Системы секреции III типа: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Интерактивная навигация по истории
[отпатрулированная версия][отпатрулированная версия]
← Предыдущая правкаСледующая правка →
Содержимое удалено Содержимое добавлено
ВизуальныйВики-текст
Строка 70: Строка 70:


== Нерешённые проблемы ==
== Нерешённые проблемы ==
С середины девяностых было опубликовано сотни статей о T3SS. Тем не менее, многочисленные проблемы, касающиеся системы, остаются нерешенными:
* '''Белки T3SS.''' Из приблизительно 30 белков T3SS менее 10 в каждом организме были непосредственно обнаружены с использованием биохимических методов. Остальные, возможно, редкие, оказались трудно обнаруживаемыми, и они остаются существующими теоретически (хотя генетические, а не биохимические исследования были проведены на многих генах/белках T3SS). Локализация каждого белка также не совсем известна.
* '''Длина иглы.''' Неизвестно, как бактерия «узнает», когда новая игла достигла правильной длины. Существует несколько теорий, в том числе существование «линейного белка», который каким-то образом соединяет кончик и основание иглы. Добавление новых мономеров к кончику иглы должно растягивать линейный белок и тем самым сигнализировать о длине иглы к основанию.
* '''Энергетика процесса.''' Сила, которая управляет прохождением белков внутри иглы, до конца не известна. АТФаза, связаная с основанием T3SS и участвует в направлении белков через иглу; но поставляет ли она энергию для транслокации, неясно.
* '''Сигнал секреции.''' Как упомянуто выше, существование сигнала секреции в эффекторных белках известно. Данный сигнал позволяет системе отличать белки, переносимые T3SS, от любого другого белка. Его природа, требования и механизм распознавания плохо изучены, но недавно были разработаны методы прогнозирования того, какие бактериальные белки могут транспортироваться системой секреции III типа<ref name="pmid19390616">{{cite journal | author = Grynberg M, Godzik A | editor1-last = Stebbins | editor1-first = C. Erec | title = The signal for signaling, found | journal = PLoS Pathog. | volume = 5 | issue = 4 | pages = e1000398 |date=April 2009 | pmid = 19390616 | pmc = 2668190 | doi = 10.1371/journal.ppat.1000398 | issn = }}</ref>.
* '''Активация секреции.''' Бактерия должна знать, когда настало время выделять эффекторы. Ненужная секреция, когда поблизости нет клетки-хозяина, является расточительной для бактерии с точки зрения энергии и ресурсов. Бактерия каким-то образом способна распознавать контакт иглы с клеткой-хозяином. Как это делается, все ещё исследуется, и метод вполне может зависеть от патогена. В некоторых теориях постулируется деликатное конформационное изменение структуры иглы при контакте с клеткой-хозяином; это изменение, возможно, служит сигналом для основания, чтобы начать секрецию. Один из методов распознавания был обнаружен у сальмонелл, который основан на измерении цитозольного pH клетки-хозяина через T3SS, кодируемый островком патогенности 2, для включения секреции эффекторов<ref>{{cite journal |vauthors=Yu XJ, etal |date=May 2010 | title = pH sensing by intracellular Salmonella induces effector translocation | url = | journal = Science | volume = 328 | issue = 5981| pages = 1040–3 |bibcode = 2010Sci...328.1040Y |doi = 10.1126/science.1189000 | pmid=20395475|pmc=6485629 |hdl=10044/1/19679 }}</ref>.
* '''Связывание шаперонов.''' Неизвестно, когда шапероны связывают свои эффекторы (во время или после трансляции) и как они отделяются от своих эффекторов перед секрецией.
* '''Эффекторные механизмы.''' Хотя с начала XXI века было открыто много информации о том, как эффекторы T3SS манипулируют клеткой-хозяином, большинство эффектов и путей остаются неизвестными.
* '''Эволюция.''' Как уже упоминалось, T3SS тесно связан с бактериальным жгутиком<ref name="pmid17140285">{{cite journal | vauthors = Medini D, Covacci A, Donati C | title = Protein homology network families reveal step-wise diversification of Type III and Type IV secretion systems | journal = PLoS Comput. Biol. | volume = 2 | issue = 12 | pages = e173 | date = December 2006 | pmid = 17140285 | pmc = 1676029 | doi = 10.1371/journal.pcbi.0020173| bibcode = 2006PLSCB...2..173M }}</ref>. Существуют три конкурирующие гипотезы<ref name="Saier">{{cite journal |author= Saier, M|title= Evolution of bacterial type III protein secretion systems|journal= Trends in Microbiology|volume=12 |pages=113–115|year=2004|pmid=15001186|doi=10.1016/j.tim.2004.01.003 |issue= 3}}</ref>: во-первых, что жгутик развился первым, а T3SS выведен из этой структуры, во-вторых, что T3SS развился первым, а жгутик выведен из него, и в-третьих, что две структуры сформировались из общего предка<ref name="pmid18078471">{{cite journal | vauthors = McCann HC, Guttman DS | title = Evolution of the type III secretion system and its effectors in plant-microbe interactions | journal = New Phytol. | volume = 177 | issue = 1 | pages = 33–47 | date = 2008 | pmid = 18078471 | doi = 10.1111/j.1469-8137.2007.02293.x }}</ref>. Был некоторый спор о различных сценариях<ref name="Gophna2003" /><ref name="Saier"/>, поскольку все они объясняют гомологию белка между двумя структурами, а также их функциональное разнообразие. Тем не менее, недавние филогеномные данные подтверждают гипотезу о том, что T3SS вырабатывается из жгутика процессом, включающим в себя первоначальную потерю генов и затем приобретение генов<ref>{{Cite journal|last=Abby|first=Sophie S.|last2=Rocha|first2=Eduardo P. C.|date=2012-09-01|title=The non-flagellar type III secretion system evolved from the bacterial flagellum and diversified into host-cell adapted systems|journal=PLOS Genetics|volume=8|issue=9|pages=e1002983|doi=10.1371/journal.pgen.1002983|issn=1553-7404|pmc=3459982|pmid=23028376}}</ref>. Ключевым этапом последнего процесса был набор секретинов в T3SS, событие, которое произошло, по крайней мере, три раза от других мембранно-связанных систем.


