Протеородопсин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Протеородопсин
Структура протеородопсина, полученная методом ЯМР.
Структура протеородопсина, полученная методом ЯМР.
Идентификаторы
Символ Bac_rhodopsin
Pfam PF01036
OPM superfamily 6
OPM protein 2l6x
Доступные структуры белков
Pfam структуры
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum 3D-модель

Протеородопсин — фотоактивный ретиналь-содержащий белок, обнаруженный у морских планктонных бактерий, архей и динофлагеллят[1][2][3][4]. Как и его гомолог — бактериородопсин, открытый у архей, это трансмембранный белок, ковалентно связанный с ретиналем. Он действует как светозависимый протонный насос. Некоторые члены этого семейства (более 800 белков), как полагают, выполняют сенсорные функции. Представители этого семейства различаются по спектрам поглощения[5][6][7][8].

История[править | править код]

Протеородопсин был обнаружен в 2000 году[1]. Его нашли в геномах нескольких видов не культивируемых морских γ-протеобактерий, обитающих в восточной части Тихого океана, центральной северной части Тихого океана и в Южном океане у берегов Антарктиды[9]. Впоследствии гены различных протеродопсинов были выявлены в пробах от Средиземного и Красного моря вплоть до Саргассова и Японского морей[5]. Различные варианты протеородопсина распределены не случайным образом, а имеют разные распределения максимума поглощения в зависимости от глубины и расположения в той или иной локации[8]. В 2011 году протеородопсин был обнаружен у морской динофлагелляты Oxyrrhis marina, в которой он экспрессируется в больших количествах и располагался в обособленных цитоплазматических органеллах, связанных с эндоплазматическим ретикулумом[10].

Активный сайт[править | править код]

Если сравнивать с его более известных архейным гомологом бактериородопсином, то большинство остатков активного центра, имеющих значение для работы бактериородопсина, присутствуют и у протеородопсина. Гомологи остатков активного центра аргинин-82, аспарагин-85 (первичный акцептор протона), аспарагин-212 и лизин-216 (сайт связывания ретиналя с образованием основания Шиффа) бактериородопсина соответствуют аргинину-94, аспарагину-97, аспарагину-227 и лизину-231 протеородопсина. Однако в протеородопсине нет остатков карбоновой кислоты непосредственно гомологичных глутамату-194 или глутамату-204 бактериородопсина, которые, как считается, участвуют в высвобождении протона на внеклеточной поверхности[11][12].

Функция[править | править код]

Протеродопсин распространён во всех океанах Земли и действует как работающий от энергии света протонный насос по механизму, аналогичному таковому у бактериородопсина. Как и у бактериородопсина, ретиналь протеородопсина ковалентно связан с апопротеином через протонированное основание Шиффа на лизине-231. В не облучённом светом белке хромофор находится преимущественно в транс-конфигурации[11] и изменяет её на 13-цис при освещении светом. На основании инфракрасной спектроскопии с преобразованием Фурье и УФ-спектроскопии было предложено несколько моделей полного цикла работы протеородопсина; они напоминают аналогичные схемы работы бактериородопсина[11][13][14][15].

Генная инженерия[править | править код]

Если ген протеородопсина вставить в кишечную палочку и добавить в среду ретиналь, то они будут включать этот пигмента в свои клеточной мембраны и перекачивать протоны под воздействием света[1]. Также было продемонстрировано, что протонный градиент, создаваемый протеородопсином может быть использован для синтеза АТФ[16].

Примечания[править | править код]

