Эта статья является кандидатом в добротные статьи

CREBBP: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Интерактивная навигация по истории
[отпатрулированная версия][отпатрулированная версия]
← Предыдущая правкаСледующая правка →
Содержимое удалено Содержимое добавлено
ВизуальныйВики-текст
Нет описания правки
Нет описания правки
Строка 64: Строка 64:


== Клиническое значение ==
== Клиническое значение ==
⚫
[[Файл:Rubinstein-Taybi Syndrome2.jpg|thumb|left|330px|Больные синдромом Рубинштейна-Тейби с характерными лицевыми аномалиями.]]
[[Мутации]] в гене ''CREBBP'' вызывают [[синдром Рубинштейна-Тейби]] (RTS)<ref name="pmid7630403">{{cite pmid|7630403}}</ref>. [[Хромосома|Хромосомные]] [[Транслокация|транслокации]], затрагивающие этот ген, связывают с [[Острый миелоидный лейкоз|острым миелоидным лейкозом]]<ref name="entrez"/><ref name="pmid12619164">{{cite pmid|12619164}}</ref>.
[[Мутации]] в гене ''CREBBP'' вызывают [[синдром Рубинштейна-Тейби]] (RTS)<ref name="pmid7630403">{{cite pmid|7630403}}</ref>. Однако RTS может развиваться и при мутациях гена ''EP300'', кодирующего белок р300. Пациенты с RTS характеризуются множественными врождёнными аномалиями, отставании в умственном развитии и {{нп5|Постнатальный период|постнатальном|en|Postpartum period}} развитии, [[Микроцефалия|микроцефалией]], характерными лицевыми аномалиями, широкими, часто заострёнными пальцами рук и увеличенными пальцами ног. Частота встречаемости этого заболевания составляет 1 случай на 100 тысяч—125 тысяч новорождённых<ref>{{cite pmid|23162289}}</ref>.
⚫
[[Файл:Rubinstein-Taybi Syndrome2.jpg|thumb|center|330px|Больные синдромом Рубинштейна-Тейби с характерными лицевыми аномалиями. Все они несут мутации в гене ''CREBBP'']]

[[Хромосома|Хромосомные]] [[Транслокация|транслокации]], затрагивающие этот ген, связывают с [[Острый миелоидный лейкоз|острым миелоидным лейкозом]] (AML)<ref name="entrez"/><ref name="pmid12619164">{{cite pmid|12619164}}</ref>. Более того, транслокации, затрагивающие CREBBP и вызывающие AML, могут быть следствием [[Противораковая химиотерапия|противораковой химиотерапии]] (например, при лечении [[Рак молочной железы|рака молочной железы]])<ref>{{cite pmid|25548695}}</ref>.

Установлено, что CBP-зависимый [[Сигнальный путь Wnt|сигнальный путь Wnt/β-катенина]] находится в постоянно активированном состоянии у [[Рак (заболевание)|раковых]] клеток, устойчивых к действию [[Противораковые препараты|противоракового препарата]] [[доксорубицин]]а. Нарушение взаимодействия CBP с β-катенином, останавливающее работу сигнального пути, [[Фармакология|фармакологическим]] путём может восстановить чувствительность раковых клеток к этому препарату и улучшить прогноз для пациента<ref name="beta">{{cite pmid|25968898}}</ref>. Кроме того, показано, что [[ингибитор]] комплекса CREB-CBP, нафтол-AS-TR-фосфата, может применяться для лечения [[Рак лёгкого|рака лёгкого]]<ref>{{cite pmid|25897662}}</ref>.

CBP и p300 часто являются мишенями [[вирус]]ов<ref name="pmid9238849" />. Например, показано, что коровый белок [[Вирус гепатита В|вируса гепатита В]] усиливает транскрипцию генов, подконтрольных CRE, действуя на путь CRE/CREB/CBP<ref>{{cite pmid|25936964}}</ref>.

Имеются данные, что нарушение гистонацетилтрансферазной активности CBP вызывает проблемы при формировании [[Молекулярные и клеточные механизмы памяти|долговременной памяти]]<ref>{{cite pmid|15207240}}</ref>. Кроме того, показано, что CBP функционирует как регулятор [[Циркадный ритм|циркадных ритмов]], и его разрушение, индуцированное [[бета-амилоид]]ом, приводит к нарушению циркадных ритмов при [[Болезнь Альцгеймера|болезни Альцгеймера]]<ref>{{cite pmid|25888034}}</ref>.


== Взаимодействия с другими белками ==
== Взаимодействия с другими белками ==
Строка 139: Строка 147:
* {{нп5|TDG||en|TDG}}<ref name = pmid11864601/>,
* {{нп5|TDG||en|TDG}}<ref name = pmid11864601/>,
* {{нп5|YY1||en|YY1}}<ref name="pmid9238849" />,
* {{нп5|YY1||en|YY1}}<ref name="pmid9238849" />,
* {{нп5|Бета-катенин||en|Beta-catenin}}<ref name="beta" />,
* {{нп5|Zif268||en|Zif268}}<ref name = pmid9806899>{{cite pmid|9806899}}</ref>.
* {{нп5|Zif268||en|Zif268}}<ref name = pmid9806899>{{cite pmid|9806899}}</ref>.
{{Div col end}}
{{Div col end}}
{{-}}
{{-}}

== Примечания ==
== Примечания ==
{{Примечания|2}}
{{Примечания|2}}

Версия от 16:09, 1 июня 2015

CREB-связывающий белок
PDB представлено на основе 1f81.PDB представлено на основе 1f81.
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB

1JSP, 1LIQ, 1RDT, 1WO3, 1WO4, 1WO5, 1WO6, 1WO7, 1ZOQ, 2D82, 2KJE, 2KWF, 2L84, 2L85, 2LXS, 2LXT, 2RNY, 3DWY, 3P1C, 3P1D, 3P1E, 3P1F, 3SVH, 4A9K, 4N3W, 4N4F, 4NR4, 4NR5, 4NR6, 4NR7, 4NYV, 4NYW, 4NYX, 4OUF

Идентификаторы
Символ CREBBP ; CBP; KAT3A; RSTS
Внешние ID OMIM: 600140 MGI: 1098280 HomoloGene: 68393 IUPHAR: ChEMBL: 5747 GeneCards: Ген CREBBP
номер EC 2.3.1.48
Генная онтология
Функция • специфичное связывание с проксимальным участком корового промотора