== Номенклатура белков T3SS ==
== Номенклатура белков T3SS ==

Версия от 15:44, 18 октября 2019

Изображение, полученное с помощью просвечивающего электронного микроскопа, на котором видны изолированные игольчатые комплексы T3SS из Salmonella typhimurium

Системы секреции III типа (англ. Type three secretion system, сокр. T3SS), также III тип секреторной системы или инжектосома — один из нескольких типов бактериальных систем секреции, является белковым комплексом (иногда рассматривается как органелла), который встречается у некоторых грамотрицательных бактерий[1].

У патогенных бактерий иглоподобная структура используется в качестве сенсорного зонда для обнаружения присутствия эукариотических организмов и выделения белков, которые помогают бактериям инфицировать их. Секретируемые эффекторные белки поступают непосредственно из бактериальной клетки в эукариотическую клетку (клетку-хозяина)[2], где они оказывают ряд эффектов, которые помогают возбудителю выжить и избежать иммунного ответа.

Обзор

Термин система секреции III типа был введён в 1993 году[3]. Эта система секреции отличается по меньшей мере от пяти других систем секреции, обнаруженных у грамотрицательных бактерий. Многие бактерии, ассоциированные с животными и растениями обладают сходными T3SS. Данные T3SSs сходны в результате дивергентной эволюции, и филогенетический анализ поддерживает модель, в которой грамотрицательные бактерии могут передавать мобильную генную кассету T3SS горизонтальным путём другим видам. Наиболее исследованные виды T3SS относятся к видам Shigella (вызывает бактериальную дизентерию), Salmonella (брюшной тиф), Escherichia coli (кишечная микрофлора, некоторые штаммы вызывают пищевое отравление), Vibrio (гастроэнтерит и диарея), Burkholderia (сапы), Yersinia (чума) , Chlamydia (хламидиоз, ЗППП), Pseudomonas (поражает людей, животных и растения) и патогенов растений Erwinia, Ralstonia и Xanthomonas, а также растительный симбионт Rhizobium.

