Химическая кинетика

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск

Химическая кинетика или кинетика химических реакций — раздел физической химии, изучающий закономерности протекания химических реакций во времени, зависимости этих закономерностей от внешних условий, а также механизмы химических превращений.[1]

Скорость химической реакции[править | править вики-текст]

Важным понятием химической кинетики является скорость химической реакции. Эта величина определяет, как изменяется концентрация компонентов реакции с течением времени. Скорость химической реакции — величина всегда положительная, поэтому если она определяется по исходному веществу (концентрация которого убывает в процессе реакции), то полученное значение домножается на −1.
Например для реакции

A+B \to C+D, скорость можно выразить так:
v = \frac{\partial C}{\partial t} = -\frac{\partial A}{\partial t}.

В 1865 году Н. Н. Бекетовым и в 1867 году К. М. Гульдбергом и П. Вааге был сформулирован закон действующих масс, согласно которому скорость химической реакции в каждый момент времени пропорциональна концентрациям реагентов, возведённым в некоторые степени. Кроме концентрации на скорость химической реакции оказывают влияние следующие факторы: природа реагирующих веществ, наличие катализатора, температура (правило Вант-Гоффа) и площадь поверхности раздела фаз.

Порядок химической реакции[править | править вики-текст]

Порядок реакции по данному веществу — показатель степени при концентрации этого вещества в кинетическом уравнении реакции.

Реакция нулевого порядка[править | править вики-текст]

График зависимости концентрации реагента A в реакции A → B от времени для нулевого порядка реакции

Кинетическое уравнение имеет следующий вид:

V_0 = k_0

Скорость реакции нулевого порядка постоянна во времени и не зависит от концентраций реагирующих веществ. Нулевой порядок характерен, например, для гетерогенных реакций в том случае, если скорость диффузии реагентов к поверхности раздела фаз меньше скорости их химического превращения.

Реакция первого порядка[править | править вики-текст]

График зависимости концентрации реагента A для первого порядка реакции

Кинетическое уравнение реакции первого порядка:

V_1 = k_1 \cdot C = - \frac{dC}{d \tau}

Приведение уравнения к линейному виду даёт уравнение:

\ln C = \ln C_0 - k_1 \cdot \tau

Константа скорости реакции вычисляется как тангенс угла наклона прямой к оси времени:

k_1 = - \mathrm{tg}\alpha

Период полупревращения:

\tau_{\frac{1}{2}} = \frac{\ln 2}{k_1}

Реакция второго порядка[править | править вики-текст]

График зависимости концентрации реагента A для второго порядка реакции

Для реакций второго порядка кинетическое уравнение имеет следующий вид:

V = k_2 {C_A}^2

или

V = k_2 C_A \cdot C_B

В первом случае скорость реакции определяется уравнением

V = k_2 {C_A}^2 = - \frac{dC}{d \tau}

Линейная форма уравнения:

\frac{1}{C} = k_2 \cdot \tau + \frac{1}{C_0}

Константа скорости реакции равна тангенсу угла наклона прямой к оси времени:

k_2 = - \mathrm{tg}\alpha
k_2 = \frac{1}{\tau} \left( \frac{1}{C} - \frac{1}{C_0} \right)

Во втором случае выражение для константы скорости реакции будет выглядеть так:

k_2 = \frac{1}{\tau (C_{0,A}-C_{0,B})}\ln \frac{C_{0,B} \cdot C_A}{C_{0,A} \cdot C_B}

Период полупревращения (для случая равных начальных концентраций!):

\tau_{\frac{1}{2}} = \frac{1}{k_2} \cdot \frac{1}{C_0}

Молекулярность реакции[править | править вики-текст]

Молекулярность элементарной реакции — число частиц, которые, согласно экспериментально установленному механизму реакции, участвуют в элементарном акте химического взаимодействия.

