Альфа-лактальбумин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
(перенаправлено с «Лактальбумин»)
Перейти к навигации Перейти к поиску
Альфа-лактальбумин
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB

4L41, 1A4V, 1B9O, 1CB3, 1HML, 3B0I, 3B0O

Идентификаторы
ПсевдонимыLALBA, entrez:3906, LYZG, lactalbumin alpha, HAMLET
Внешние IDOMIM: 149750 MGI: 96742 HomoloGene: 1720 GeneCards: LALBA
Расположение гена (человек)
12-я хромосома человека
Хр.12-я хромосома человека[1]
12-я хромосома человека
Расположение в геноме LALBA
Расположение в геноме LALBA
Локус12q13.11Начало48,567,684 bp[1]
Конец48,570,066 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
15-я хромосома мыши
Хр.15-я хромосома мыши[2]
15-я хромосома мыши
Расположение в геноме LALBA
Расположение в геноме LALBA
Локус15|15 F1Начало98,378,281 bp[2]
Конец98,380,602 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
Наибольшая экспрессия в
Дополнительные справочные данные
BioGPS
Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
Компонент клетки
Биологический процесс
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_002289
NM_001384350

NM_010679

RefSeq (белок)

NP_002280

NP_034809

Локус (UCSC)Chr 12: 48.57 – 48.57 MbChr 15: 98.38 – 98.38 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

Альфа-лактальбумин (англ. Lactalbumin, alpha- LALBA) — это важный белок сыворотки коровьего молока, а также молока других млекопитающих, кодируемый в геноме человека геном LALBA[5][6][7].

У приматов экспрессия гена альфа-лактальбумина повышается в ответ на гормон пролактин и приводит к повышению синтеза лактозы[8]. α-лактальбумин входит в состав гетеродимера регуляторной субъединицы синтетазы лактозы, а β-1,4-галактозилтрансфераза (beta4Gal-T1) является каталитической субъединицей. Эти белки активируют синтетазу лактозы, которая переносит остаток галактозы к молекуле глюкозы, образуя при этом дисахарид лактозу. В мономерной форме альфа-лактальбумин прочно связывает ионы цинка и кальция, что обуславливает бактерицидную и противоопухолевую функцию данного белка. Одна из форм фолдинга альфа-лактальбумина, называемая HAMLET, вызывает апоптоз в опухолевых и недифференцированных клетках[5].

Молекулярная масса альфа-лактальбумина составляет 14,178 кДа, изоэлектрическая точка имеет значение от 4,2 до 4,5. Отличается от бета-лактглобулина тем, что не имеет в структуре свободных тиоловых групп и может служить начальной точкой для ковалентной агрегации, поэтому чистый α-лактальбумин не образует гель в неденатурированном состоянии в некислой среде.

Эволюция[править | править код]

Сравнение последовательности генов α-лактальбумина указывает на значительное сходство с лизоцимами, особенно с Ca2+-связывающим лизоцимом-c[9]. Предположительно, ген альфа-лактальбумина образовался в результате дупликации гена лизоцима-с[10]. Данный ген появился у общего предка млекопитающих и птиц примерно 300 миллионов лет назад[11].

Примечания[править | править код]

  1. 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000167531 - Ensembl, May 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000022991 - Ensembl, May 2017
  3. Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. 1 2 Entrez Gene: LALBA lactalbumin, alpha-.
  6. Hall L., Davies M.S., Craig R.K. The construction, identification and characterisation of plasmids containing human alpha-lactalbumin cDNA sequences (англ.) // Nucleic Acids Research  (англ.) : journal. — 1981. — January (vol. 9, no. 1). — P. 65—84. — doi:10.1093/nar/9.1.65. — PMID 6163135. — PMC 326669. Архивировано 25 сентября 2019 года.
  7. Hall L., Emery D.C., Davies M.S., Parker D., Craig R.K. Organization and sequence of the human alpha-lactalbumin gene (англ.) // Biochemical Journal  (англ.) : journal. — 1987. — March (vol. 242, no. 3). — P. 735—742. — PMID 2954544. — PMC 1147772.
  8. Kleinberg J.L., Todd J., Babitsky G. Inhibition by estradiol of the lactogenic effect of prolactin in primate mammary tissue: reversal by antiestrogens LY 156758 and tamoxifen. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1983. — Vol. 80, no. 13. — P. 4144—4148. — doi:10.1073/pnas.80.13.4144. — PMID 97356016.
  9. Acharya K.R., Stuart D.I., Walker N.P., Lewis M., Phillips D.C. Refined structure of baboon alpha-lactalbumin at 1.7 A resolution. Comparison with C-type lysozyme (англ.) // Journal of Molecular Biology  (англ.) : journal. — 1989. — Vol. 208, no. 1. — P. 99—127. — doi:10.1016/0022-2836(89)90091-0. — PMID 2769757.
  10. Qasba P.K., Kumar S. Molecular divergence of lysozymes and alpha-lactalbumin (англ.) // Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology  (англ.) : journal. — 1997. — Vol. 32, no. 4. — P. 255—306. — doi:10.3109/10409239709082574. — PMID 9307874.
  11. Prager E.M., Wilson A.C. Ancient origin of lactalbumin from lysozyme: analysis of DNA and amino acid sequences (англ.) // Journal of Molecular Evolution  (англ.) : journal. — 1988. — Vol. 27, no. 4. — P. 326—335. — doi:10.1007/BF02101195. — PMID 3146643.

Литература[править | править код]