• транскрипционный фактор, осуществляющий отрицательную регуляцию транскрипции путём специфичного связывания с проксимальным участком корового промотора РНК-полимеразы II
• связывание с транскрипционными факторами РНК-полимеразы II
• связывание с активирующими транскрипционными факторами РНК-полимеразы II
• транскрипционный коактиватор РНК-полимеразы II
• связывание с транскрипционными факторами РНК-полимеразы II, осуществляющими отрицательную регуляцию транскрипции
• связывание с p53
• связывание с хроматином
• специфичный транскрипционный фактор
• коактиватор транскрипции
• гистонацетилтрансферазная активность
• передача сигнала
• связывание с белками
• связывание с транскрипционными факторами
• связывание с ионами цинка
• ацетилтрансферазная активность

• связывание с MRF
Компонент клетки • гистонацетилтрансферазный комплекс

• ядерный хроматин
• внешний кинетохор на конденсированных хромосомах
• ядро
• нуклеоплазма
• комплекс транскрипционных факторов
• ядрышко
• цитоплазма

• ядерные тельца
Биологический процесс • отрицательная регуляция транскрипции с промотором РНК-полимеразы II

• ответ на гипоксию
• организация хроматина
• регуляция ДНК-зависимой транскрипции
• инициация транскрипции с промоторов РНК-полимеразы II
• сборка белковых комплексов
• передача сигнала
• сигнальный путь Notch
• регуляция сигнального пути smoothened
• экспрессия генов
• вирусные процессы
• ацетилирование гистонов
• N-концевое пептидил-лизин-ацетилирование
• поддержание клеток зародышевой линии
• положительная регуляция образование интерферона I типа
• гомеостатические процессы
• эмбриональный морфогенез пальцев на ногах
• метаболические пути липидов в клетке
• метаболические пути малых молекул
• врождённый иммунный ответ
• положительная регуляция ДНК-зависимой транскрипции
• положительная регуляция транскрипции с промоторов РНК-полимеразы II
• ритмические процессы
• регуляция транскрипции с промоторов РНК-полимеразы II в ответ на гипоксию

• клеточный ответ на гипоксию
Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
Вид Человек Мышь
Entrez 1387 12914
Ensembl ENSG00000005339 ENSMUSG00000022521
UniProt Q92793 F8VPR5
RefSeq (мРНК) NM_001079846 NM_001025432
RefSeq (белок) NP_001073315 NP_001020603
Локус (UCSC) Chr 16:
3.78 – 3.93 Mb		 Chr 16:
4.08 – 4.21 Mb
Поиск в PubMed Искать Искать

CREB-свя́зывающий бело́к (англ. (cyclic AMP response element binding protein) bind, CREBBP, CBP) — белок, который у человека кодируется геном CREBBP, локализованным на 16-й хромосоме[1][2]. CBP (как и его близкий гомолог, p300[англ.]) функционирует как транскрипционный коактиватор, то есть посредством белок-белковых взаимодействий связывает различные белковые трансактиваторы транскрипции с основным транскрипционным комплексом[3].

Структура

CREBBP представляет собой белок молекулярной массой 265 кДа[4]. По строению он очень схож с близким белком p300, вместе с которым CBP составляет семейство коактиваторов p300-CBP[англ.]. Оба белка имеют три домена для взаимодействия с другими белками: домен взаимодействия с ядерными рецепторами?! (RID), домен взаимодействия CREB и MYB[англ.] (KIX), цистеин/гистидиновые участки (TAZ1/CH1 и TAZ2/CH3) и домен ответа на интерферон (IBiD). Кроме того, и p300, и CBP также содержат домен с гистонацетилтрансферазной активностью (PAT/HAT) и бромодомен, который связывается с ацетилированными остатками[англ.]* лизина и PHD-пальцем[англ.], функция которого неизвестна[5]. Консервативные домены соединяются при помощи длинных неструктурированных[англ.] линкерных последовательностей[англ.].

Функции

Ген CREBBP экспрессируется повсеместно и участвует в транскрипционной коактивации многих факторов транскрипции. Белок CREBBP впервые выделен как ядерный белок, который связывается белком CREB. Этот ген, как теперь известно, играет важную роль в эмбриональном развитии, контроле роста и поддержании гомеостаза[6].

CBP, как и p300, повышает экспрессию генов-мишеней при помощи следующих основных механизмов:

  • релаксация хроматина в области промоторов при помощи ацетилирования гистонов;
  • рекрутирование ключевых элементов транскрипционного комплекса, в том числе РНК-полимеразы II, к промоторам;
  • функционирование в качестве опорного белка (белок скэффолда[англ.]) для стабилизации взаимодействий других факторов транскрипции с транскрипционным комплексом[7].
Внешние изображения
CBP, связанный с CREB, около промотора гена-мишени

CBP участвует в сигнальных путях G-белков. Некоторые G-белки в активированном состоянии стимулируют аденилатциклазу, в результате чего уровень сАМР в клетке повышается. сАМР активирует протеинкиназу А (РКА), которая состоит из четырёх субъединиц: двух регуляторных и двух каталитических. Связывание сАМР с регуляторными субъединицами вызывает освобождение каталитических субъединиц, которые теперь могут попасть в ядро и взаимодействовать с транскрипционными факторами, таким образом влияя на экспрессию генов. Транскрипционный фактор CREB, связывающийся с последовательностью ДНК, называемой элементом отклика на сАМР (CRE), фосфорилируется РКА по остатку серина (Ser 133) в домене KID. Эта модификация стимулирует взаимодействие домена KID CREB с доменом KIX CBP или р300, в результате чего усиливается транскрипция генов, подконтрольных CREB, в том числе и тех, которые участвуют в глюконеогенезе. Этот сигнальный путь запускается при связывании адреналина с клеткой-мишенью[8].

CBP используется в качестве белка скэффолда многими транскрипционными факторами, в числе которых c-jun, c-myb, MyoD, E2F1, YY1, а также члены суперсемейства рецепторов стероидных гормонов[англ.] (полный список белков, с которыми взаимодействует CBP, см. ниже)[9].

Последние результаты показывают, что недавно описанная СВР-опосредованная посттрансляционная активность по N-гликозилированию[англ.] изменяет конформацию белков, взаимодействующих с CREBBP, регулируя таким образом экспрессию генов, клеточный росту и дифференцировку[10].

Клиническое значение

Больные синдромом Рубинштейна-Тейби с характерными лицевыми аномалиями.

Мутации в гене CREBBP вызывают синдром Рубинштейна-Тейби (RTS)[11]. Однако RTS может развиваться и при мутациях гена EP300, кодирующего белок р300. Пациенты с RTS характеризуются множественными врождёнными аномалиями, отставании в умственном развитии и постнатальном?! развитии, микроцефалией, характерными лицевыми аномалиями, широкими, часто заострёнными пальцами рук и увеличенными пальцами ног. Частота встречаемости этого заболевания составляет 1 случай на 100 тысяч—125 тысяч новорождённых[12].