Мономолекулярные реакции — реакции, в которых происходит химическое превращение одной молекулы (изомеризация, диссоциация и т. д.):

\mathsf{H_2S \rightarrow H_2 + S}

Бимолекулярные реакции — реакции, элементарный акт которых осуществляется при столкновении двух частиц (одинаковых или различных):

\mathsf{CH_3Br + KOH \rightarrow CH_3OH + KBr}

Тримолекулярные реакции — реакции, элементарный акт которых осуществляется при столкновении трех частиц:

\mathsf{NO + NO + O_2 \rightarrow 2NO_2}

Реакции с молекулярностью более трёх неизвестны.

Для элементарных реакций, проводимых при близких концентрациях исходных веществ, величины молекулярности и порядка реакции совпадают. Чётко определенной взаимосвязи между понятиями молекулярности и порядка реакции нет, так как порядок реакции характеризует кинетическое уравнение реакции, а молекулярность — механизм реакции.

Катализ[править | править вики-текст]

Катализ — процесс, заключающийся в изменении скорости химических реакций в присутствии веществ, называемых катализаторами. Каталитические реакции — реакции, протекающие в присутствии катализаторов.

Положительным называют катализ, при котором скорость реакции возрастает, отрицательным (ингибированием) — при котором она убывает. Примером положительного катализа может служить процесс окисления аммиака на платине при получении азотной кислоты. Примером отрицательного — снижение скорости коррозии при введении в жидкость, в которой эксплуатируется металл, нитрита натрия, хромата и дихромата калия.

Многие важнейшие химические производства, такие, как получение серной кислоты, аммиака, азотной кислоты, синтетического каучука, ряда полимеров и др., проводятся в присутствии катализаторов.

Катализ в биохимии[править | править вики-текст]

Ферментативный катализ неразрывно связан с жизнедеятельностью организмов растительного и животного мира. Многие жизненно важные химические реакции, протекающие в клетке (что-то около десяти тысяч), управляются особыми органическими катализаторами, именуемыми ферментами или энзимами. Термину «особый» не следует уделять пристального внимания, так как уже известно, из чего построены эти ферменты. Природа избрала для этого один единственный строительный материал — аминокислоты и соединила их в полипептидные цепи различной длины и в разной последовательности

Это так называемая первичная структура фермента, где R — боковые остатки, или важнейшие функциональные группы белков, возможно, выступающие в качестве активных центров ферментов. На эти боковые группы и ложится основная нагрузка при работе фермента, пептидная же цепь играет роль опорного скелета. Согласно структурной модели Полинга — Кори, она свернута в спираль, которая в обычном состоянии стабилизирована водородными связями между кислотными и основными центрами:

Для некоторых ферментов установлены полный аминокислотный состав и последовательность расположения их в цепи, а также сложная пространственная структура. Но это все же очень часто не может помочь нам ответить на два главных вопроса: 1) почему ферменты так избирательны и ускоряют химические превращения молекул только вполне определенной структуры (которая нам тоже известна); 2) каким образом фермент снижает энергетический барьер, то есть выбирает энергетически более выгодный путь, благодаря чему реакции могут протекать при обычной температуре.

Строгая избирательность и высокая скорость — два основных признака ферментативного катализа, отличающие его от лабораторного и производственного катализа. Ни один из созданных руками человека катализаторов (за исключением, пожалуй, 2-оксипиридина) не может сравниться с ферментами по силе и избирательности воздействия на органические молекулы. Активность фермента, как и любого другого катализатора, тоже зависит от температуры: с повышением температуры возрастает и скорость ферментативной реакции. При этом обращает на себя внимание резкое снижение энергии активации Е по сравнению к некаталитической реакцией. Правда, это происходит не всегда. Известно много случаев, когда скорость возрастает благодаря увеличению не зависящего от температуры предэкспоненциального множителя в уравнении Аррениуса.

Равновесие[править | править вики-текст]

Константа химического равновесия

Свободная энергия[править | править вики-текст]

Ссылки[править | править вики-текст]

Примечания[править | править вики-текст]

См. также[править | править вики-текст]