Эта статья является кандидатом в добротные статьи

Прохибитин: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Интерактивная навигация по истории
[отпатрулированная версия][отпатрулированная версия]
← Предыдущая правкаСледующая правка →
Содержимое удалено Содержимое добавлено
ВизуальныйВики-текст
+
+
Строка 87: Строка 87:


Показано взаимодействие прохибитина с гликопротеином [[ВИЧ-1]], неструктурным белком nsp2 {{iw|SARS-CoV}}, капсидным белком VP1 [[вирус ящура|вируса ящура]], вирусным [[онкопротеин]]ом {{iw|SV40Tag|||SV40 large T antigen}}<ref name="thuaud"/>.
Показано взаимодействие прохибитина с гликопротеином [[ВИЧ-1]], неструктурным белком nsp2 {{iw|SARS-CoV}}, капсидным белком VP1 [[вирус ящура|вируса ящура]], вирусным [[онкопротеин]]ом {{iw|SV40Tag|||SV40 large T antigen}}<ref name="thuaud"/>.

При [[:wikt:персистенция|персистенции]] [[вирус гепатита C|вируса гепатита C]] экспрессия вирусного корового белка приводит к снижению концентрации прохибитина и, как следствие, к окислительному стрессу, являющемуся причиной [[онкогенез]]а при [[гепатит C|гепатите C]]<ref name="koike" />.


== Регуляция ==
== Регуляция ==
Строка 145: Строка 147:
<ref name="merkwirth">{{публикация|статья|автор=Merkwirth|автор имя=Carsten|автор2 имя=Thomas|автор2=Langer|заглавие=Prohibitin function within mitochondria: Essential roles for cell proliferation and cristae morphogenesis|издание=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research|год=2009|volume=1793|issue=1|pages=27–32|doi=10.1016/j.bbamcr.2008.05.013}}</ref>
<ref name="merkwirth">{{публикация|статья|автор=Merkwirth|автор имя=Carsten|автор2 имя=Thomas|автор2=Langer|заглавие=Prohibitin function within mitochondria: Essential roles for cell proliferation and cristae morphogenesis|издание=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research|год=2009|volume=1793|issue=1|pages=27–32|doi=10.1016/j.bbamcr.2008.05.013}}</ref>
<ref name="basmadjian">{{публикация|статья|автор=Basmadjian|автор имя=Christine|автор2 имя=Frédéric|автор2=Thuaud|автор3 имя=Nigel|автор3=Ribeiro|автор4 имя=Laurent|автор4=Désaubry|заглавие=Flavaglines: potent anticancer drugs that target prohibitins and the helicase eIF4A|издание=Future Medicinal Chemistry|год=2013|volume=5|issue=18|pages=2185-2197|doi=10.4155/fmc.13.177}}</ref>
<ref name="basmadjian">{{публикация|статья|автор=Basmadjian|автор имя=Christine|автор2 имя=Frédéric|автор2=Thuaud|автор3 имя=Nigel|автор3=Ribeiro|автор4 имя=Laurent|автор4=Désaubry|заглавие=Flavaglines: potent anticancer drugs that target prohibitins and the helicase eIF4A|издание=Future Medicinal Chemistry|год=2013|volume=5|issue=18|pages=2185-2197|doi=10.4155/fmc.13.177}}</ref>
<ref name="koike">{{публикация|книга|автор=Koike|автор имя=Kazuhiko|часть=The oncogenic role of hepatitis C virus|заглавие= Viruses and Human Cancer|серия=Recent Results in Cancer Research|год=2014|серия volume=193|pages=97-111|doi=10.1007/978-3-642-38965-8_6|подсерия issn=0080-0015|ответственный=Mei Hwei Chang|ответственный2=Kuan-Teh Jeang, eds|издательство=Springer|место=Berlin, Heidelberg|isbn=978-3-642-38965-8|подзаголовок=From Basic Science to Clinical Prevention}}</ref>
}}
}}


Версия от 19:08, 6 июня 2015

Прохибитин
Идентификаторы
Символ PHB ; HEL-215; HEL-S-54e; PHB1
Внешние ID OMIM: 176705 MGI: 97572 HomoloGene: 1980 GeneCards: Ген PHB
Генная онтология
Функция • транскрипционный фактор РНК-полимеразы II, специфичный к последовательности ДНК