Хромосомные транслокации, затрагивающие этот ген, связывают с острым миелоидным лейкозом (AML)[6][13]. Более того, транслокации, затрагивающие CREBBP и вызывающие AML, могут быть следствием противораковой химиотерапии (например, при лечении рака молочной железы)[14].

Установлено, что CBP-зависимый сигнальный путь Wnt/β-катенина находится в постоянно активированном состоянии у раковых клеток, устойчивых к действию противоракового препарата доксорубицина. Нарушение взаимодействия CBP с β-катенином, останавливающее работу сигнального пути, фармакологическим путём может восстановить чувствительность раковых клеток к этому препарату и улучшить прогноз для пациента[15]. Кроме того, показано, что ингибитор комплекса CREB-CBP, нафтол-AS-TR-фосфата, может применяться для лечения рака лёгкого[16].

CBP и p300 часто являются мишенями вирусов[9]. Например, показано, что коровый белок вируса гепатита В усиливает транскрипцию генов, подконтрольных CRE, действуя на путь CRE/CREB/CBP[17].

Имеются данные, что нарушение гистонацетилтрансферазной активности CBP вызывает проблемы при формировании долговременной памяти[18]. Кроме того, показано, что CBP функционирует как регулятор циркадных ритмов, и его разрушение, индуцированное бета-амилоидом, приводит к нарушению циркадных ритмов при болезни Альцгеймера[19].

Взаимодействия с другими белками

CREBBP, как было выявлено, взаимодействует со следующими белками:

