Кислая фосфатаза

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 7 ноября 2019 года; проверки требуют 15 правок.
Перейти к навигации Перейти к поиску
Кислая фосфатаза
Тетрамер кислой фосфатазы, предстательная железа человека
Тетрамер кислой фосфатазы, предстательная железа человека
Идентификаторы
Шифр КФ 3.1.3.2
Номер CAS 9001-77-8
Базы ферментов
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
MetaCyc metabolic pathway
KEGG KEGG entry
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Поиск
PMC статьи
PubMed статьи
NCBI NCBI proteins
CAS 9001-77-8

Ки́слая фосфата́за (Шифр КФ 3.1.3.2, кислотная фосфомоноэстераза, фосфомоноэстераза) — это фосфатаза, тип фермента, используемый для освобождения присоединенных фосфорильных групп от других молекул во время пищеварения. Также его можно классифицировать как фосфомоноэстеразу. Кислотная фосфатаза хранится в лизосомах и функционирует, когда они сливаются с эндосомами. Фермент имеет кислотный рН-оптимум[1]. Этот фермент присутствует у многих видов животных и растений[2].

Различные формы кислой фосфатазы обнаруживаются в разных органах, и их сывороточные уровни используются для оценки, например, успеха хирургического лечения рака предстательной железы.

Он также используется в качестве цитогенетического маркера для различения двух различных линий острого лимфобластного лейкоза (ОЛЛ): В-ОЛЛ (лейкоз В-лимфоцитов) является отрицательным по кислой фосфатазе, Т-ОЛЛ (лейкоз Т-лимфоцитов) является положительным по кислой фосфатазе.

Кислотная фосфатаза катализирует следующую реакцию при оптимальном кислотном рН (ниже 7):

Ортофосфорный моноэфир + H2O → спирт + H3PO4

Фосфатазы также используются почвенными микроорганизмами для доступа к органически связанным фосфатным питательным веществам. Анализ уровня активности этих ферментов может быть использован для определения биологической потребности почвы в фосфатах.

Некоторые корни растений, особенно кластерные[англ.], выделяют карбоксилаты, которые выполняют кислую фосфатазную активность, помогая мобилизовать фосфор в питательных почвах.

Некоторые бактерии, такие как Nocardia, могут деградировать этот фермент и использовать его в качестве источника углерода.

Структура

[править | править код]

Кислотная фосфатаза относится к семейству двуядерных металлогидраз. Это гетеровалентный фермент с Центром Fe3+- Zn2+ в качестве активного сайта. Фермент присутствует как у млекопитающих, так и у растений. У млекопитающих фермент составляет около 35kDa до 50kDa, где каталитически активны только те, которые представляют в своем металлическом центре окислительно-восстановительный вид Fe2/3+. Растительные формы составляют около 100kDa и имеют среди своих основных функций генерацию активных форм кислорода с металлическим центром Fe(III)Zn(II) или Fe(III)Mn(II)[3].

У человека фермент кодируется на хромосоме 3 в локусе q21. МРНК кодирует каталитически активный зрелый белок из 354 аминокислот. Вторичная структура состоит из 44% α-спиралей (16 спиралей; 158 остатков), 12% β-цепей (10 цепей; 45 остатков), а остальные представляют собой петли и β-повороты[4].

Механизм

[править | править код]

Предполагается, что механизм реакции происходит, когда оксоанион бидентально связан с двумя ионами металлов, заменяя два связующих растворителя, которые находятся в форме несвязанного фермента. Эта несвязанная форма завершает свою координационную сферу гидроксильными ионами в обоих ионах металлов, образуя октаэдрические массивы. Таким образом, механизм состоит из гидролиза сложного эфира, который начинается с взаимодействия субстрата с Zn(II) с последующей нуклеофильной атакой на фосфор координированным гидроксидным ионом Fe(III).[5].

Определение активности кислой фосфатазы

[править | править код]

Принцип

[править | править код]

Кислая фосфатаза расщепляет субстрат п-нитрофенилфосфат с образованием нитрофенола, дающего в щелочной среде жёлтое окрашивание. Активность изофермента предстательной железы ингибируется тартратом.