• связывание с белками
• связывание с ферментами
• связывание с гистондеацетилазой

• связывание с участком ДНК, регулирующим транскрипцию
Компонент клетки • ядро

• нуклеоплазма
• цитоплазма
• митохондрия
• митохондриальная внутренняя мембрана
• интегральный компонент плазматической мембраны
• мембрана

• внеклеточная везикула — экзосома
Биологический процесс • отрицательная регуляция транскрипции с промоторов РНК-полимеразы II

• дифференцировка остеобластов
• репликация ДНК
• регуляция ДНК-зависимой транскрипции
• транскрипция с промоторов РНК-полимеразы II
• передача сигнала
• отрицательная регуляция пролиферации клеток
• отрицательная регуляция транскрипции путём конкурентрого связывания с промотором
• деацетилирование гистонов
• отрицательная регуляция роста клеток
• регуляция апоптоза
• отрицательная регуляция ДНК-зависимой транскрипции
• положительная регуляция ДНК-зависимой транскрипции
• сигнальный путь рецептора прогестерона
• отрицательная регуляция сигнального пути рецепторов андрогенов
• клеточный ответ на интерлейкин-6
• процесс биосинтеза ДНК

• отрицательная регуляция сигнального пути рецепторов глюкокортикоидов
Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
Вид Человек Мышь
Entrez 5245 18673
Ensembl ENSG00000167085 ENSMUSG00000038845
UniProt P35232 P67778
RefSeq (мРНК) NM_001281496 NM_008831
RefSeq (белок) NP_001268425 NP_032857
Локус (UCSC) Chr 17:
47.48 – 47.49 Mb		 Chr 11:
95.67 – 95.68 Mb
Поиск в PubMed Искать Искать

Прохибити́н (англ. Prohibitin, PHB) — многофункциональный[1] белок, кодируемый у человека геном PHB[2]. Ген Phb выявлен у животных, грибов, растений и одноклеточных эукариот. На основе сходства с дрожжевыми PHB1 и PHB2 соответственно прохибитины делятся на два класса — прохибитины типа I и типа II. Все организмы, за исключением приматов и грызунов, имеют единственную копию гена прохибитина[3][4][5]. Название происходит от изначального предположения об ингибиторной роли белка в клеточном цикле[6].

Строение

У прохибитинов выделяют три домена: (1) N-концевой трансмембранный, (2) эволюционно консервативный домен PHB, а также (3) C-концевой биспиральный домен[1]. Домен PHB характерен и для иных белков каркаса[англ.][1]. C-Концевой домен участвует во взаимодействии PHB1 и PHB2[1]. Более 50 % аминокислотных остатков PHB1 и PHB2 идентичны друг другу[7].

PHB1 и PHB2 образуют гетеродимеры, формирующие кольцеобразные заякоренные в мембране структуры диаметром 20—25 нм из чередующихся субъединиц[1][7]. Стехиометрия этих структур надёжно не установлена[7].

Структура прохибитинов не установлена[1]. Проводилось моделирование структуры различными методами[8][9].

Молекулярная масса PHB составляет около 30 кДа[3].

Локализация

Гены прохибитина эволюционно консервативны, обнаружены у всех исследованных видов эукариот, экспрессируются повсеместно[3]. Ген прохибитина человека расположен в локусе BRCA1?! хромосомного региона 17q21[10]; у человека идентифицированы четыре псевдогена[3]. Отстутствие гена приводит к отсутствию обоих прохибитинов[7].

Прохибитины локализованы в различных клеточных органеллах: митохондриях[11], ядре[12][13][6], плазматической мембране[3][6], эндоплазматической сети[1], фагосомах макрофагов[1]. Наибольшая концентрация PHB наблюдается во внутренней митохондриальной мембране[англ.]*[14]; отсутствие его в цитозольной фракции свидетельствует о нерастворимости белка[3]. Локализация прохибитинов определяет их функцию, особенно в опухолевых клетках[1]. В частности, повышенная экспрессия PHB1 на поверхности таких клеток является важным фактором лекарственной устойчивости[1]. В нормальных клетках молочной железы PHB1 локализован преимущественно в митохондриях, а при раке молочной железы — в ядре; при этом действие противоракового препарат камптотецина[англ.] приводит к транспорту прохибитина из ядра в митохондрии[1].

