Катепсины

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Катепсины
Структура катепсина K
Структура катепсина K
Идентификаторы
Символ Cathepsin
Pfam PF00112
InterPro IPR000668
SMART Pept_C1
PROSITE PDOC00126
SCOP 1aec
SUPERFAMILY 1aec
Доступные структуры белков
Pfam структуры
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum 3D-модель

Катепсины — протеазы, в основном внутриклеточные. Большинство катепсинов проявляют активность внутри лизосом, разрушая захваченные клеткой молекулы. По строению активного участка катепсины разделяют на цистеиновые, сериновые и аспартатные протеазы. Наиболее многочисленны катепсины, содержащие в своём активном сайте цистеин: это катепсины B, C, H, F, L, K, O, S, V/L2, X, W. К сериновым протеазам относятся катепсины A и G, к аспартатным — D и E.

Оптимальное значение pH для действия катепсинов равно 3,8. Активность катепсинов растёт в опухолевых клетках. Катепсины группы В — трипсиноподобные; группы D — действуют подобно пепсину, активируют другие катепсины. Катепсин группы G наиболее активен в полиморфноядерных лейкоцитах, действует подобно химотрипсину.