Примечания

  1. ↑ Chrivia J. C., Kwok R. P., Lamb N., Hagiwara M., Montminy M. R., Goodman R. H. Phosphorylated CREB binds specifically to the nuclear protein CBP. (англ.) // Nature. — 1993. — Vol. 365, no. 6449. — P. 855—859. — doi:10.1038/365855a0. — PMID 8413673. [исправить]
  2. ↑ Wydner K. L., Bhattacharya S., Eckner R., Lawrence J. B., Livingston D. M. Localization of human CREB-binding protein gene (CREBBP) to 16p13.2-p13.3 by fluorescence in situ hybridization. (англ.) // Genomics. — 1995. — Vol. 30, no. 2. — P. 395—396. — PMID 8586450. [исправить]
  3. ↑ Mink S., Haenig B., Klempnauer K. H. Interaction and functional collaboration of p300 and C/EBPbeta. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1997. — Vol. 17, no. 11. — P. 6609—6617. — PMID 9343424. [исправить]
  4. ↑ Chen X. N., Korenberg J. R. Localization of human CREBBP (CREB binding protein) to 16p13.3 by fluorescence in situ hybridization. (англ.) // Cytogenetics and cell genetics. — 1995. — Vol. 71, no. 1. — P. 56—57. — PMID 7606928. [исправить]
  5. ↑ Spiegelman B. M., Heinrich R. Biological control through regulated transcriptional coactivators. (англ.) // Cell. — 2004. — Vol. 119, no. 2. — P. 157—167. — doi:10.1016/j.cell.2004.09.037. — PMID 15479634. [исправить]
  6. ↑ 1 2 Entrez Gene: CREBBP (CREB-binding protein).
  7. ↑ Goodman R. H., Smolik S. CBP/p300 in cell growth, transformation, and development. (англ.) // Genes & development. — 2000. — Vol. 14, no. 13. — P. 1553—1577. — PMID 10887150. [исправить]
  8. ↑ Mayr B., Montminy M. Transcriptional regulation by the phosphorylation-dependent factor CREB. (англ.) // Nature reviews. Molecular cell biology. — 2001. — Vol. 2, no. 8. — P. 599—609. — doi:10.1038/35085068. — PMID 11483993. [исправить]
  9. ↑ 1 2 3 Goldman P. S., Tran V. K., Goodman R. H. The multifunctional role of the co-activator CBP in transcriptional regulation. (англ.) // Recent progress in hormone research. — 1997. — Vol. 52. — P. 103—119. — PMID 9238849. [исправить]
  10. ↑ Siddique H., Rao V. N., Reddy E. S. CBP-mediated post-translational N-glycosylation of BRCA2. (англ.) // International journal of oncology. — 2009. — Vol. 35, no. 2. — P. 387—391. — PMID 19578754. [исправить]
  11. ↑ Petrij F., Giles R. H., Dauwerse H. G., Saris J. J., Hennekam R. C., Masuno M., Tommerup N., van Ommen G. J., Goodman R. H., Peters D. J. Rubinstein-Taybi syndrome caused by mutations in the transcriptional co-activator CBP. (англ.) // Nature. — 1995. — Vol. 376, no. 6538. — P. 348—351. — doi:10.1038/376348a0. — PMID 7630403. [исправить]
  12. ↑ Kumar S., Suthar R., Panigrahi I., Marwaha R. K. Rubinstein-Taybi syndrome: Clinical profile of 11 patients and review of literature. (англ.) // Indian journal of human genetics. — 2012. — Vol. 18, no. 2. — P. 161—166. — doi:10.4103/0971-6866.100751. — PMID 23162289. [исправить]
  13. ↑ Vizmanos J. L., Larráyoz M. J., Lahortiga I., Floristán F., Alvarez C., Odero M. D., Novo F. J., Calasanz M. J. t(10;16)(q22;p13) and MORF-CREBBP fusion is a recurrent event in acute myeloid leukemia. (англ.) // Genes, chromosomes & cancer. — 2003. — Vol. 36, no. 4. — P. 402—405. — doi:10.1002/gcc.10174. — PMID 12619164. [исправить]
  14. ↑ Gupta A., Patnaik M. M., Naina H. V. MYST3/CREBBP Rearranged Acute Myeloid Leukemia after Adjuvant Chemotherapy for Breast Cancer. (англ.) // Case reports in oncological medicine. — 2014. — Vol. 2014. — P. 361748. — doi:10.1155/2014/361748. — PMID 25548695. [исправить]
  15. ↑ 1 2 Xia Z., Guo M., Liu H., Jiang L., Li Q., Peng J., Li J. D., Shan B., Feng P., Ma H. CBP-dependent Wnt/β-catenin signaling is crucial in regulation of MDR1 transcription. (англ.) // Current cancer drug targets. — 2015. — PMID 25968898. [исправить]
  16. ↑ Lee J. W., Park H. S., Park S. A., Ryu S. H., Meng W., Jürgensmeier J. M., Kurie J. M., Hong W. K., Boyer J. L., Herbst R. S., Koo J. S. A Novel Small-Molecule Inhibitor Targeting CREB-CBP Complex Possesses Anti-Cancer Effects along with Cell Cycle Regulation, Autophagy Suppression and Endoplasmic Reticulum Stress. (англ.) // Public Library of Science ONE. — 2015. — Vol. 10, no. 4. — P. e0122628. — doi:10.1371/journal.pone.0122628. — PMID 25897662. [исправить]
  17. ↑ Xiang A., Ren F., Lei X., Zhang J., Guo R., Lu Z., Guo Y. The hepatitis B virus (HBV) core protein enhances the transcription activation of CRE via the CRE/CREB/CBP pathway. (англ.) // Antiviral research. — 2015. — Vol. 120. — P. 7—15. — doi:10.1016/j.antiviral.2015.04.013. — PMID 25936964. [исправить]
  18. ↑ Korzus E., Rosenfeld M. G., Mayford M. CBP histone acetyltransferase activity is a critical component of memory consolidation. (англ.) // Neuron. — 2004. — Vol. 42, no. 6. — P. 961—972. — doi:10.1016/j.neuron.2004.06.002. — PMID 15207240. [исправить]
  19. ↑ Song H., Moon M., Choe H. K., Han D. H., Jang C., Kim A., Cho S., Kim K., Mook-Jung I. Aβ-induced degradation of BMAL1 and CBP leads to circadian rhythm disruption in Alzheimer's disease. (англ.) // Molecular neurodegeneration. — 2015. — Vol. 10, no. 1. — P. 13. — doi:10.1186/s13024-015-0007-x. — PMID 25888034. [исправить]
  20. ↑ 1 2 3 Current readings in world literature. (англ.) // International journal of dermatology. — 1976. — Vol. 15, no. 8. — P. 626—631. — PMID 786917. [исправить]
  21. ↑ 1 2 Kim J., Jia L., Stallcup M. R., Coetzee G. A. The role of protein kinase A pathway and cAMP responsive element-binding protein in androgen receptor-mediated transcription at the prostate-specific antigen locus. (англ.) // Journal of molecular endocrinology. — 2005. — Vol. 34, no. 1. — P. 107—118. — doi:10.1677/jme.1.01701. — PMID 15691881. [исправить]
  22. ↑ Frønsdal K., Engedal N., Slagsvold T., Saatcioglu F. CREB binding protein is a coactivator for the androgen receptor and mediates cross-talk with AP-1. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1998. — Vol. 273, no. 48. — P. 31853—31859. — PMID 9822653. [исправить]
  23. ↑ Ishitani K., Yoshida T., Kitagawa H., Ohta H., Nozawa S., Kato S. p54nrb acts as a transcriptional coactivator for activation function 1 of the human androgen receptor. (англ.) // Biochemical and biophysical research communications. — 2003. — Vol. 306, no. 3. — P. 660—665. — PMID 12810069. [исправить]
  24. ↑ 1 2 Aarnisalo P., Palvimo J. J., Jänne O. A. CREB-binding protein in androgen receptor-mediated signaling. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1998. — Vol. 95, no. 5. — P. 2122—2127. — PMID 9482849. [исправить]