T3SS состоит из примерно 30 различных белков, что делает её одной из самых сложных систем секреции. Её структура сходна с бактериальными жгутиками (длинные, жёсткие, внеклеточные структуры, используемые для подвижности). Некоторые из белков, участвующих в T3SS, имеют гомологию аминокислотной последовательности с жгутиковыми белками. Некоторые бактерии, обладающие T3SS, также имеют жгутики и подвижны (например, Salmonella), а у некоторых их нет (например, у Shigella). Технически говоря, система секреции III типа используется как для выведения связанных с инфекцией белков, так и жгутиковых компонентов. Однако термин «система секреции III типа» используется главным образом по отношению к инфекционному аппарату. Жгутик бактерий имеет общего предка с данной секреторной системой[4][5].

T3SS необходимы для патогенности (способности инфицировать) многих бактерий — возбудителей заболеваний. Дефекты в T3SS могут сделать такие бактерии непатогенными. Было высказано предположение, что некоторые неинвазивные штаммы грамотрицательных бактерий потеряли T3SS, потому что такая энергетически невыгодная (дорогая) система не использовалась[6]. Хотя в прошлом традиционные антибиотики были эффективны против данных бактерий, постоянно появляются резистентные к антибиотикам новые штаммы. Понимание того, как работает T3SS, и разработка лекарств, специально предназначенных для данной системы, с конца 1990-х годов стали важной целью многих исследовательских групп по всему миру.

Структура

Система секреции III типа
Игольчатый комплекс T3SS
Игольчатый комплекс T3SS
Идентификаторы
Символ T3SS
TCDB 1.B.22
OPM superfamily 348
OPM protein 5tcq

Отличительной чертой T3SS является так называемая игла[7][8](в более общем смысле, игольчатый комплекс (NC) или аппарат T3SS (T3SA); также называется инжектосомой, когда АТФаза исключена; см. Ниже). Бактериальные белки, которые должны секретироваться, проходят из бактериальной цитоплазмы через иглу непосредственно в цитоплазму клетки-хозяина. Три мембраны разделяют две цитоплазмы: двойную мембрану (внутреннюю и внешнюю мембраны) грамотрицательной бактерии и эукариотическую мембрану. Игла обеспечивает плавное прохождение через эти высокоселективные и почти непроницаемые мембраны. Одна бактерия может иметь несколько сотен игольчатых комплексов, распределённых по поверхностям ёё мембраны. Было высказано предположение, что игольчатый комплекс является универсальной особенностью всех T3SS патогенных бактерий[9].

Начало игольчатого комплекса находится в цитоплазме бактерии, он пересекает две мембраны и выступает из клетки. Якорь комплекса, расположенного в мембране является основанием (или базальным телом) T3SS. Внеклеточная часть — игла. Так называемый внутренний стержень соединяет иглу с основанием. Сама игла, хотя и самая большая и довольно заметная часть T3SS, состоит из множества единиц одного белка. Поэтому большинство различных белков T3SS — это те, которые входят в состав основания, и те, которые секретируются в клетку-хозяина. Как упоминалось выше, игольчатый комплекс имеет сходство с жгутиками бактерий. Более конкретно, основание игольного комплекса структурно очень похоже на основания жгутиков; Сама игла аналогична жгутиковому крючку, той структуре, которая соединяет основание с жгутиковой нитью[10][11].