Функции

Первоначально считался суппрессором пролиферации клеток и опухолей[3]. Эта антипролиферативная активность проявляется различным образом, в частности, 3'-нетранслируемая область (3'-НТО) гена PHB обладает самостоятельной антипролиферативной активностью[6]. Мутации PHB человека сопутствуют спорадическому раку молочной железы[15][16]. Прохибитин транскрибируется в виде двух мРНК с различной длиной 3'-НТО. Предполагается, что более длинная 3'-нетранслируемая область может функционировать как транс-регуляторная некодирующая РНК[2][17].

В дрожжах является важным фактором, влиящим на продолжительность жизни[18].

На клеточном уровне прохибитин может иметь различные функции.

Митохондриальная функция и морфология

Прохибитины митохондрий подвергнуты посттрансляционной модификации[18]. Выступает в качестве шаперона белков дыхательной цепи или структурного каркаса оптимальной морфологии митохондрий[6][1]. Недавно у прохибитинов были продемонстрированы положительное, а не отрицательное регуляторное действие на пролиферацию клеток как растений, так и мышей[источник не указан 3302 дня]. Участвуют в регуляции дыхательной активности митохондрий[19].

Митохондриальные PHB защищают клетки от окислительного стресса[1].

Отстутствие прохибитина приводит к нарушениям в формировании крист митохондрий из-за нарушений в процессинге OPA1[англ.][7].

Модуляция транскрипции

Оба человеческих прохибитина локализованы в ядре[6] и модулируют транскрипционную активность, прямо или косвенно взаимодействуя с различными факторами транскрипции, в том числе ядерными рецепторами?!. Тем не менее, доказательств ядерной локализации прохибитинов и их связывания с факторами транскрипции у других организмов (дрожжей, растений, Caenorhabditis elegans и др.) было найдено мало, поэтому возможно, что модуляция транскрипции — уникальная функция прохибитинов млекопитающих[20][21][22][23].

Прохибитин подавляет транскрипцию, опосредованную факторами семейства E2F[англ.][13]. В большинстве случаев имеет антипролиферативное действие, однако в некоторых случаях проявляет противо-апопототический эффект[6].

B-Лимфоциты

Прохибитин заякорен в плазматической мембране B-лимфоцитов N-концевым фрагментом; остальная часть белка экспонирована в цитоплазму[3]. Ассоциирован с рецептором антигенов IgM, как и прохибитин-подобный белок[3].

Роль в клеточной миграции и адгезии

Благодаря взаимодействию с C-Raf выступает в качестве модулятора адгезии и миграции эпителиальных клеток[24]. Подавление экспрессии PHB приводит к повышению адгезии и формированию кластеров в клеточных линиях злокачественных опухолей[24].

Рецепторная функция и роль в патогенезе инфекционных заболеваний

В клетках эпителия желудочно-кишечного тракта связывается с капсульным полисахаридом Vi Salmonella typhi, возбудителя брюшного тифа[24].

Прохибитин может выступать в качестве рецептора при проникновении вирусов в клетку[англ.]. В частности, PHB1 человека может выступать в качестве рецептора для вируса чикунгунья (CHIKV)[25]. Проникновение вируса денге серотипа 2 в клетки комаров Aedes aegypti и A. albopictus также опосредуется прохибитинами[26]. О роли прохибитинов в вирусном патогенезе[англ.] известно мало[источник не указан 3306 дней].

Показано взаимодействие прохибитина с гликопротеином ВИЧ-1, неструктурным белком nsp2 SARS-CoV[англ.]*, капсидным белком VP1 вируса ящура, вирусным онкопротеином SV40Tag[англ.][1].

При персистенции вируса гепатита C экспрессия вирусного корового белка приводит к снижению концентрации прохибитина и, как следствие, к окислительному стрессу, являющемуся причиной онкогенеза при гепатите C[27].

Регуляция

Регуляция прохибитинов осуществляется путём посттрансляционных модификаций — фосфорилирования остатков серина, треонина и тирозина (в частности, протеинкиназой Akt), гликозилирования, пальмитирования, трансамидирования, нитрозилирования остатков тирозина[1].