  25. ↑ Pitkänen J., Doucas V., Sternsdorf T., Nakajima T., Aratani S., Jensen K., Will H., Vähämurto P., Ollila J., Vihinen M., Scott H. S., Antonarakis S. E., Kudoh J., Shimizu N., Krohn K., Peterson P. The autoimmune regulator protein has transcriptional transactivating properties and interacts with the common coactivator CREB-binding protein. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2000. — Vol. 275, no. 22. — P. 16802—16809. — doi:10.1074/jbc.M908944199. — PMID 10748110. [исправить]
  26. ↑ Iioka T., Furukawa K., Yamaguchi A., Shindo H., Yamashita S., Tsukazaki T. P300/CBP acts as a coactivator to cartilage homeoprotein-1 (Cart1), paired-like homeoprotein, through acetylation of the conserved lysine residue adjacent to the homeodomain. (англ.) // Journal of bone and mineral research : the official journal of the American Society for Bone and Mineral Research. — 2003. — Vol. 18, no. 8. — P. 1419—1429. — doi:10.1359/jbmr.2003.18.8.1419. — PMID 12929931. [исправить]
  27. ↑ 1 2 3 Fan S., Ma Y. X., Wang C., Yuan R. Q., Meng Q., Wang J. A., Erdos M., Goldberg I. D., Webb P., Kushner P. J., Pestell R. G., Rosen E. M. p300 Modulates the BRCA1 inhibition of estrogen receptor activity. (англ.) // Cancer research. — 2002. — Vol. 62, no. 1. — P. 141—151. — PMID 11782371. [исправить]
  28. ↑ Pao G. M., Janknecht R., Ruffner H., Hunter T., Verma I. M. CBP/p300 interact with and function as transcriptional coactivators of BRCA1. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2000. — Vol. 97, no. 3. — P. 1020—1025. — PMID 10655477. [исправить]
  29. ↑ Chai Y. L., Cui J., Shao N., Shyam E., Reddy P., Rao V. N. The second BRCT domain of BRCA1 proteins interacts with p53 and stimulates transcription from the p21WAF1/CIP1 promoter. (англ.) // Oncogene. — 1999. — Vol. 18, no. 1. — P. 263—268. — doi:10.1038/sj.onc.1202323. — PMID 9926942. [исправить]
  30. ↑ Benezra M., Chevallier N., Morrison D. J., MacLachlan T. K., El-Deiry W. S., Licht J. D. BRCA1 augments transcription by the NF-kappaB transcription factor by binding to the Rel domain of the p65/RelA subunit. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2003. — Vol. 278, no. 29. — P. 26333—26341. — doi:10.1074/jbc.M303076200. — PMID 12700228. [исправить]
  31. ↑ 1 2 Neish A. S., Anderson S. F., Schlegel B. P., Wei W., Parvin J. D. Factors associated with the mammalian RNA polymerase II holoenzyme. (англ.) // Nucleic acids research. — 1998. — Vol. 26, no. 3. — P. 847—853. — PMID 9443979. [исправить]
  32. ↑ Kawabuchi M., Satomi Y., Takao T., Shimonishi Y., Nada S., Nagai K., Tarakhovsky A., Okada M. Transmembrane phosphoprotein Cbp regulates the activities of Src-family tyrosine kinases. (англ.) // Nature. — 2000. — Vol. 404, no. 6781. — P. 999—1003. — doi:10.1038/35010121. — PMID 10801129. [исправить]
  33. ↑ Kovács K. A., Steinmann M., Magistretti P. J., Halfon O., Cardinaux J. R. CCAAT/enhancer-binding protein family members recruit the coactivator CREB-binding protein and trigger its phosphorylation. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2003. — Vol. 278, no. 38. — P. 36959—36965. — doi:10.1074/jbc.M303147200. — PMID 12857754. [исправить]
  34. ↑ Lorentz O., Suh E. R., Taylor J. K., Boudreau F., Traber P. G. CREB-binding [corrected protein interacts with the homeodomain protein Cdx2 and enhances transcriptional activity.] (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1999. — Vol. 274, no. 11. — P. 7196—7199. — PMID 10066780. [исправить]
  35. ↑ Shi Y., Venkataraman S. L., Dodson G. E., Mabb A. M., LeBlanc S., Tibbetts R. S. Direct regulation of CREB transcriptional activity by ATM in response to genotoxic stress. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2004. — Vol. 101, no. 16. — P. 5898—5903. — doi:10.1073/pnas.0307718101. — PMID 15073328. [исправить]
  36. ↑ Shimomura A., Ogawa Y., Kitani T., Fujisawa H., Hagiwara M. Calmodulin-dependent protein kinase II potentiates transcriptional activation through activating transcription factor 1 but not cAMP response element-binding protein. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1996. — Vol. 271, no. 30. — P. 17957—17960. — PMID 8663317. [исправить]
  37. ↑ Radhakrishnan I., Pérez-Alvarado G. C., Parker D., Dyson H. J., Montminy M. R., Wright P. E. Solution structure of the KIX domain of CBP bound to the transactivation domain of CREB: a model for activator:coactivator interactions. (англ.) // Cell. — 1997. — Vol. 91, no. 6. — P. 741—752. — PMID 9413984. [исправить]
  38. ↑ 1 2 Zor T., Mayr B. M., Dyson H. J., Montminy M. R., Wright P. E. Roles of phosphorylation and helix propensity in the binding of the KIX domain of CREB-binding protein by constitutive (c-Myb) and inducible (CREB) activators. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2002. — Vol. 277, no. 44. — P. 42241—42248. — doi:10.1074/jbc.M207361200. — PMID 12196545. [исправить]
  39. ↑ 1 2 Giebler H. A., Lemasson I., Nyborg J. K. p53 recruitment of CREB binding protein mediated through phosphorylated CREB: a novel pathway of tumor suppressor regulation. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 2000. — Vol. 20, no. 13. — P. 4849—4858. — PMID 10848610. [исправить]
  40. ↑ 1 2 Zhang Q., Vo N., Goodman R. H. Histone binding protein RbAp48 interacts with a complex of CREB binding protein and phosphorylated CREB. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 2000. — Vol. 20, no. 14. — P. 4970—4978. — doi:10.1128/MCB.20.14.4970-4978.2000. — PMID 10866654. [исправить]
  41. ↑ 1 2 Ernst P., Wang J., Huang M., Goodman R. H., Korsmeyer S. J. MLL and CREB bind cooperatively to the nuclear coactivator CREB-binding protein. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 2001. — Vol. 21, no. 7. — P. 2249—2258. — doi:10.1128/MCB.21.7.2249-2258.2001. — PMID 11259575. [исправить]
  42. ↑ Ledo F., Kremer L., Mellström B., Naranjo J. R. Ca2+-dependent block of CREB-CBP transcription by repressor DREAM. (англ.) // The EMBO journal. — 2002. — Vol. 21, no. 17. — P. 4583—4592. — PMID 12198160. [исправить]
  43. ↑ 1 2 Yamaguchi Y., Wada T., Suzuki F., Takagi T., Hasegawa J., Handa H. Casein kinase II interacts with the bZIP domains of several transcription factors. (англ.) // Nucleic acids research. — 1998. — Vol. 26, no. 16. — P. 3854—3861. — PMID 9685505. [исправить]
  44. ↑ Li S., Aufiero B., Schiltz R. L., Walsh M. J. Regulation of the homeodomain CCAAT displacement/cut protein function by histone acetyltransferases p300/CREB-binding protein (CBP)-associated factor and CBP. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2000. — Vol. 97, no. 13. — P. 7166—7171. — doi:10.1073/pnas.130028697. — PMID 10852958. [исправить]