Основание состоит из нескольких круглых колец и является первой структурой, построенной в новом игольчатом комплексе. Как только построение основания завершено, оно служит в качестве машины для секреции внешних белков (иглы). После завершения всего комплекса система переключается на секретирующие белки, которые предназначены для доставки в клетки-хозяева. Предполагается, что игла построена снизу вверх; единицы белка мономера иглы накапливаются друг на друга, так что единица на кончике иглы добавляется последней. Субъединица иглы является одним из самых маленьких белков T3SS, его размер составляет около 9 кДа. В состав иглы входят 100-150 субъединиц.

Игла T3SS имеет длину около 60–80 нм и ширину внешней части 8 нм. Игла должна иметь минимальную длину, чтобы другие внеклеточные бактериальные структуры (например, адгезины и липополисахаридный слой) не мешали секреции. Отверстие иглы имеет диаметр 3 нм. Большинство уложенных эффекторных белков слишком велики, чтобы проходить через отверстие иглы, поэтому большинство секретируемых белков должно проходить через развёрнутую иглу — задача, выполняемая АТФазой, расположенной у основания структуры[12].

Белки T3SS

Белки T3SS можно сгруппировать в три категории:

  • Структурные белки: воспроизводят основание, внутренний стержень и иглу.
  • Эффекторные белки: секретируются в клетку-хозяина и способствуют инфекции/подавляют защиту клеток-хозяев.
  • Шапероны: связывают эффекторы в бактериальной цитоплазме, защищают их от агрегации и деградации и направляют их далее в игольчатый комплекс.

Большинство генов T3SS расположены в оперонах. Данные опероны у некоторых видов бактерий располагаются на нуклеоидах и на выделенных плазмидах у других видов. Сальмонеллы, например, имеют хромосомную область, в которой собрано большинство генов T3SS, так называемый островок патогенности сальмонеллы (SPI). Shigella, с другой стороны, имеют большую вирулентную плазмиду, на которой находятся все гены T3SS. Важно отметить, что многие островки патогенности и плазмиды содержат элементы, которые обеспечивают частую горизонтальную передачу гена островка/плазмиды новому виду.

Эффекторные белки, которые должны секретироваться через иглу, должны распознаваться системой, поскольку они плавают в цитоплазме вместе с тысячами других белков. Рекогниция осуществляется по сигналу секреции — короткой аминокислотной последовательностью, расположенной в начале (N-терминаль) белка (обычно она включает первые 20 аминокислот), которую способен распознавать игольчатый комплекс. В отличие от других систем секреции, сигнал секреции белков T3SS никогда не отщепляется от белка.

Индукция секреции

Контакт иглы с клеткой-хозяином запускает активацию T3SS[13]; об этом триггерном механизме известно немного (см. Ниже). Секрецию можно также вызывать путём снижения концентрации ионов кальция в питательной среде (для Yersinia и Pseudomonas; добавляют молекулы хелатора, таких как ЭДТА или ЭГТА) и путём добавления ароматического красителя Конго красный в питательную среду (например, для шигелл). Эти и другие методы используются в лабораториях для искусственного стимулирования системы секреции III типа.

Индукция секреции внешними сигналами, отличными от контакта с клетками-хозяевами, также происходят in vivo у инфицированных организмов. Бактерии чувствуют такие сигналы, как температура, pH, осмолярность и концентрация кислорода, и используют их, чтобы «решить», активировать ли их T3SS. Например, сальмонелла может лучше размножаться и проникать в подвздошную кишку, а не в слепую кишку животного. Бактерии могут знать, где они находятся, благодаря различным ионам, присутствующим в этих регионах; подвздошная кишка содержит формиат и ацетат анионы, а в слепой кишке их нет. Бактерии чувствуют эти молекулы, определяют, что они находятся в подвздошной кишке, и активируют их механизм секреции. Молекулы, присутствующие в слепой кишке, такие как пропионат и бутират, оказывают отрицательное влияние на бактерии и ингибируют секрецию. Холестерин, обнаруженный в большинстве мембран эукариотических клеток, способен вызывать секрецию у шигелл.

