Липопротеинлипаза

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Липопротеинлипаза
Идентификаторы
Символы LPL, HDLCQ11, LIPD, lipoprotein lipase
Внешние IDs OMIM: 609708 MGI: 96820 HomoloGene: 200 GeneCards: 4023
Связанные наследственные заболевания
Название болезнии Ссылки
метаболическое заболевание
дислипидемия
Профиль экспрессии РНК
PBB GE LPL 203549 s at fs.png

PBB GE LPL 203548 s at fs.png
Больше информации
Ортологи
Виды Человек Мышь
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_000237

NM_008509

RefSeq (белок)

NP_000228

NP_032535

Локус (UCSC) Chr 8: 19.9 – 19.97 Mb Chr 8: 68.88 – 68.91 Mb
Поиск PubMed [3] [4]
Викиданные
Просмотр/Править (Человек)Просмотр/Править (Мышь)
Липопротеинлипаза
Обозначения
Символы LPL; LIPD
Entrez Gene 4023
HGNC 6677
OMIM 238600
RefSeq NM_000237
UniProt P06858
Другие данные
Шифр КФ 3.1.1.34
Локус 8-я хр., 8p22

Липопротеинлипаза (ЛПЛ, КФ 3.1.1.34) — фермент, относящийся к классу липаз. ЛПЛ расщепляет триглицериды самых крупных по размеру и богатых липидами липопротеинов плазмы крови — хиломикронов и липопротеинов очень низкой плотности (ХМ и ЛПОНП)). ЛПЛ регулирует уровень липидов в крови, что определяет её важное значение в атеросклерозе.

Синтез липопротеинлипазы[править | править код]

ЛПЛ синтезируется в большинстве тканей организма кроме печени, где синтезируется специфическая печёночная липаза. Наиболее богаты липопротеинлипазой сердце, скелетные мышцы и жировая ткань.

Генетические нарушения липопротеинлипазы[править | править код]

Найдены три наиболее распространённых мутации ЛПЛ. Самая распространённая мутация встречается у 16-22 % населения. Эта точечная мутация (S447X) приводит к образованию стоп-кодона на месте серина-447 и таким образом синтезируется сокращённая копия фермента. Две другие мутации встречаются у примерно 3 % населения (D9N и N291S). Все эти мутации хотя и не блокируют каталитической активности ЛПЛ, но повышают риск атеросклероза при наличии других неблагоприятных факторов (например, слишком калорийное питание)[источник не указан 39 дней].

См. также[править | править код]

Литература[править | править код]

  • Zechner R. The tissue-specific expression of lipoprotein lipase: implications for energy and lipoprotein metabolism (англ.) // Curr. Opin. Lipidol. : journal. — 1997. — Vol. 8, no. 2. — P. 77—88. — DOI:10.1097/00041433-199704000-00005. — PMID 9183545.
  • Fisher R.M., Humphries S.E., Talmud P.J. Common variation in the lipoprotein lipase gene: effects on plasma lipids and risk of atherosclerosis (англ.) // Atherosclerosis : journal. — 1998. — Vol. 135, no. 2. — P. 145—159. — DOI:10.1016/S0021-9150(97)00199-8. — PMID 9430364.
  • Beisiegel U. Lipoprotein metabolism (англ.) // Eur. Heart J. (англ.) : journal. — 1998. — Vol. 19 Suppl A. — P. A20—3. — DOI:10.1093/eurheartj/19.Abstract_Supplement.1. — PMID 9519338.
  • Pentikäinen M.O., Oksjoki R., Oörni K., Kovanen P.T. Lipoprotein lipase in the arterial wall: linking LDL to the arterial extracellular matrix and much more (англ.) // Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. (англ.) : journal. — 2002. — Vol. 22, no. 2. — P. 211—217. — DOI:10.1161/hq0102.101551. — PMID 11834518.
  • Lichtenstein L., Berbée J.F., van Dijk S.J., van Dijk K.W., Bensadoun A., Kema I.P., Voshol P.J., Müller M., Rensen P.C., Kersten S. Angptl4 upregulates cholesterol synthesis in liver via inhibition of LPL- and HL-dependent hepatic cholesterol uptake (англ.) // Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. (англ.) : journal. — 2007. — November (vol. 27, no. 11). — P. 2420—2427. — DOI:10.1161/ATVBAHA.107.151894. — PMID 17761937.
  • Lichtenstein L., Mattijssen F., de Wit N.J., Georgiadi A., Hooiveld G.J., van der Meer R., He Y., Qi L., Köster A., Tamsma J.T., Tan N.S., Müller M., Kersten S. Angptl4 protects against severe proinflammatory effects of saturated fat by inhibiting fatty acid uptake into mesenteric lymph node macrophages (англ.) // Cell Metab. (англ.) : journal. — 2010. — December (vol. 12, no. 6). — P. 580—592. — DOI:10.1016/j.cmet.2010.11.002. — PMID 21109191.

Ссылки[править | править код]