Липаза

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 6 августа 2016 года; проверки требуют 29 правок.
Перейти к навигации Перейти к поиску
Компьютерная модель панкреатической липазы (PLRP2) морской свинки.

Липа́зы, иногда Стеапсин[источник не указан 873 дня] — ферменты класса гидролаз, которые катализируют расщепление липидов в ходе обменных процессов в организме[1][2]. У человека имеются панкреатическая, гормончувствительная и другие липазы[2].

Большинство липаз действует на специфический фрагмент глицеринового скелета в липидном субстрате (A1, A2 или A3).

Липаза вместе с желчью[источник не указан 873 дня] расщепляет жиры и жирные кислоты, а также жирорастворимые витамины A, D, E, K, обращая их в энергию теплопродукции.

Липопротеинлипаза расщепляет липиды (триглицериды) в составе липопротеинов крови и обеспечивает таким образом доставку жирных кислот к тканям организма.

Классификация

[править | править код]

По классификации ферментов липазы относятся к эстеразам[источник не указан 873 дня].

Виды липаз[источник не указан 873 дня]:

Применение

[править | править код]

Зарегистрирована[какая?] в качестве пищевой добавки E1104[источник не указан 873 дня].

Диагностическое значение

[править | править код]

Активность липазы[какой?] в сыворотке крови может резко повышаться при заболеваниях поджелудочной железы, особенно при остром панкреатите, при хронических заболеваниях желчных путей, при пептической язве, перфорирующей в поджелудочную железу. Снижаться активность липазы может при кистозном фиброзе поджелудочной железы.

Примечания

[править | править код]
  1. ↑ Липазы : [арх. 19 октября 2022] / Медведев А. Е. // Большая российская энциклопедия [Электронный ресурс]. — 2017. (Липазы / Медведев А. Е. // Лас-Тунас — Ломонос. — М. : Большая российская энциклопедия, 2010. — С. 537. — (Большая российская энциклопедия : [в 35 т.] / гл. ред. Ю. С. Осипов ; 2004—2017, т. 17). — ISBN 978-5-85270-350-7.).
  2. ↑ 1 2 Липазы / Левчук Т. П., Могилевский Г. М. // Большая медицинская энциклопедия : в 30 т. / гл. ред. Б. В. Петровский. — 3-е изд. — М. : Советская энциклопедия, 1980. — Т. 13 : Ленин и здравоохранение — Мединал. — 552 с. : ил.

Литература

[править | править код]

Литература на русском языке

[править | править код]

С. К. Антонова, Л. М. Воробьёва, А. Д. Климова, Л. Л. Петрова, Л. В. Труфанова, Е. И. Таксанова. 2003 г. Руководство к практическим занятиям по биохимии.

Литература на английском языке[значимость факта?]

[править | править код]
  • Afonso, C. L., E. R. Tulman, Z. Lu, E. Oma, G. F. Kutish, and D. L. Rock. 1999. The genome of Melanoplus sanguinipes entomopoxvirus. J Virol 73:533-52.
  • Brady, L., A. M. Brzozowski, Z. S. Derewenda, E. Dodson, G. Dodson, S. Tolley, J. P. Turkenburg, L. Christiansen, B. Huge-Jensen, L. Norskov, and et al. 1990. A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase. Nature 343:767-70.
  • Carriere, F., C. Withers
  • urgh, A. Roussel, C. Cambillau, and R. Verger. 1998. Structural basis for the substrate selectivity of pancreatic lipases and some related proteins. Biochim Biophys Acta 1376:417-32.
  • Diaz, B. L., and J. P. Arm. 2003. Phospholipase A(2). Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids 69:87-97.
  • Egmond, M. R., and C. J. van Bemmel. 1997. Impact of Structural Information on Understanding of Lipolytic Function, p. 119—129, Methods in Enzymology vol. 284.
  • Gilbert B, Rouis M, Griglio S, de Lumley L, Laplaud P. 2001. Lipoprotein lipase (LPL) deficiency: a new patient homozygote for the preponderant mutation Gly188Glu in the human LPL gene and review of reported mutations: 75 % are clustered in exons 5 and 6. Ann Genet 44(1):25-32.
  • Girod, A., C. E. Wobus, Z. Zadori, M. Ried, K. Leike, P. Tijssen, J. A. Kleinschmidt, and M. Hallek. 2002. The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity. J Gen Virol 83:973-8.
  • Goni FM, Alonso A. 2002 Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity. FEBS Lett. 531(1):38-46.
  • Heikinheimo, P., A. Goldman, C. Jeffries, and D. L. Ollis. 1999. Of barn owls and bankers: a lush variety of alpha/beta hydrolases. Structure Fold Des 7:R141-6.
  • Lowe, M. E. 1992. The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase. J Biol Chem 267:17069-73.
  • Schrag, J. D., and M. Cygler. 1997. Lipases and alpha/beta hydrolase fold. Methods in Enzymology 284:85-107.
  • Spiegel, S., D. Foster, and R. Kolesnick. 1996. Signal transduction through lipid second messengers. Curr Opin Cell Biol 8:159-67.
  • Svendsen, A. 2000. Lipase protein engineering. Biochim Biophys Acta 1543:223-238.
  • Tjoelker, L. W., C. Eberhardt, J. Unger, H. L. Trong, G. A. Zimmerman, T. M. McIntyre, D. M. Stafforini, S. M. Prescott, and P. W. Gray. 1995. Plasma platelet-activating factor acetylhydrolase is a secreted phospholipase A2 with a catalytic triad. J Biol Chem 270:25481-7.
  • Winkler, F. K., A. D’Arcy, and W. Hunziker. 1990. Structure of human pancreatic lipase. Nature 343:771-4.
  • Withers-Martinez, C., F. Carriere, R. Verger, D. Bourgeois, and C. Cambillau. 1996. A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig. Structure 4:1363-74.


Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Липаза&oldid=138892398