Перечисленные выше внешние сигналы регулируют секрецию напрямую или с помощью генетического механизма. Известно несколько факторов транскрипции, которые регулируют экспрессию генов T3SS. Некоторые из шаперонов, которые связывают эффекторы T3SS, также действуют как факторы транскрипции. Был предложен механизм обратной связи: когда бактерия не секретирует, её эффекторные белки связываются с шаперонами и плавают в цитоплазме. Когда начинается секреция, шапероны отделяются от эффекторов, а последние секретируются и покидают клетку. Одинокие шапероны затем действуют как факторы транскрипции, связываясь с генами, кодирующими их эффекторы и индуцирующими их транскрипцию и, таким образом, производящими больше эффекторов.

Структуры, подобные инжектосомам типа 3SS, in vivo были предложены в качестве заклёпок бактериальных грамотрицательных наружных и внутренних мембран, которые помогают высвобождению везикул наружных мембран, нацеленных на доставку бактериальных секретов в эукариотические клетки-хозяева или другие клетки-мишени[14].

T3SS-опосредованная инфекция

Эффекторы T3SS входят в комплекс иглы у основания и проходят через иглу вовнутрь клетки-хозяина. Точный способ перехода эффекторов в клетку-хозяина плохо изучен. Ранее было высказано предположение, что сама игла способна прокалывать отверстие в мембране клетки-хозяина; эта теория была опровергнута. Теперь ясно, что некоторые эффекторы, так называемые транслокаторы, секретируются первыми и производят пору или канал (транслокон) в мембране клетки-хозяина, через который могут проникать другие эффекторы. Мутировавшие бактерии, у которых проявляется дефицит транслокаторов, способны секретировать белки, но не способны доставлять их в клетки-хозяева. В общем случае каждый T3SS включает в себя три транслокатора. Некоторые транслокаторы выполняют двойную роль; после того как они участвуют в образовании пор, они перемещаются в клетку и действуют как истинные эффекторы.

T3SS эффекторы манипулируют клетками-хозяевами несколькими способами. Наиболее поразительным эффектом является стимулирование поглощения бактерии клеткой-хозяином. Многие бактерии, обладающие T3SS, должны проникать в клетки-хозяева, чтобы реплицироваться и размножаться. Эффекторы, которые они вводят в клетку-хозяина, побуждают хозяина поглотить бактерию и практически «съесть» её. Чтобы это произошло, бактериальные эффекторы манипулируют механизмом полимеризации актина клетки-хозяина. Актин является компонентом цитоскелета, а также участвует в подвижности и изменениях формы клеток. Благодаря своим эффекторам T3SS бактерия может использовать собственный механизм клетки-хозяина для своей собственной выгоды. Как только бактерия проникла в клетку, она легче способна выделять другие эффекторы и проникать в соседние клетки и тем самым быстро инфицировать всю ткань.

Также было показано, что эффекторы T3SS влияют на клеточный цикл хозяина, и некоторые из них способны индуцировать апоптоз. Одним из наиболее исследованных эффекторов T3SS является IpaB из Shigella flexneri. Он выполняет двойную роль, как в качестве транслокатора, создавая поры в мембране клетки-хозяина, так и в качестве эффектора, оказывая множество негативных воздействий на клетку-хозяина. Было продемонстрировано, что IpaB индуцирует апоптоз в макрофагах — клетках иммунной системы животных — после поглощения ими[15]. Позже было показано, что IpaB достигает этого, взаимодействуя с каспазой 1, основным регуляторным белком в эукариотических клетках[16].

Другим хорошо охарактеризованным классом эффекторов T3SS являются активаторы, подобные активаторам транскрипции (TAL-эффекторы) у Xanthomonas. При введении в клетки растений эти белки могут проникать в ядро растительной клетки, связывая промоторные последовательности и активируют транскрипцию генов растений, которые помогают при бактериальной инфекции[17]. Недавно было продемонстрировано, что распознавание эффекторной ДНК TAL включает в себя простой код[18][19], что значительно улучшило понимание того, как эти белки могут изменять транскрипцию генов в клетках растения-хозяина.