PHB2 регулируется вторичным мессенджером сфингозин-1-фосфатом[1].

Прохибитины как биологическая мишень действия низкомолекулярных соединений

Флаваглин FL3

Наиболее изученные модуляторы прохибитинов относятся к классу флаваглинов[англ.][1], первоначально идентифицированных в растениях рода Аглайя[28]. Их действие на прохибитины проводит к ингибированию сигнального пути Ras—C-Raf—MEK—ERK[1], критически важного для выживаемости раковых клеток. Синтетический флаваглин FL3 обладает цитопротекторным действием в отношении кардиомиоцитов[1]. Положительный эфект флаваглинов был продемонстрирован в моделях рака, воспалительных и сердечно-сосудистых заболеваний, однако клинические испытания не проводились[1].

Взаимодействие PHB1 с меланогенином оказывает влияние на пигментацию млекопитающих[1].

Взаимодействия с другими белками

Выявлены взаимодействия прохибитинов более чем с 60[1] белками:

Список литературы

  1. ↑ 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 Thuaud, Frédéric. Prohibitin Ligands in Cell Death and Survival: Mode of Action and Therapeutic Potential / Frédéric Thuaud, Nigel Ribeiro, Canan G. Nebigil … [и др.] // Chemistry & Biology. — 2013. — Vol. 20, no. 3. — P. 316—331. — doi:10.1016/j.chembiol.2013.02.006.
  2. ↑ 1 2 Entrez Gene: PHB prohibitin.
  3. ↑ 1 2 3 4 5 6 7 8 9 McClung, J. K. Prohibitin: potential role in senescence, development, and tumor suppression / J. K. McClung, E. R. Jupe, X. T. Liu … [и др.] // Experimental Gerontology. — 1995. — Vol. 30, no. 2. — P. 99–124. — doi:10.1016/0531-5565(94)00069-7. — PMID 8591812.
  4. ↑ Van Aken O; Pecenkova T; van de Cotte B; et al. (2007). "Mitochondrial type-I prohibitins of Arabidopsis thaliana are required for supporting proficient meristem development". Plant J. 52 (5): 850—864. doi:10.1111/j.1365-313X.2007.03276.x. PMID 17883375. {{cite journal}}: Неизвестный параметр |author-separator= игнорируется (справка)
  5. ↑ Mishra S, Murphy LC, Murphy LJ (2006). "The Prohibitins: emerging roles in diverse functions". J. Cell. Mol. Med. 10 (2): 353—63. doi:10.1111/j.1582-4934.2006.tb00404.x. PMID 16796804.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  6. ↑ 1 2 3 4 5 6 7 Mishra, Suresh. Prohibitin: a potential target for new therapeutics / Suresh Mishra, Leigh C. Murphy, B. L. Gregoire Nyomba … [и др.] // Trends in Molecular Medicine. — 2005. — Vol. 11, no. 4. — P. 192–197. — doi:10.1016/j.molmed.2005.02.004. — PMID 15823758.
  7. ↑ 1 2 3 4 5 Merkwirth, Carsten. Prohibitin function within mitochondria: Essential roles for cell proliferation and cristae morphogenesis / Carsten Merkwirth, Thomas Langer // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. — 2009. — Vol. 1793, no. 1. — P. 27–32. — doi:10.1016/j.bbamcr.2008.05.013.
  8. ↑ 1LU7
  9. ↑ Winter, Anja. Molecular modeling of prohibitin domains / Anja Winter, Outi Kämäräinen, Andreas Hofmann // Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. — 2007. — Vol. 68, no. 1. — P. 353—362. — doi:10.1002/prot.21355.
  10. ↑ White, John J. Assignment of the human prohibitin gene (PHB) to chromosome 17 and identification of a DNA polymorphism / John J. White, David H. Ledbetter, Roger L. Eddy Jr. … [и др.] // Genomics. — 1992. — Vol. 11, no. 1. — P. 228–230. — doi:10.1016/0888-7543(91)90126-Y. — PMID 1684951.
