Триптофановый репрессор

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Белок триптофанового репрессора
TrpR.jpg
Ленточная диаграмма белка trpR
Идентификаторы
Pfam

PF01371

Pfam clan

CL0123

InterPro

IPR000831

SCOP

2wrp

SUPERFAMILY

2wrp

Триптофановый репрессор (или репрессор trp ) является фактором транскрипции, участвует в управлении метаболизмом аминокислот. Его лучше всего изучать на примере кишечной палочки, где он является димерным белком, который регулирует транскрипцию 5 генов в триптофановом опероне[1]. Когда аминокислота триптофан в изобилии в клетке, он связывается с белком, что вызывает конформационные изменения в белке[2] Репрессорный комплекс затем связывается со своей операторной последовательностью в генах, которую он регулирует, отключая гены.[3][4].

Один из генов, регулируемых репрессором Trp, TRpr, кодирует сам белок триптофанового репрессора. Это является одной из форм регулирования с обратной связью .

Триптофановый репрессор гомодимер 25 kD белков, который регулирует транскрипцию триптофана при биосинтезе бактерий. Существуют 5 оперонов, которые регулируются TRpr — trpEDCBA, TRpr, ArOH, Arol и ССО опероны.

Механизм[править | править код]

Когда аминокислота триптофан в изобилии в клетке, TRpr связывает 2 молекулы триптофана, который, вследствие этого, изменяет свою структуру и динамику так, что он становится способным связываться с оператором ДНК. Когда это происходит, прекращается транскрипция ДНК, подавляя продукты гена — белки, которые производят триптофан. Когда клеточные уровни триптофана снижаются, молекулы триптофанового репрессора распадаются, позволяя репрессору вернуться к своей неактивной форме.

TRpr также управляет регулированием собственного производства, с помощью регулирования гена TRpr[5].

Структуры лиганда ограниченной формы и лиганда свободной формы были определены в рентгеновской кристаллографии и NMR[en][6][7][8][9][10].

Оперон trp состоит из регулирующего гена, промотора, оператора, и терминатора. Оперон trp активен только тогда, когда недостаточно клеточного триптофана. Если не хватает триптофана, белок-репрессор обрывается от оператора (где репрессор, как правило, связывается) и РНК-полимераза может завершить своё чтение нити ДНК. Если РНК-полимераза достигает терминатора (в конце цепи ДНК), тогда создаётся фермент для триптофана.

Примечания[править | править код]

  1. Santillan M, Mackey MC (2001). «Dynamic regulation of the tryptophan operon: A modeling study and comparison with experimental data». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (4): 1364–9. DOI:10.1073/pnas.98.4.1364. PMID 11171956.
  2. Zhang RG, Joachimiak A, Lawson CL, Schevitz RW, Otwinowski Z, Sigler PB (1987). «The crystal structure of trp aporepressor at 1.8 A shows how binding tryptophan enhances DNA affinity». Nature 327 (6123): 591–7. DOI:10.1038/327591a0. PMID 3600756.
  3. Jeeves M, Evans PD, Parslow RA, Jaseja M, Hyde EI (1999). «Studies of the Escherichia coli Trp repressor binding to its five operators and to variant operator sequences». Eur. J. Biochem. 265 (3): 919–28. DOI:10.1046/j.1432-1327.1999.00792.x. PMID 10518785.
  4. Arvidson DN, Arvidson CG, Lawson CL, Miner J, Adams C, Youderian P (1994). «The tryptophan repressor sequence is highly conserved among the Enterobacteriaceae». Nucleic Acids Res. 22 (10): 1821–9. DOI:10.1093/nar/22.10.1821. PMID 8208606.
  5. Kelley RL, Yanofsky C (May 1982). «Trp aporepressor production is controlled by autogenous regulation and inefficient translation». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 79 (10): 3120–4. DOI:10.1073/pnas.79.10.3120. PMID 7048301.
  6. Schevitz RW, Otwinowski Z, Joachimiak A, Lawson CL, Sigler PB (1985). «The three-dimensional structure of trp repressor». Nature 317 (6040): 782–6. DOI:10.1038/317782a0. PMID 3903514.
  7. Otwinowski Z (1988). «Crystal structure of trp repressor/operator complex at atomic resolution». Nature 335 (6188): 321–9. DOI:10.1038/335321a0. PMID 3419502.
  8. Lawson CL, Carey J (1993). «Tandem binding in crystals of a trp repressor/operator half-site complex». Nature 366 (6451): 178–82. DOI:10.1038/366178a0. PMID 8232559.
  9. Zhao D, Arrowsmith CH, Jia X, Jardetzky O (1993). «Refined solution structures of the Escherichia coli trp holo- and aporepressor». J. Mol. Biol. 229 (3): 735–46. DOI:10.1006/jmbi.1993.1076. PMID 8433368.
  10. Zhang H (1994). «The solution structures of the trp repressor-operator DNA complex». J. Mol. Biol. 238 (4): 592–614. DOI:10.1006/jmbi.1994.1317. PMID 8176748.