Нерешённые проблемы

С середины девяностых было опубликовано сотни статей о T3SS. Тем не менее, многочисленные проблемы, касающиеся системы, остаются нерешенными:

  • Белки T3SS. Из приблизительно 30 белков T3SS менее 10 в каждом организме были непосредственно обнаружены с использованием биохимических методов. Остальные, возможно, редкие, оказались трудно обнаруживаемыми, и они остаются существующими теоретически (хотя генетические, а не биохимические исследования были проведены на многих генах/белках T3SS). Локализация каждого белка также не совсем известна.
  • Длина иглы. Неизвестно, как бактерия «узнает», когда новая игла достигла правильной длины. Существует несколько теорий, в том числе существование «линейного белка», который каким-то образом соединяет кончик и основание иглы. Добавление новых мономеров к кончику иглы должно растягивать линейный белок и тем самым сигнализировать о длине иглы к основанию.
  • Энергетика процесса. Сила, которая управляет прохождением белков внутри иглы, до конца не известна. АТФаза, связаная с основанием T3SS и участвует в направлении белков через иглу; но поставляет ли она энергию для транслокации, неясно.
  • Сигнал секреции. Как упомянуто выше, существование сигнала секреции в эффекторных белках известно. Данный сигнал позволяет системе отличать белки, переносимые T3SS, от любого другого белка. Его природа, требования и механизм распознавания плохо изучены, но недавно были разработаны методы прогнозирования того, какие бактериальные белки могут транспортироваться системой секреции III типа[20].
  • Активация секреции. Бактерия должна знать, когда настало время выделять эффекторы. Ненужная секреция, когда поблизости нет клетки-хозяина, является расточительной для бактерии с точки зрения энергии и ресурсов. Бактерия каким-то образом способна распознавать контакт иглы с клеткой-хозяином. Как это делается, все ещё исследуется, и метод вполне может зависеть от патогена. В некоторых теориях постулируется деликатное конформационное изменение структуры иглы при контакте с клеткой-хозяином; это изменение, возможно, служит сигналом для основания, чтобы начать секрецию. Один из методов распознавания был обнаружен у сальмонелл, который основан на измерении цитозольного pH клетки-хозяина через T3SS, кодируемый островком патогенности 2, для включения секреции эффекторов[21].
  • Связывание шаперонов. Неизвестно, когда шапероны связывают свои эффекторы (во время или после трансляции) и как они отделяются от своих эффекторов перед секрецией.
  • Эффекторные механизмы. Хотя с начала XXI века было открыто много информации о том, как эффекторы T3SS манипулируют клеткой-хозяином, большинство эффектов и путей остаются неизвестными.
  • Эволюция. Как уже упоминалось, T3SS тесно связан с бактериальным жгутиком[22]. Существуют три конкурирующие гипотезы[23]: во-первых, что жгутик развился первым, а T3SS выведен из этой структуры, во-вторых, что T3SS развился первым, а жгутик выведен из него, и в-третьих, что две структуры сформировались из общего предка[24]. Был некоторый спор о различных сценариях[4][23], поскольку все они объясняют гомологию белка между двумя структурами, а также их функциональное разнообразие. Тем не менее, недавние филогеномные данные подтверждают гипотезу о том, что T3SS вырабатывается из жгутика процессом, включающим в себя первоначальную потерю генов и затем приобретение генов[25]. Ключевым этапом последнего процесса был набор секретинов в T3SS, событие, которое произошло, по крайней мере, три раза от других мембранно-связанных систем.

