.115.06892. — PMID 27217402.
  4. Kuba K., Imai Y., Rao S., Gao H., Guo F., Guan B., Huan Y., Yang P., Zhang Y., Deng W., Bao L., Zhang B., Liu G., Wang Z., Chappell M., Liu Y., Zheng D., Leibbrandt A., Wada T., Slutsky A. S., Liu D., Qin C., Jiang C., Penninger J. M. A crucial role of angiotensin converting enzyme 2 (ACE2) in SARS coronavirus-induced lung injury (англ.) // Nature Medicine : journal. — 2005. — August (vol. 11, no. 8). — P. 875—879. — doi:10.1038/nm1267. — PMID 16007097.
  5. Letko, Michael; Munster, Vincent. Functional assessment of cell entry and receptor usage for lineage B β-coronaviruses, including 2019-nCoV (англ.) // bioRxiv : journal. — 2020. — 22 January. — P. 2020.01.22.915660. — doi:10.1101/2020.01.22.915660.
  6. Gralinski, Lisa E.; Menachery, Vineet D. Return of the Coronavirus: 2019-nCoV (неопр.) // Viruses. — 2020. — Т. 12, № 2. — С. 135. — doi:10.3390/v12020135.
  7. 1 2 Tipnis S. R., Hooper N. M., Hyde R., Karran E., Christie G., Turner A. J. A human homolog of angiotensin-converting enzyme. Cloning and functional expression as a captopril-insensitive carboxypeptidase (англ.) // J Biol Chem : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 43. — P. 33238—33243. — doi:10.1074/jbc.M002615200. — PMID 10924499.
  8. 1 2 Vickers C., Hales P., Kaushik V., Dick L., Gavin J., Tang J et al. Hydrolysis of biological peptides by human angiotensin-converting enzyme-related carboxypeptidase (англ.) // J Biol Chem : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 17. — P. 14838—14843. — doi:10.1074/jbc.M200581200. — PMID 11815627.
  9. Kowalczuk S., Bröer A., Tietze N., Vanslambrouck J. M., Rasko J. E., Bröer S. A protein complex in the brush-border membrane explains a Hartnup disorder allele (англ.) // The FASEB Journal (англ.) : journal. — Federation of American Societies for Experimental Biology (англ.), 2008. — Vol. 22, no. 8. — P. 2880—2887. — doi:10.1096/fj.08-107300. — PMID 18424768.
  10. Camargo S. M., Singer D., Makrides V., Huggel K., Pos K. M., Wagner CA et al. Tissue-specific amino acid transporter partners ACE2 and collectrin differentially interact with hartnup mutations (англ.) // Gastroenterology : journal. — 2009. — Vol. 136, no. 3. — P. 872—882. — doi:10.1053/j.gastro.2008.10.055. — PMID 19185582.
  11. Lambert D. W., Yarski M., Warner F. J., Thornhill P., Parkin E. T., Smith AI et al. Tumor necrosis factor-alpha convertase (ADAM17) mediates regulated ectodomain shedding of the severe-acute respiratory syndrome-coronavirus (SARS-CoV) receptor, angiotensin-converting enzyme-2 (ACE2) (англ.) // J Biol Chem : journal. — 2005. — Vol. 280, no. 34. — P. 30113—30119. — doi:10.1074/jbc.M505111200. — PMID 15983030.

Литература[править | править код]