  45. ↑ 1 2 3 4 Cho H., Orphanides G., Sun X., Yang X. J., Ogryzko V., Lees E., Nakatani Y., Reinberg D. A human RNA polymerase II complex containing factors that modify chromatin structure. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1998. — Vol. 18, no. 9. — P. 5355—5363. — PMID 9710619. [исправить]
  46. ↑ Zhao F., McCarrick-Walmsley R., Akerblad P., Sigvardsson M., Kadesch T. Inhibition of p300/CBP by early B-cell factor. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 2003. — Vol. 23, no. 11. — P. 3837—3846. — PMID 12748286. [исправить]
  47. ↑ Chakraborty S., Senyuk V., Sitailo S., Chi Y., Nucifora G. Interaction of EVI1 with cAMP-responsive element-binding protein-binding protein (CBP) and p300/CBP-associated factor (P/CAF) results in reversible acetylation of EVI1 and in co-localization in nuclear speckles. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2001. — Vol. 276, no. 48. — P. 44936—44943. — doi:10.1074/jbc.M106733200. — PMID 11568182. [исправить]
  48. ↑ 1 2 Sheppard H. M., Harries J. C., Hussain S., Bevan C., Heery D. M. Analysis of the steroid receptor coactivator 1 (SRC1)-CREB binding protein interaction interface and its importance for the function of SRC1. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 2001. — Vol. 21, no. 1. — P. 39—50. — doi:10.1128/MCB.21.1.39-50.2001. — PMID 11113179. [исправить]
  49. ↑ Nasrin N., Ogg S., Cahill C. M., Biggs W., Nui S., Dore J., Calvo D., Shi Y., Ruvkun G., Alexander-Bridges M. C. DAF-16 recruits the CREB-binding protein coactivator complex to the insulin-like growth factor binding protein 1 promoter in HepG2 cells. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2000. — Vol. 97, no. 19. — P. 10412—10417. — doi:10.1073/pnas.190326997. — PMID 10973497. [исправить]
  50. ↑ Dai P., Akimaru H., Tanaka Y., Maekawa T., Nakafuku M., Ishii S. Sonic Hedgehog-induced activation of the Gli1 promoter is mediated by GLI3. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1999. — Vol. 274, no. 12. — P. 8143—8152. — PMID 10075717. [исправить]
  51. ↑ 1 2 3 Tini M., Benecke A., Um S. J., Torchia J., Evans R. M., Chambon P. Association of CBP/p300 acetylase and thymine DNA glycosylase links DNA repair and transcription. (англ.) // Molecular cell. — 2002. — Vol. 9, no. 2. — P. 265—277. — PMID 11864601. [исправить]
  52. ↑ Ema M., Hirota K., Mimura J., Abe H., Yodoi J., Sogawa K., Poellinger L., Fujii-Kuriyama Y. Molecular mechanisms of transcription activation by HLF and HIF1alpha in response to hypoxia: their stabilization and redox signal-induced interaction with CBP/p300. (англ.) // The EMBO journal. — 1999. — Vol. 18, no. 7. — P. 1905—1914. — doi:10.1093/emboj/18.7.1905. — PMID 10202154. [исправить]
  53. ↑ Bhattacharya S., Michels C. L., Leung M. K., Arany Z. P., Kung A. L., Livingston D. M. Functional role of p35srj, a novel p300/CBP binding protein, during transactivation by HIF-1. (англ.) // Genes & development. — 1999. — Vol. 13, no. 1. — P. 64—75. — PMID 9887100. [исправить]
  54. ↑ Park Y. K., Ahn D. R., Oh M., Lee T., Yang E. G., Son M., Park H. Nitric oxide donor, (+/-)-S-nitroso-N-acetylpenicillamine, stabilizes transactive hypoxia-inducible factor-1alpha by inhibiting von Hippel-Lindau recruitment and asparagine hydroxylation. (англ.) // Molecular pharmacology. — 2008. — Vol. 74, no. 1. — P. 236—245. — doi:10.1124/mol.108.045278. — PMID 18426857. [исправить]
  55. ↑ Hofmann T. G., Möller A., Sirma H., Zentgraf H., Taya Y., Dröge W., Will H., Schmitz M. L. Regulation of p53 activity by its interaction with homeodomain-interacting protein kinase-2. (англ.) // Nature cell biology. — 2002. — Vol. 4, no. 1. — P. 1—10. — doi:10.1038/ncb715. — PMID 11740489. [исправить]
  56. ↑ Soutoglou E., Papafotiou G., Katrakili N., Talianidis I. Transcriptional activation by hepatocyte nuclear factor-1 requires synergism between multiple coactivator proteins. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2000. — Vol. 275, no. 17. — P. 12515—12520. — PMID 10777539. [исправить]
  57. ↑ Chariot A., van Lint C., Chapelier M., Gielen J., Merville M. P., Bours V. CBP and histone deacetylase inhibition enhance the transactivation potential of the HOXB7 homeodomain-containing protein. (англ.) // Oncogene. — 1999. — Vol. 18, no. 27. — P. 4007—4014. — doi:10.1038/sj.onc.1202776. — PMID 10435624. [исправить]
  58. ↑ Yoshida E., Aratani S., Itou H., Miyagishi M., Takiguchi M., Osumu T., Murakami K., Fukamizu A. Functional association between CBP and HNF4 in trans-activation. (англ.) // Biochemical and biophysical research communications. — 1997. — Vol. 241, no. 3. — P. 664—669. — doi:10.1006/bbrc.1997.7871. — PMID 9434765. [исправить]
  59. ↑ Dell H., Hadzopoulou-Cladaras M. CREB-binding protein is a transcriptional coactivator for hepatocyte nuclear factor-4 and enhances apolipoprotein gene expression. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1999. — Vol. 274, no. 13. — P. 9013—9021. — PMID 10085149. [исправить]
  60. ↑ Vieyra D., Loewith R., Scott M., Bonnefin P., Boisvert F. M., Cheema P., Pastyryeva S., Meijer M., Johnston R. N., Bazett-Jones D. P., McMahon S., Cole M. D., Young D., Riabowol K. Human ING1 proteins differentially regulate histone acetylation. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2002. — Vol. 277, no. 33. — P. 29832—29839. — doi:10.1074/jbc.M200197200. — PMID 12015309. [исправить]
  61. ↑ Hong W., Resnick R. J., Rakowski C., Shalloway D., Taylor S. J., Blobel G. A. Physical and functional interaction between the transcriptional cofactor CBP and the KH domain protein Sam68. (англ.) // Molecular cancer research : MCR. — 2002. — Vol. 1, no. 1. — P. 48—55. — PMID 12496368. [исправить]
  62. ↑ Song C. Z., Keller K., Murata K., Asano H., Stamatoyannopoulos G. Functional interaction between coactivators CBP/p300, PCAF, and transcription factor FKLF2. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2002. — Vol. 277, no. 9. — P. 7029—7036. — doi:10.1074/jbc.M108826200. — PMID 11748222. [исправить]
  63. ↑ Geiman D. E., Ton-That H., Johnson J. M., Yang V. W. Transactivation and growth suppression by the gut-enriched Krüppel-like factor (Krüppel-like factor 4) are dependent on acidic amino acid residues and protein-protein interaction. (англ.) // Nucleic acids research. — 2000. — Vol. 28, no. 5. — P. 1106—1113. — PMID 10666450. [исправить]
  64. ↑ Barlev N. A., Poltoratsky V., Owen-Hughes T., Ying C., Liu L., Workman J. L., Berger S. L. Repression of GCN5 histone acetyltransferase activity via bromodomain-mediated binding and phosphorylation by the Ku-DNA-dependent protein kinase complex. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1998. — Vol. 18, no. 3. — P. 1349—1358. — PMID 9488450. [исправить]