  1. ↑ 1 2 3 Béjà O., Aravind L., Koonin E.V., Suzuki M.T., Hadd A., Nguyen L.P., Jovanovich S.B., Gates C.M., Feldman R.A., Spudich J.L., Spudich E.N., DeLong E.F. Bacterial rhodopsin: evidence for a new type of phototrophy in the sea (англ.) // Science : journal. — 2000. — September (vol. 289, no. 5486). — P. 1902—1906. — doi:10.1126/science.289.5486.1902. — Bibcode: 2000Sci...289.1902B. — PMID 10988064.
  2. ↑ Lin S., Zhang H., Zhuang Y., Tran B., Gill J. Spliced leader-based metatranscriptomic analyses lead to recognition of hidden genomic features in dinoflagellates (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2010. — November (vol. 107, no. 46). — P. 20033—20038. — doi:10.1073/pnas.1007246107. — Bibcode: 2010PNAS..10720033L. — PMID 21041634.
  3. ↑ Slamovits C.H., Okamoto N., Burri L., James E.R., Keeling P.J. A bacterial proteorhodopsin proton pump in marine eukaryotes (англ.) // Nature Communications : journal. — Nature Publishing Group, 2011. — Vol. 2, no. 2. — P. 183. — doi:10.1038/ncomms1188. — Bibcode: 2011NatCo...2E.183S. — PMID 21304512.
  4. ↑ Frigaard N.U., Martinez A., Mincer T.J., DeLong E.F. Proteorhodopsin lateral gene transfer between marine planktonic Bacteria and Archaea (англ.) // Nature : journal. — 2006. — February (vol. 439, no. 7078). — P. 847—850. — doi:10.1038/nature04435. — Bibcode: 2006Natur.439..847F. — PMID 16482157.
  5. ↑ 1 2 Béjà O., Spudich E.N., Spudich J.L., Leclerc M., DeLong E.F. Proteorhodopsin phototrophy in the ocean (англ.) // Nature. — 2001. — June (vol. 411, no. 6839). — P. 786—789. — doi:10.1038/35081051. — PMID 11459054.
  6. ↑ Man D., Wang W., Sabehi G., Aravind L., Post A.F., Massana R., Spudich E.N., Spudich J.L., Béjà O. Diversification and spectral tuning in marine proteorhodopsins (англ.) // The EMBO Journal[англ.] : journal. — 2003. — April (vol. 22, no. 8). — P. 1725—1731. — doi:10.1093/emboj/cdg183. — PMID 12682005. — PMC 154475.
  7. ↑ Kelemen B.R., Du M., Jensen R.B. Proteorhodopsin in living color: diversity of spectral properties within living bacterial cells (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta[англ.] : journal. — 2003. — December (vol. 1618, no. 1). — P. 25—32. — doi:10.1016/j.bbamem.2003.10.002. — PMID 14643930.
  8. ↑ 1 2 Sabehi G., Kirkup B.C., Rozenberg M., Stambler N., Polz M.F., Béjà O. Adaptation and spectral tuning in divergent marine proteorhodopsins from the eastern Mediterranean and the Sargasso Seas (англ.) // The ISME Journal[англ.] : journal. — 2007. — May (vol. 1, no. 1). — P. 48—55. — doi:10.1038/ismej.2007.10. — PMID 18043613.
  9. ↑ Venter J.C., Remington K., Heidelberg J.F., Halpern A.L., Rusch D., Eisen J.A., Wu D., Paulsen I., Nelson K.E., Nelson W., Fouts D.E., Levy S., Knap A.H., Lomas M.W., Nealson K., White O., Peterson J., Hoffman J., Parsons R., Baden-Tillson H., Pfannkoch C., Rogers Y.H., Smith H.O. Environmental genome shotgun sequencing of the Sargasso Sea (англ.) // Science : journal. — 2004. — April (vol. 304, no. 5667). — P. 66—74. — doi:10.1126/science.1093857. — Bibcode: 2004Sci...304...66V. — PMID 15001713.
  10. ↑ Slamovits Claudio H., Okamoto Noriko, Burri Lena, James Erick R., Keeling Patrick J. A bacterial proteorhodopsin proton pump in marine eukaryotes // Nature Communications. — 2011. — Февраль (т. 2). — С. 183. — ISSN 2041-1723. — doi:10.1038/ncomms1188. [исправить]
  11. ↑ 1 2 3 Dioumaev A.K., Brown L.S., Shih J., Spudich E.N., Spudich J.L., Lanyi J.K. Proton transfers in the photochemical reaction cycle of proteorhodopsin (англ.) // Biochemistry : journal. — 2002. — April (vol. 41, no. 17). — P. 5348—5358. — doi:10.1021/bi025563x. — PMID 11969395.
  12. ↑ Partha R., Krebs R., Caterino T.L., Braiman M.S. Weakened coupling of conserved arginine to the proteorhodopsin chromophore and its counterion implies structural differences from bacteriorhodopsin (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta[англ.] : journal. — 2005. — June (vol. 1708, no. 1). — P. 6—12. — doi:10.1016/j.bbabio.2004.12.009. — PMID 15949979.
  13. ↑ Dioumaev A.K., Wang J.M., Bálint Z., Váró G., Lanyi J.K. Proton transport by proteorhodopsin requires that the retinal Schiff base counterion Asp-97 be anionic (англ.) // Biochemistry : journal. — 2003. — June (vol. 42, no. 21). — P. 6582—6587. — doi:10.1021/bi034253r. — PMID 12767242.
  14. ↑ Krebs R.A., Alexiev U., Partha R., DeVita A.M., Braiman M.S. Detection of fast light-activated H+ release and M intermediate formation from proteorhodopsin (англ.) // BMC Physiology : journal. — 2002. — April (vol. 2). — P. 5. — doi:10.1186/1472-6793-2-5. — PMID 11943070. — PMC 103662.
  15. ↑ Xiao Y., Partha R., Krebs R., Braiman M. Time-resolved FTIR spectroscopy of the photointermediates involved in fast transient H+ release by proteorhodopsin (англ.) // The Journal of Physical Chemistry. B[англ.] : journal. — 2005. — January (vol. 109, no. 1). — P. 634—641. — doi:10.1021/jp046314g. — PMID 16851056.
  16. ↑ Martinez A., Bradley A.S., Waldbauer J.R., Summons R.E., DeLong E.F. Proteorhodopsin photosystem gene expression enables photophosphorylation in a heterologous host (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2007. — Vol. 104, no. 13. — P. 5590—5595. — doi:10.1073/pnas.0611470104. — Bibcode: 2007PNAS..104.5590M. — PMID 17372221. — PMC 1838496.
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Протеородопсин&oldid=113797670