  11. ↑ Ikonen E, Fiedler K, Parton RG, Simons K (1995). "Prohibitin, an antiproliferative protein, is localized to mitochondria". FEBS Lett. 358 (3): 273—7. doi:10.1016/0014-5793(94)01444-6. PMID 7843414.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  12. ↑ 1 2 3 Fusaro G, Dasgupta P, Rastogi S, Joshi B, Chellappan S (Nov 2003). "Prohibitin induces the transcriptional activity of p53 and is exported from the nucleus upon apoptotic signaling". J. Biol. Chem. 278 (48): 47853—61. doi:10.1074/jbc.M305171200. PMID 14500729.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка) Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  13. ↑ 1 2 3 Wang, Sheng. Prohibitin co-localizes with Rb in the nucleus and recruits N-CoR and HDAC1 for transcriptional repression / Sheng Wang, Gina Fusaro, Jaya Padmanabhan … [и др.] // Oncogene. — 2002. — Vol. 21, no. 55. — P. 8388-8396. — doi:10.1038/sj.onc.1205944.
  14. ↑ Tatsuta T, Model K, Langer T (January 2005). "Formation of Membrane-bound Ring Complexes by Prohibitins in Mitochondria". Mol. Biol. Cell. 16 (1): 248–59. doi:10.1091/mbc.E04-09-0807. PMC 539169. PMID 15525670.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  15. ↑ Sato T, Saito H, Swensen J, Olifant A, Wood C, Danner D, Sakamoto T, Takita K, Kasumi F. The human prohibitin gene located on chromosome 17q21 is mutated in sporadic breast cancer // Cancer Research. — 1992. — Vol. 52. — P. 1643—1646. — PMID 1540973.
  16. ↑ Sato T; Sakamoto T; Takita K; et al. (1993). "The human prohibitin (PHB) gene family and its somatic mutations in human tumors". Genomics. 17 (3): 762—764. doi:10.1006/geno.1993.1402. PMID 8244394. {{cite journal}}: Неизвестный параметр |author-separator= игнорируется (справка)
  17. ↑ Jupe ER; Liu XT; Kiehlbauch JL; et al. (1996). "The 3' untranslated region of prohibitin and cellular immortalization". Exp. Cell Res. 224 (1): 128—35. doi:10.1006/excr.1996.0120. PMID 8612677. {{cite journal}}: Неизвестный параметр |author-separator= игнорируется (справка)
  18. ↑ 1 2 Dell'Orco, R. T. Prohibitin and the senescent phenotype / R. T. Dell'Orco, J. K. McClung, E. R. Jupe … [и др.] // Experimental Gerontology. — 1996. — Vol. 31, no. 1–2. — P. 245–252. — doi:10.1016/0531-5565(95)02009-8. — PMID 8706794.
  19. ↑ Coates PJ; Nenutil R; McGregor A; et al. (2001). "Mammalian prohibitin proteins respond to mitochondrial stress and decrease during cellular senescence". Exp. Cell Res. 265 (2): 262—73. doi:10.1006/excr.2001.5166. PMID 11302691. {{cite journal}}: Неизвестный параметр |author-separator= игнорируется (справка)
  20. ↑ Montano MM, Ekena K, Delage-Mourroux R, Chang W, Martini P, Katzenellenbogen BS (June 1999). "An estrogen receptor-selective coregulator that potentiates the effectiveness of antiestrogens and represses the activity of estrogens". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96 (12): 6947—52. doi:10.1073/pnas.96.12.6947. PMC 22022. PMID 10359819.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  21. ↑ Gamble SC, Chotai D, Odontiadis M, Dart DA, Brooke GN, Powell SM, Reebye V, Varela-Carver A, Kawano Y, Waxman J, Bevan C (March 2007). "Prohibitin, a protein downregulated by androgens, represses androgen receptor activity". Oncogene. 26 (12): 1757—68. doi:10.1038/sj.onc.1209967. PMID 16964284.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  22. ↑ Kurtev V, Margueron R, Kroboth K, Ogris E, Cavailles V, Seiser C (June 2004). "Transcriptional regulation by the repressor of estrogen receptor activity via recruitment of histone deacetylases". J. Biol. Chem. 279 (23): 24834—43. doi:10.1074/jbc.M312300200. PMID 15140878.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка) Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)
