Аполипопротеин A2

Аполипопротеин A2
Доступные структуры PDB Поиск ортологов: PDBe RCSB Список идентификаторов PDB 1L6L, 2OU1
Идентификаторы
Псевдонимы	APOA2, Apo-AII, ApoA-II, apoAII, Apolipoprotein A2
Внешние ID	OMIM: 107670 MGI: 88050 HomoloGene: 1242 GeneCards: APOA2
Расположение гена (человек) Хр. 1-я хромосома человека Локус 1q23.3 Начало 161,222,292 bp Конец 161,223,631 bp
Расположение гена (Мышь) Хр. 1-я хромосома мыши Локус 1 H3|1 79.22 cM Начало 171,052,623 bp Конец 171,053,948 bp
Паттерн экспрессии РНК Bgee Человек Мышь (ортолог) Наибольшая экспрессия в right lobe of liver left uterine tube right uterine tube body of pancreas Наибольшая экспрессия в left lobe of liver proximal tubule sexually immature organism Дополнительные справочные данные BioGPS Дополнительные справочные данные
Генная онтология Молекулярная функция lipase inhibitor activity гомодимеризация белка phosphatidylcholine binding lipid transporter activity apolipoprotein receptor binding high-density lipoprotein particle receptor binding cholesterol binding связывание с белками плазмы protein heterodimerization activity phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity phospholipid binding cholesterol transfer activity lipid binding high-density lipoprotein particle binding heat shock protein binding signaling receptor binding Компонент клетки цитозоль blood microparticle endoplasmic reticulum lumen Хиломикрон very-low-density lipoprotein particle spherical high-density lipoprotein particle внеклеточная область early endosome high-density lipoprotein particle экзосома внеклеточное пространство Биологический процесс negative regulation of cholesterol import negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling diacylglycerol catabolic process lipid transport regulation of protein stability positive regulation of cholesterol esterification phospholipid efflux cholesterol transport positive regulation of lipid catabolic process response to glucocorticoid negative regulation of cytokine production involved in immune response response to glucose high-density lipoprotein particle assembly retinoid metabolic process response to estrogen high-density lipoprotein particle remodeling negative regulation of lipase activity regulation of intestinal cholesterol absorption low-density lipoprotein particle remodeling acute inflammatory response регенерация органов phospholipid catabolic process peptidyl-methionine modification cholesterol efflux negative regulation of cholesterol transport cholesterol homeostasis phosphatidylcholine biosynthetic process negative regulation of cholesterol transporter activity вирусный процесс negative regulation of lipid catabolic process triglyceride-rich lipoprotein particle remodeling triglyceride metabolic process reverse cholesterol transport high-density lipoprotein particle clearance positive regulation of catalytic activity cholesterol metabolic process regulation of lipid metabolic process chylomicron remodeling chylomicron assembly lipoprotein metabolic process Посттрансляционная модификация перенос positive regulation of phagocytosis protein stabilization Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи Вид Человек Мышь Entrez 336 11807 Ensembl ENSG00000158874 ENSMUSG00000005681 UniProt P02652 P09813 RefSeq (мРНК) NM_001643 NM_013474 NM_001305549 NM_001305550 NM_001305585 RefSeq (белок) NP_001634 NP_001292478 NP_001292479 NP_001292514 NP_038502 Локус (UCSC) Chr 1: 161.22 – 161.22 Mb Chr 1: 171.05 – 171.05 Mb Поиск по PubMed Искать Искать
Информация в Викиданных
Смотреть (человек) Смотреть (мышь)

Аполипопротеин A2 (АпоА-II, англ. Apolipoprotein A-II, ApoA-II) — аполипопротеин плазмы крови, один из основных белков липопротеинов высокой плотности, носителя «хорошего холестерина».

Структура и роль

Апо А-2 состоит из двух одинаковых полипептидных цепей. Каждая цепь образована 77 аминокислотными остатками и имеет молекулярную массу 8690 Да. Цепи связаны между собой дисульфидным мостиком в положении 6. С-концевой аминокислотой в полипептидной цепи является пирролидонкарбоновая кислота, а N-концевой — глутамин. Отсутствуют аргинин, гистидин, триптофан; апобелок относительно богат лизином.

Во вторичной структуре апо А-2 приходится 35—40 % на α-спираль, 13 % на β-структуру и около 50 % на неупорядоченную структуру. Делипидация отчетливо уменьшает степень спирализации апобелка. Последующее взаимодействие с липидами (фосфолипидами и эфирами холестерола) восстанавливает α-спирализацию апо А-2.

Апо А-2 выполняет структурную функцию; метаболическая функция этого белка не известна, хотя имеются данные о том, что in vitro апо А-2 ингибирует лецитинхолестеринацилтрансферазу (ЛХАТ) и активирует печёночную триглицеридлипазу.

Патология

Дефекты гена апоА2 приводят к повышенному уровню холестерина (гиперхолестеринемия).

См. также

• Атеросклероз
• Гиперлипопротеинемия

Ссылки

• Аполипопротеины A
• Plasma lipoproteins: apolipoprotein structure and function.