  65. ↑ Chen Q., Dowhan D. H., Liang D., Moore D. D., Overbeek P. A. CREB-binding protein/p300 co-activation of crystallin gene expression. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2002. — Vol. 277, no. 27. — P. 24081—24089. — doi:10.1074/jbc.M201821200. — PMID 11943779. [исправить]
  66. ↑ Goto N. K., Zor T., Martinez-Yamout M., Dyson H. J., Wright P. E. Cooperativity in transcription factor binding to the coactivator CREB-binding protein (CBP). The mixed lineage leukemia protein (MLL) activation domain binds to an allosteric site on the KIX domain. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2002. — Vol. 277, no. 45. — P. 43168—43174. — doi:10.1074/jbc.M207660200. — PMID 12205094. [исправить]
  67. ↑ Shetty S., Takahashi T., Matsui H., Ayengar R., Raghow R. Transcriptional autorepression of Msx1 gene is mediated by interactions of Msx1 protein with a multi-protein transcriptional complex containing TATA-binding protein, Sp1 and cAMP-response-element-binding protein-binding protein (CBP/p300). (англ.) // The Biochemical journal. — 1999. — Vol. 339 ( Pt 3). — P. 751—758. — PMID 10215616. [исправить]
  68. ↑ 1 2 Bessa M., Saville M. K., Watson R. J. Inhibition of cyclin A/Cdk2 phosphorylation impairs B-Myb transactivation function without affecting interactions with DNA or the CBP coactivator. (англ.) // Oncogene. — 2001. — Vol. 20, no. 26. — P. 3376—3386. — doi:10.1038/sj.onc.1204439. — PMID 11423988. [исправить]
  69. ↑ Polesskaya A., Naguibneva I., Duquet A., Bengal E., Robin P., Harel-Bellan A. Interaction between acetylated MyoD and the bromodomain of CBP and/or p300. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 2001. — Vol. 21, no. 16. — P. 5312—5320. — doi:10.1128/MCB.21.16.5312-5320.2001. — PMID 11463815. [исправить]
  70. ↑ Sartorelli V., Huang J., Hamamori Y., Kedes L. Molecular mechanisms of myogenic coactivation by p300: direct interaction with the activation domain of MyoD and with the MADS box of MEF2C. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1997. — Vol. 17, no. 2. — P. 1010—1026. — PMID 9001254. [исправить]
  71. ↑ 1 2 Wu R. C., Qin J., Hashimoto Y., Wong J., Xu J., Tsai S. Y., Tsai M. J., O'Malley B. W. Regulation of SRC-3 (pCIP/ACTR/AIB-1/RAC-3/TRAM-1) Coactivator activity by I kappa B kinase. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 2002. — Vol. 22, no. 10. — P. 3549—3561. — PMID 11971985. [исправить]
  72. ↑ Naltner A., Wert S., Whitsett J. A., Yan C. Temporal/spatial expression of nuclear receptor coactivators in the mouse lung. (англ.) // American journal of physiology. Lung cellular and molecular physiology. — 2000. — Vol. 279, no. 6. — P. 1066—1074. — PMID 11076796. [исправить]
  73. ↑ Lee S. K., Anzick S. L., Choi J. E., Bubendorf L., Guan X. Y., Jung Y. K., Kallioniemi O. P., Kononen J., Trent J. M., Azorsa D., Jhun B. H., Cheong J. H., Lee Y. C., Meltzer P. S., Lee J. W. A nuclear factor, ASC-2, as a cancer-amplified transcriptional coactivator essential for ligand-dependent transactivation by nuclear receptors in vivo. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1999. — Vol. 274, no. 48. — P. 34283—34293. — PMID 10567404. [исправить]
  74. ↑ Lee S. K., Jung S. Y., Kim Y. S., Na S. Y., Lee Y. C., Lee J. W. Two distinct nuclear receptor-interaction domains and CREB-binding protein-dependent transactivation function of activating signal cointegrator-2. (англ.) // Molecular endocrinology (Baltimore, Md.). — 2001. — Vol. 15, no. 2. — P. 241—254. — PMID 11158331. [исправить]
  75. ↑ 1 2 Sun Y., Nadal-Vicens M., Misono S., Lin M. Z., Zubiaga A., Hua X., Fan G., Greenberg M. E. Neurogenin promotes neurogenesis and inhibits glial differentiation by independent mechanisms. (англ.) // Cell. — 2001. — Vol. 104, no. 3. — P. 365—376. — PMID 11239394. [исправить]
  76. ↑ Yang T., Davis R. J., Chow C. W. Requirement of two NFATc4 transactivation domains for CBP potentiation. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2001. — Vol. 276, no. 43. — P. 39569—39576. — doi:10.1074/jbc.M102961200. — PMID 11514544. [исправить]
  77. ↑ Katoh Y., Itoh K., Yoshida E., Miyagishi M., Fukamizu A., Yamamoto M. Two domains of Nrf2 cooperatively bind CBP, a CREB binding protein, and synergistically activate transcription. (англ.) // Genes to cells : devoted to molecular & cellular mechanisms. — 2001. — Vol. 6, no. 10. — P. 857—868. — PMID 11683914. [исправить]
  78. ↑ Hung H. L., Kim A. Y., Hong W., Rakowski C., Blobel G. A. Stimulation of NF-E2 DNA binding by CREB-binding protein (CBP)-mediated acetylation. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2001. — Vol. 276, no. 14. — P. 10715—10721. — doi:10.1074/jbc.M007846200. — PMID 11154691. [исправить]
  79. ↑ Almlöf T., Wallberg A. E., Gustafsson J. A., Wright A. P. Role of important hydrophobic amino acids in the interaction between the glucocorticoid receptor tau 1-core activation domain and target factors. (англ.) // Biochemistry. — 1998. — Vol. 37, no. 26. — P. 9586—9594. — doi:10.1021/bi973029x. — PMID 9649342. [исправить]
  80. ↑ Kasper L. H., Brindle P. K., Schnabel C. A., Pritchard C. E., Cleary M. L., van Deursen J. M. CREB binding protein interacts with nucleoporin-specific FG repeats that activate transcription and mediate NUP98-HOXA9 oncogenicity. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1999. — Vol. 19, no. 1. — P. 764—776. — PMID 9858599. [исправить]
  81. ↑ Ito A., Kawaguchi Y., Lai C. H., Kovacs J. J., Higashimoto Y., Appella E., Yao T. P. MDM2-HDAC1-mediated deacetylation of p53 is required for its degradation. (англ.) // The EMBO journal. — 2002. — Vol. 21, no. 22. — P. 6236—6245. — PMID 12426395. [исправить]
  82. ↑ Livengood J. A., Scoggin K. E., Van Orden K., McBryant S. J., Edayathumangalam R. S., Laybourn P. J., Nyborg J. K. p53 Transcriptional activity is mediated through the SRC1-interacting domain of CBP/p300. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2002. — Vol. 277, no. 11. — P. 9054—9061. — doi:10.1074/jbc.M108870200. — PMID 11782467. [исправить]
  83. ↑ Puigserver P., Adelmant G., Wu Z., Fan M., Xu J., O'Malley B., Spiegelman B. M. Activation of PPARgamma coactivator-1 through transcription factor docking. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 1999. — Vol. 286, no. 5443. — P. 1368—1371. — PMID 10558993. [исправить]
  84. ↑ Karetsou Z., Kretsovali A., Murphy C., Tsolas O., Papamarcaki T. Prothymosin alpha interacts with the CREB-binding protein and potentiates transcription. (англ.) // EMBO reports. — 2002. — Vol. 3, no. 4. — P. 361—366. — doi:10.1093/embo-reports/kvf071. — PMID 11897665. [исправить]