  23. ↑ Park SE, Xu J, Frolova A, Liao L, O'Malley BW, Katzenellenbogen BS (March 2005). "Genetic Deletion of the Repressor of Estrogen Receptor Activity (REA) Enhances the Response to Estrogen in Target Tissues In Vivo". Mol. Cell. Biol. 25 (5): 1989—99. doi:10.1128/MCB.25.5.1989-1999.2005. PMC 549370. PMID 15713652.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  24. ↑ 1 2 3 Rajalingam, Krishnaraj. Ras-Raf signaling needs prohibitin / Krishnaraj Rajalingam, Thomas Rudel // Cell Cycle. — 2005. — Vol. 4, no. 11. — P. 1503–1505. — doi:10.4161/cc.4.11.2142. — PMID 16294014.
  25. ↑ Wintachai P, Wikan N, Kuadkitkan A, Jaimipuk T, Ubol S, Pulmanausahakul R, Auewarakul P, Kasinrerk W, Weng WY, Panyasrivanit M, Paemanee A, Kittisenachai S, Roytrakul S, Smith DR (2012). "Identification of prohibitin as a Chikungunya virus receptor protein". J. Med. Virol. 84 (11): 1757—70. doi:10.1002/jmv.23403. PMID 22997079.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  26. ↑ Kuadkitkan A, Wikan N, Fongsaran C, Smith DR (2010). "Identification and characterization of prohibitin as a receptor protein mediating DENV-2 entry into insect cells". Virology. 406 (1): 149—161. doi:10.1016/j.virol.2010.07.015. PMID 20674955.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  27. ↑ Koike, Kazuhiko. The oncogenic role of hepatitis C virus // Viruses and Human Cancer : From Basic Science to Clinical Prevention / Mei Hwei Chang ; Kuan-Teh Jeang, eds. — Berlin, Heidelberg : Springer, 2014. — P. 97-111. — (Recent Results in Cancer Research ; vol. 193). — ISBN 978-3-642-38965-8. — doi:10.1007/978-3-642-38965-8_6.
  28. ↑ Basmadjian, Christine. Flavaglines: potent anticancer drugs that target prohibitins and the helicase eIF4A / Christine Basmadjian, Frédéric Thuaud, Nigel Ribeiro … [и др.] // Future Medicinal Chemistry. — 2013. — Vol. 5, no. 18. — P. 2185-2197. — doi:10.4155/fmc.13.177.
  29. ↑ Bacher S, Achatz G, Schmitz ML, Lamers MC (Dec 2002). "Prohibitin and prohibitone are contained in high-molecular weight complexes and interact with alpha-actinin and annexin A2". Biochimie. 84 (12): 1207—20. doi:10.1016/s0300-9084(02)00027-5. PMID 12628297.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  30. ↑ 1 2 3 Wang S, Nath N, Fusaro G, Chellappan S (Nov 1999). "Rb and prohibitin target distinct regions of E2F1 for repression and respond to different upstream signals". Mol. Cell. Biol. 19 (11): 7447—60. PMC 84738. PMID 10523633.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  31. ↑ 1 2 Joshi B, Ko D, Ordonez-Ercan D, Chellappan SP (Dec 2003). "A putative coiled-coil domain of prohibitin is sufficient to repress E2F1-mediated transcription and induce apoptosis". Biochem. Biophys. Res. Commun. 312 (2): 459—66. doi:10.1016/j.bbrc.2003.10.148. PMID 14637159.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  32. ↑ 1 2 3 Wang S, Zhang B, Faller DV (Jun 2002). "Prohibitin requires Brg-1 and Brm for the repression of E2F and cell growth". EMBO J. 21 (12): 3019—28. doi:10.1093/emboj/cdf302. PMC 126057. PMID 12065415.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  33. ↑ 1 2 3 Wang S, Nath N, Adlam M, Chellappan S (Jun 1999). "Prohibitin, a potential tumor suppressor, interacts with RB and regulates E2F function". Oncogene. 18 (23): 3501—10. doi:10.1038/sj.onc.1202684. PMID 10376528.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  34. ↑ Rasmussen RK; Ji H; Eddes JS; et al. (1998). "Two-dimensional electrophoretic analysis of mixed lineage kinase 2 N-terminal domain binding proteins". Electrophoresis. 19 (5): 809—17. doi:10.1002/elps.1150190535. PMID 9629920. {{cite journal}}: Неизвестный параметр |author-separator= игнорируется (справка)
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Прохибитин&oldid=71255551