Миелопероксидаза: различия между версиями

Миелопероксидаза
Миелопероксидаза
	Структура человеческой миелопероксидазы.
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe, RCSB
	Список идентификаторов PDB 1CXP, 1D2V, 1D5L, 1D7W, 1DNU, 1DNW, 1MHL, 1MYP, 3F9P, 3ZS0, 3ZS1, 4C1M, 4DL1, 4EJX
Идентификаторы
Символ	MPO
Внешние ID	OMIM: 606989 MGI: 97137 HomoloGene: 55450 ChEMBL: 2439 GeneCards: Ген MPO
номер EC	1.11.2.2
Функция	• chromatin binding; • peroxidase activity; • heparin binding; • heme binding; • metal ion binding;
Компонент клетки	• extracellular space; • nucleus; • mitochondrion; • lysosome; • secretory granule; • azurophil granule; • extracellular vesicular exosome;
Биологический процесс	• response to yeast; • hypochlorous acid biosynthetic process; • respiratory burst involved in defense response; • defense response; • response to oxidative stress; • aging; • response to mechanical stimulus; • removal of superoxide radicals; • response to food; • response to lipopolysaccharide; • low-density lipoprotein particle remodeling; • hydrogen peroxide catabolic process; • negative regulation of apoptotic process; • negative regulation of growth of symbiont in host; • defense response to fungus; • oxidation-reduction process;
	Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи

Интерактивная навигация по истории

[отпатрулированная версия]

← Предыдущая правка Следующая правка →

Содержимое удалено Содержимое добавлено

ВизуальныйВики-текст

Линейный

Версия от 20:40, 1 июля 2019

Миелопероксидаза (англ. Myeloperoxidase, КФ 1.11.1.7) — это фермент лизосом нейтрофилов, относится к гем-содержащим белкам. Миелопероксидаза образует гипохлорит-анион, который, будучи сильным окислителем, обладает неспецифическим бактерицидным действием. Однако при многих воспалительных заболеваниях (фиброз, ревматоидный артрит) нейтрофильная миелопероксидаза способна вызвать повреждение ткани. Миелопероксидаза повышается в крови при воспалительном процессе в артериях, который часто вызывает разрушение жировых атеросклеротических отложений в стенке сосуда и последующий тромбоз. Поэтому миелопероксидаза является одним из наиболее точных^{[источник не указан 5290 дней]} диагностических параметров риска инфаркта или инсульта.

Реакция

В присутствии перекиси водорода миелопероксидаза окисляет анион хлора до гипохлорита, обладающего сильным антибактериальным действием за счёт вызываемого оксидативного стресса.

H₂O₂ + Cl⁻ → H₂O + OCl⁻

Примечания

↑ PDB 1D7W; Blair-Johnson M., Fiedler T., Fenna R. Human myeloperoxidase: structure of a cyanide complex and its interaction with bromide and thiocyanate substrates at 1.9 Å resolution (англ.) // Biochemistry : journal. — 2001. — November (vol. 40, no. 46). — P. 13990—13997. — doi:10.1021/bi0111808. — PMID 11705390.

[pmid11705390-1] PDB 1D7W; Blair-Johnson M., Fiedler T., Fenna R. Human myeloperoxidase: structure of a cyanide complex and its interaction with bromide and thiocyanate substrates at 1.9 Å resolution (англ.) // Biochemistry : journal. — 2001. — November (vol. 40, no. 46). — P. 13990—13997. — doi:10.1021/bi0111808. — PMID 11705390.

[1]

@@ Строка 2: / Строка 2: @@
  | Name = Миелопероксидаза
  | image = Myeloperoxidase.png
- | image_source = Структура человеческой миелопероксидазы.<ref name="pmid11705390">{{PDB|1D7W}}; {{cite journal | author = Blair-Johnson M, Fiedler T, Fenna R | title = Human myeloperoxidase: structure of a cyanide complex and its interaction with bromide and thiocyanate substrates at 1.9 Å resolution | journal = Biochemistry | volume = 40 | issue = 46 | pages = 13990–7 | date =November 2001 | month =  | pmid = 11705390 | doi = 10.1021/bi0111808| url = }}</ref>
+ | image_source = Структура человеческой миелопероксидазы.<ref name="pmid11705390">{{PDB|1D7W}}; {{статья |заглавие=Human myeloperoxidase: structure of a cyanide complex and its interaction with bromide and thiocyanate substrates at 1.9 Å resolution |издание=Biochemistry |том=40 |номер=46 |страницы=13990—13997 |pmid=11705390 |doi=10.1021/bi0111808 |язык=en |тип=journal |автор=Blair-Johnson M., Fiedler T., Fenna R. |месяц=11 |год=2001}}</ref>
  | PDB = {{PDB2|1CXP}}, {{PDB2|1D2V}}, {{PDB2|1D5L}}, {{PDB2|1D7W}}, {{PDB2|1DNU}}, {{PDB2|1DNW}}, {{PDB2|1MHL}}, {{PDB2|1MYP}}, {{PDB2|3F9P}}, {{PDB2|3ZS0}}, {{PDB2|3ZS1}}, {{PDB2|4C1M}}, {{PDB2|4DL1}}, {{PDB2|4EJX}}
  | HGNCid = 7218

Антимикробные пептиды: содержимое гранул гранулоцитов
Азурофильные гранулы:	Миелопероксидаза Дефензины нейтральные сериновые протеазы (Протеиназа 3) Лизоцим BPI-белок Коллагеназа
Специфические гранулы нейтрофилов:	Щелочная фосфатаза Лактоферрин Лизоцим НАДФ-оксидаза Коллагеназа Кателицидин
Гранулы эозинофилов:	Катепсины Главный щелочной белок Катионный белок эозинофилов Пероксидаза эозинофилов Нейротоксин эозинофилов (белок X) Гистаминаза Коллагеназа Кислая фосфатаза Арилсульфатаза

Оксидоредуктазы: пероксидазы (КФ 1.11)
1.11.1.1-14	Каталаза Цитохромпероксидаза Пероксидаза эозинофилов Глутатионпероксидаза Пероксидаза хрена Лактопероксидаза Миелопероксидаза Тиреопероксидаза Дейодиназа Т4-5'-дейодиназа
1.11.1.15 (пероксиредоксин)	1 2 3 4 5 6

Миелопероксидаза: различия между версиями

Версия от 20:40, 1 июля 2019

Реакция

Примечания

Навигация

Поиск