Номенклатура белков T3SS

Методы, используемые в исследовании T3SS

Примечания

  1. ↑ Шаблон:TCDB2
  2. ↑ A. Blocker, N. Jouihri u. a.: Structure and composition of the Shigella flexneri "needle complex", a part of its type III secreton. In: Molecular microbiology. Band 39, Nummer 3, Februar 2001, S. 652–663, ISSN 0950-382X, PMID 11169106.
  3. ↑ Salmond G. P., Reeves P. J. Membrane traffic wardens and protein secretion in Gram-negative bacteria (англ.) // Trends in Biochemical Sciences[англ.] : journal. — Cell Press?!, 1993. — Vol. 18, no. 1. — P. 7—12. — doi:10.1016/0968-0004(93)90080-7. — PMID 8438237.
  4. ↑ 1 2 Gophna U., Ron E. Z., Graur D. Bacterial type III secretion systems are ancient and evolved by multiple horizontal-transfer events (англ.) // Gene[англ.] : journal. — Elsevier, 2003. — July (vol. 312). — P. 151—163. — doi:10.1016/S0378-1119(03)00612-7. — PMID 12909351.
  5. ↑ Nguyen L., Paulsen I. T., Tchieu J., Hueck C. J., Saier M. H. Phylogenetic analyses of the constituents of Type III protein secretion systems (англ.) // Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology : journal. — 2000. — April (vol. 2, no. 2). — P. 125—144. — PMID 10939240.
  6. ↑ Gong H., Vu G. P., Bai Y., Yang E., Liu F., Lu S. Differential expression of Salmonella type III secretion system factors InvJ, PrgJ, SipC, SipD, SopA and SopB in cultures and in mice (англ.) // Microbiology : journal. — 2010. — January (vol. 156, no. Pt 1). — P. 116—127. — doi:10.1099/mic.0.032318-0. — PMID 19762438. — PMC 2889428.
  7. ↑ Blocker A., Jouihri N., Larquet E., Gounon P., Ebel F., Parsot C., Sansonetti P., Allaoui A. Structure and composition of the Shigella flexneri 'needle complex', a part of its type III secreton (англ.) // Microbiology[англ.] : journal. — Microbiology Society[англ.], 2001. — Vol. 39, no. 3. — P. 652—663. — doi:10.1046/j.1365-2958.2001.02200.x. — PMID 11169106.
  8. ↑ Galan J. E., Wolf-Watz H. Protein delivery into eukaryotic cells by type III secretion machines (англ.) // Nature : journal. — 2006. — Vol. 444, no. 7119. — P. 567—573. — doi:10.1038/nature05272. — Bibcode: 2006Natur.444..567G. — PMID 17136086.
  9. ↑ Pallen M. J.; Bailey C. M.; Beatson S. A. Evolutionary links between Flih/Yscl-like proteins from bacterial type iii secretion systems and second-stalk components of the FoF1 and vacuolar ATPases (англ.) // Protein Science[англ.] : journal. — 2006. — Vol. 15, no. 4. — P. 935—940. — doi:10.1110/ps.051958806. — PMID 16522800. — PMC 2242474.
  10. ↑ Aizawa S. Bacterial flagella and type iii secretion systems (англ.) // FEMS Microbiology Letters[англ.] : journal. — 2001. — Vol. 202, no. 2. — P. 157—164. — doi:10.1111/j.1574-6968.2001.tb10797.x. — PMID 11520608.
  11. ↑ Doolittle W. F.; Zhaxybayeva, Olga. Evolution: Reducible complexity - the case for bacterial flagella (англ.) // Current Biology : journal. — Cell Press?!, 2007. — Vol. 17, no. 13. — P. R510—512. — doi:10.1016/j.cub.2007.05.003. — PMID 17610831.
  12. ↑ Akeda Y., Galán J. E. Chaperone release and unfolding of substrates in type III secretion (англ.) // Nature : journal. — 2005. — October (vol. 437, no. 7060). — P. 911—915. — doi:10.1038/nature03992. — Bibcode: 2005Natur.437..911A. — PMID 16208377.