Нормальные величины

[править | править код]

Общая активность[источник не указан 1828 дней]

Сыворотка (с п-нитрофенилфосфатом) 67-167 нмоль/с*л
мужчины 2,5-11,7 МЕ
женщины 0,3-9,2 МЕ

Тартратлабильная фракция[источник не указан 1828 дней]

Сыворотка (с п-нитрофенилфосфатом) 0-16,7 нмоль/с*л
мужчины 0,2-3,5 МЕ
женщины 0-0,8 МЕ

Клинико-диагностическое значение

[править | править код]

Определение активности кислой фосфатазы имеет важное диагностическое значение.

Так, этот показатель повышен при карциноме предстательной железы.[6] При метастазировании опухоли повышенная активность фермента наблюдается в 80-90% случаев, а при отсутствии метастазов — в 25% случаев.

Определение активности кислой фосфатазы может служить для дифференциальной диагностики ряда других заболеваний, например, костной системы (повышены только щелочные фосфатазы). Возрастание активности фермента происходит при повышенном разрушении тромбоцитов и гемолитических болезнях, некоторых случаях миеломной болезни.[7]

Костная кислотная фосфатаза

[править | править код]

Тартратоустойчивая кислотная фосфатаза может быть использована в качестве биохимического маркера функции остеокластов в процессе резорбции костной ткани[8].

Гены кислых фосфатаз человека

[править | править код]

См. также

[править | править код]

Примечания

[править | править код]
  1. ↑ M. O. Henneberry, G. Engel, J. T. Grayhack. Acid phosphatase // The Urologic Clinics of North America. — 1979-10. — Т. 6, вып. 3. — С. 629–641. — ISSN 0094-0143.
  2. ↑ H Bull. Acid phosphatases // Molecular Pathology. — 2002-04-01. — Т. 55, вып. 2. — С. 65–72. — doi:10.1136/mp.55.2.65.
  3. ↑ Gerhard Schenk, Tristan W Elliott, Eleanor Leung, Lyle E Carrington, Nataša Mitić. Crystal structures of a purple acid phosphatase, representing different steps of this enzyme's catalytic cycle // BMC Structural Biology. — 2008. — Т. 8, вып. 1. — С. 6. — ISSN 1472-6807. — doi:10.1186/1472-6807-8-6.
  4. ↑ Sakthivel Muniyan, Nagendra Chaturvedi, Jennifer Dwyer, Chad LaGrange, William Chaney. Human Prostatic Acid Phosphatase: Structure, Function and Regulation (англ.) // International Journal of Molecular Sciences. — 2013-05-21. — Vol. 14, iss. 5. — P. 10438–10464. — ISSN 1422-0067. — doi:10.3390/ijms140510438. Архивировано 14 августа 2021 года.
  5. ↑ Thomas Klabunde, Norbert Sträter, Roland Fröhlich, Herbert Witzel, Bernt Krebs. Mechanism of Fe(III) – Zn(II) Purple Acid Phosphatase Based on Crystal Structures (англ.) // Journal of Molecular Biology. — 1996-06. — Vol. 259, iss. 4. — P. 737–748. — doi:10.1006/jmbi.1996.0354. Архивировано 7 июня 2018 года.
  6. ↑ Березов Т. Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник. 3-е изд., перераб. идоп. – (Учеб. лит. Длястудентов мед. вузов). — М.: Медицина, 1998. — С. 704: ил.. — ISBN 5-225-02709-1.
  7. ↑ Новая медицинская энциклопедия. Кислая фосфатаза (2017). Дата обращения: 12 июля 2021. Архивировано 12 июля 2021 года.
  8. ↑ Cedric Minkin. Bone acid phosphatase: Tartrate-resistant acid phosphatase as a marker of osteoclast function (англ.) // Calcified Tissue International. — 1982-12. — Vol. 34, iss. 1. — P. 285–290. — ISSN 1432-0827 0171-967X, 1432-0827. — doi:10.1007/BF02411252.


Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Кислая_фосфатаза&oldid=141336534