  85. ↑ 1 2 Matsuzaki K., Minami T., Tojo M., Honda Y., Saitoh N., Nagahiro S., Saya H., Nakao M. PML-nuclear bodies are involved in cellular serum response. (англ.) // Genes to cells : devoted to molecular & cellular mechanisms. — 2003. — Vol. 8, no. 3. — P. 275—286. — PMID 12622724. [исправить]
  86. ↑ Doucas V., Tini M., Egan D. A., Evans R. M. Modulation of CREB binding protein function by the promyelocytic (PML) oncoprotein suggests a role for nuclear bodies in hormone signaling. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1999. — Vol. 96, no. 6. — P. 2627—2632. — PMID 10077561. [исправить]
  87. ↑ Zhong S., Delva L., Rachez C., Cenciarelli C., Gandini D., Zhang H., Kalantry S., Freedman L. P., Pandolfi P. P. A RA-dependent, tumour-growth suppressive transcription complex is the target of the PML-RARalpha and T18 oncoproteins. (англ.) // Nature genetics. — 1999. — Vol. 23, no. 3. — P. 287—295. — doi:10.1038/15463. — PMID 10610177. [исправить]
  88. ↑ Jang H. D., Yoon K., Shin Y. J., Kim J., Lee S. Y. PIAS3 suppresses NF-kappaB-mediated transcription by interacting with the p65/RelA subunit. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2004. — Vol. 279, no. 23. — P. 24873—24880. — doi:10.1074/jbc.M313018200. — PMID 15140884. [исправить]
  89. ↑ Zhong H., May M. J., Jimi E., Ghosh S. The phosphorylation status of nuclear NF-kappa B determines its association with CBP/p300 or HDAC-1. (англ.) // Molecular cell. — 2002. — Vol. 9, no. 3. — P. 625—636. — PMID 11931769. [исправить]
  90. ↑ Parry G. C., Mackman N. Role of cyclic AMP response element-binding protein in cyclic AMP inhibition of NF-kappaB-mediated transcription. (англ.) // Journal of immunology (Baltimore, Md. : 1950). — 1997. — Vol. 159, no. 11. — P. 5450—5456. — PMID 9548485. [исправить]
  91. ↑ Gerritsen M. E., Williams A. J., Neish A. S., Moore S., Shi Y., Collins T. CREB-binding protein/p300 are transcriptional coactivators of p65. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1997. — Vol. 94, no. 7. — P. 2927—2932. — PMID 9096323. [исправить]
  92. ↑ Merienne K., Pannetier S., Harel-Bellan A., Sassone-Corsi P. Mitogen-regulated RSK2-CBP interaction controls their kinase and acetylase activities. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 2001. — Vol. 21, no. 20. — P. 7089—7096. — doi:10.1128/MCB.21.20.7089-7096.2001. — PMID 11564891. [исправить]
  93. ↑ Hirose T., Fujii R., Nakamura H., Aratani S., Fujita H., Nakazawa M., Nakamura K., Nishioka K., Nakajima T. Regulation of CREB-mediated transcription by association of CDK4 binding protein p34SEI-1 with CBP. (англ.) // International journal of molecular medicine. — 2003. — Vol. 11, no. 6. — P. 705—712. — PMID 12736710. [исправить]
  94. ↑ DiRenzo J., Shang Y., Phelan M., Sif S., Myers M., Kingston R., Brown M. BRG-1 is recruited to estrogen-responsive promoters and cooperates with factors involved in histone acetylation. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 2000. — Vol. 20, no. 20. — P. 7541—7549. — PMID 11003650. [исправить]
  95. ↑ Pearson K. L., Hunter T., Janknecht R. Activation of Smad1-mediated transcription by p300/CBP. (англ.) // Biochimica et biophysica acta. — 1999. — Vol. 1489, no. 2-3. — P. 354—364. — PMID 10673036. [исправить]
  96. ↑ 1 2 Oliner J. D., Andresen J. M., Hansen S. K., Zhou S., Tjian R. SREBP transcriptional activity is mediated through an interaction with the CREB-binding protein. (англ.) // Genes & development. — 1996. — Vol. 10, no. 22. — P. 2903—2911. — PMID 8918891. [исправить]
  97. ↑ Aizawa H., Hu S. C., Bobb K., Balakrishnan K., Ince G., Gurevich I., Cowan M., Ghosh A. Dendrite development regulated by CREST, a calcium-regulated transcriptional activator. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2004. — Vol. 303, no. 5655. — P. 197—202. — doi:10.1126/science.1089845. — PMID 14716005. [исправить]
  98. ↑ Zhang J. J., Vinkemeier U., Gu W., Chakravarti D., Horvath C. M., Darnell J. E. Jr. Two contact regions between Stat1 and CBP/p300 in interferon gamma signaling. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1996. — Vol. 93, no. 26. — P. 15092—15096. — PMID 8986769. [исправить]
  99. ↑ Bhattacharya S., Eckner R., Grossman S., Oldread E., Arany Z., D'Andrea A., Livingston D. M. Cooperation of Stat2 and p300/CBP in signalling induced by interferon-alpha. (англ.) // Nature. — 1996. — Vol. 383, no. 6598. — P. 344—347. — doi:10.1038/383344a0. — PMID 8848048. [исправить]
  100. ↑ Litterst C. M., Pfitzner E. Transcriptional activation by STAT6 requires the direct interaction with NCoA-1. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2001. — Vol. 276, no. 49. — P. 45713—45721. — doi:10.1074/jbc.M108132200. — PMID 11574547. [исправить]
  101. ↑ McDonald C., Reich N. C. Cooperation of the transcriptional coactivators CBP and p300 with Stat6. (англ.) // Journal of interferon & cytokine research : the official journal of the International Society for Interferon and Cytokine Research. — 1999. — Vol. 19, no. 7. — P. 711—722. — doi:10.1089/107999099313550. — PMID 10454341. [исправить]
  102. ↑ Bradney C., Hjelmeland M., Komatsu Y., Yoshida M., Yao T. P., Zhuang Y. Regulation of E2A activities by histone acetyltransferases in B lymphocyte development. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2003. — Vol. 278, no. 4. — P. 2370—2376. — doi:10.1074/jbc.M211464200. — PMID 12435739. [исправить]
  103. ↑ Misra P., Qi C., Yu S., Shah S. H., Cao W. Q., Rao M. S., Thimmapaya B., Zhu Y., Reddy J. K. Interaction of PIMT with transcriptional coactivators CBP, p300, and PBP differential role in transcriptional regulation. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2002. — Vol. 277, no. 22. — P. 20011—20019. — doi:10.1074/jbc.M201739200. — PMID 11912212. [исправить]
  104. ↑ Gizard F., Lavallée B., DeWitte F., Hum D. W. A novel zinc finger protein TReP-132 interacts with CBP/p300 to regulate human CYP11A1 gene expression. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2001. — Vol. 276, no. 36. — P. 33881—33892. — doi:10.1074/jbc.M100113200. — PMID 11349124. [исправить]
  105. ↑ Silverman E. S., Du J., Williams A. J., Wadgaonkar R., Drazen J. M., Collins T. cAMP-response-element-binding-protein-binding protein (CBP) and p300 are transcriptional co-activators of early growth response factor-1 (Egr-1). (англ.) // The Biochemical journal. — 1998. — Vol. 336 ( Pt 1). — P. 183—189. — PMID 9806899. [исправить]

Литература

Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=CREBBP&oldid=71152666