Альдолаза
| Фруктозо-бисфосфат-альдолаза | |
|---|---|
 | |
| Идентификаторы | |
| Шифр КФ | 4.1.2.13 |
| Номер CAS | 9024-52-6 |
| Базы ферментов | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Gene Ontology | AmiGO • EGO |
| Поиск | |
| PMC | статьи |
| PubMed | статьи |
| NCBI | NCBI proteins |
| CAS | 9024-52-6 |
 Медиафайлы на Викискладе | |
Альдолаза, также фруктозобисфосфат-(фруктозодифосфат)-альдолаза, реже альдолаза А — фермент (КФ 4.1.2.13) из семейства альдолазы (класс лиазы), катализирующий реакцию негидролитического расщепления связей C-С (ретроальдольная конденсация) в молекуле фруктозо-1,6-дифосфата, в результате которой образуются дигидроксиацетонфосфат и глицеральдегид-3-фосфат в процессе гликолиза, а также обратную реакцию альдольной конденсации, происходящей в глюконеогенезе, по схеме:
Фермент играет важнейшую роль в энергетическом обмене.
У человека альдолаза А кодируется геном ALDOA, который локализован на коротком плече (p-плече) 16-й хромосомы. У альдолазы имеется несколько изоферментов, помимо А это альдолаза B и С, которые отличаются локализацией экспрессии в тканях и органах и субстратной специфичностью. Альдолаза А экспрессируется в основном мышцах и эритроцитах, альдолаза B — в печени и почках, а альдолаза C — в гиппокампе и клетках Пуркинье головного мозга. Субстратная специфичность альдолазы В такова, что она примерно в одинаковом соотношении способна катализировать расщепление и конденсацию молекул, как фруктозо-1,6-бисфосфата, так и фруктозо-1-фосфата (до глицеральдегида и дигидроксиацетонфосфата), в то же время альдолазы A и C, предпочитают первый субстрат (фруктозо-1,6-бисфосфат)[1]. Такая субстратная специфичность альдолазы B обусловлена тем, что имеются небольшие различия в структуре фермента, а также она закодирована другим геном (ALDOB, 9-хромосома). Альдолаза C закодирована геном ALDOC, который расположен на длинном плече (q-плече) 17-й хромосомы.
Клиническое значение[править | править код]
Активность альдолазы в крови служит дополнительным диагностическим признаком ряда заболеваний. В ткани злокачественных опухолей фермент в несколько раз активнее, чем в не изменённых тканях, в эритроцитах активность фермента в 100 раз выше, чем в сыворотке крови, гемолиз существенно искажает результаты анализа. Генетически обусловленная неполноценность этого фермента является причиной наследственной непереносимости фруктозы. При ряде заболеваний (прогрессирующая мышечная дистрофия, инфаркт миокарда, активный ревматизм, рак, поражения печени и др.) активность альдолазы в крови повышается, причем тем значительнее, чем тяжелее протекает болезнь[2].
Определение[править | править код]
В качестве унифицированного метода определения альдолазы в СССР принят метод Товарницкого — Валуйской, основанный на том, что продукты расщепления фруктозо-1,6-фосфата альдолазой при реакции с 2,4-динитрофенилгидразином образуют гидразоны, окрашенные в щелочной среде. Интенсивность окраски пропорциональна активности фермента.
В норме в сыворотке крови активность данного фермента составляет от 0,0038 до 0,02 (в среднем 0,012) мкмоль фруктозо-1,6-дифосфата, превращённого ферментом, содержащимся в 1 мл сыворотки крови, за 1 мин при 37°[2].
Примечания[править | править код]
- ↑ Dalby AR, Tolan DR, Littlechild JA (November 2001). "The structure of human liver fructose-1,6-bisphosphate aldolase". Acta Crystallogr. D. 57 (Pt 11): 1526—33. doi:10.1107/S0907444901012719. PMID 11679716.
- ↑ 1 2 Альдолаза - Фруктозодифосфат-альдолаза - Медицинская библиотека. www.nedug.ru. Дата обращения: 5 ноября 2017. Архивировано из оригинала 7 ноября 2017 года.
Литература[править | править код]
- Химическая энциклопедия / Редкол.: Кнунянц И.Л. и др.. — М.: Советская энциклопедия, 1988. — Т. 1 (Абл-Дар). — 623 с.
Ссылки[править | править код]
| Гликолиз | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Только глюконеогенез |
| ||||||||
| Регуляция | |||||||||