  13. ↑ Kimbrough T. G.; Miller S. I. (2000). "Contribution of Salmonella typhimurium type iii secretion components to needle complex formation". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 97 (20): 11008—11013. Bibcode:2000PNAS...9711008K. doi:10.1073/pnas.200209497. PMC 27139. PMID 10984518.
  14. ↑ YashRoy R.C. (2003). "Eucaryotic cell intoxication by gram-negative pathogens: A novel bacterial outermembrane-bound nanovesicular exocytosis model for Type III secretion system". Toxicology International. 10 (1): 1—9.
  15. ↑ Zychlinsky A, Kenny B, Menard R, Prevost MC, Holland IB, Sansonetti PJ (1994). "IpaB mediates macrophage apoptosis induced by Shigella flexneri". Mol Microbiol. 11 (4): 619—627. doi:10.1111/j.1365-2958.1994.tb00341.x. PMID 8196540.
  16. ↑ Hilbi H, Moss JE, Hersh D, Chen Y, Arondel J, Banerjee S, Flavell RA, Yuan J, Sansonetti PJ, Zychlinsky A (1998). "Shigella-induced Apoptosis Is Dependent on Caspase-1 Which Binds to IpaB". J Biol Chem. 273 (49): 32895—32900. doi:10.1074/jbc.273.49.32895. PMID 9830039.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  17. ↑ Boch, J.; Bonas, U. (2010). "XanthomonasAvrBs3 Family-Type III Effectors: Discovery and Function". Annual Review of Phytopathology. 48: 419—436. doi:10.1146/annurev-phyto-080508-081936. PMID 19400638.
  18. ↑ Moscou, M. J.; Bogdanove, A. J. (2009). "A Simple Cipher Governs DNA Recognition by TAL Effectors". Science. 326 (5959): 1501. Bibcode:2009Sci...326.1501M. doi:10.1126/science.1178817. PMID 19933106.
  19. ↑ Boch J, Scholze H, Schornack S, et al. (December 2009). "Breaking the code of DNA binding specificity of TAL-type III effectors". Science. 326 (5959): 1509—12. Bibcode:2009Sci...326.1509B. doi:10.1126/science.1178811. PMID 19933107.
  20. ↑ Grynberg M, Godzik A (April 2009). Stebbins, C. Erec (ed.). "The signal for signaling, found". PLoS Pathog. 5 (4): e1000398. doi:10.1371/journal.ppat.1000398. PMC 2668190. PMID 19390616.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  21. ↑ Yu XJ, et al. (May 2010). "pH sensing by intracellular Salmonella induces effector translocation". Science. 328 (5981): 1040—3. Bibcode:2010Sci...328.1040Y. doi:10.1126/science.1189000. hdl:10044/1/19679. PMC 6485629. PMID 20395475.
  22. ↑ Medini D, Covacci A, Donati C (December 2006). "Protein homology network families reveal step-wise diversification of Type III and Type IV secretion systems". PLoS Comput. Biol. 2 (12): e173. Bibcode:2006PLSCB...2..173M. doi:10.1371/journal.pcbi.0020173. PMC 1676029. PMID 17140285.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  23. ↑ 1 2 Saier, M (2004). "Evolution of bacterial type III protein secretion systems". Trends in Microbiology. 12 (3): 113—115. doi:10.1016/j.tim.2004.01.003. PMID 15001186.
  24. ↑ McCann HC, Guttman DS (2008). "Evolution of the type III secretion system and its effectors in plant-microbe interactions". New Phytol. 177 (1): 33—47. doi:10.1111/j.1469-8137.2007.02293.x. PMID 18078471.
  25. ↑ Abby, Sophie S.; Rocha, Eduardo P. C. (2012-09-01). "The non-flagellar type III secretion system evolved from the bacterial flagellum and diversified into host-cell adapted systems". PLOS Genetics. 8 (9): e1002983. doi:10.1371/journal.pgen.1002983. ISSN 1553-7404. PMC 3459982. PMID 23028376.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Системы_секреции_III_типа&oldid=102797992