Амилаза

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Структура амилазы слюнных желез. Катион кальция показан жёлтым цветом, анион хлора - зелёным.

Амила́за (англ. Amylase) — фермент, гликозил-гидролаза, расщепляющий углеводы или [крахмал]] до олигосахаридов, относится к ферментам пищеварения. В истории амилаза стала первым открытым ферментом, когда французский химик Ансельм Пайен описал в 1833 году диастазу, фермент, расщепляющий крахмал до мальтозы. Согласно другим данным, амилазу в 1814 году открыл академик петербургской Академии наук К. Г. С. Кирхгоф. Именно амилаза приводит к появлению сладковатого вкуса при длительном пережёвывании крахмалосодержащих продуктов (например, из риса или картофеля), но без добавления сахара. Амилаза присутствует в слюне (птиалин), где начинает процесс пищеварения. Существует три типа амилаз, обозначаемых альфа, бета и гамма. Расщепляет α-1,4-гликозидную связь.

Классификация[править | править вики-текст]

По субстратной специфичности амилазы классифицируют на альфа-, бета- и гамма-амилазу.

α-Амилаза[править | править вики-текст]

α-Амилаза (КФ 3.2.1.1; 1,4-α-D-глюкан-глюканогидролаза; гликогеназа) является кальций-зависимым ферментом. К этому типу относятся амилаза слюнных желез и амилаза поджелудочной железы. Она способна гидролизовать полисахаридную цепь крахмала и других длинноцепочечных углеводов в любом месте. Таким образом, процесс гидролиза ускоряется и приводит к образованию олигосахаридов различной длины. У животных α-амилаза является основным пищеварительным ферментом. Активность α-амилазы оптимальна при нейтральной pH 6,7-7,0. Фермент обнаружен также у растений (например, в овсе), в грибах (в аскомицетах и базидиомицетах) и бактериях (Bacillus).

β-Амилаза[править | править вики-текст]

β-Амилаза (КФ 3.2.1.2; 1,4-α-D-глюкан-мальтогидролаза) присутствует у бактерий, грибов и растений, но отсутствует у животных. Она отщепляет вторую с конца α-1,4-гликозидную связь, образуя, таким образом, дисахарид мальтозу. При созревании фруктов β-амилаза расщепляет плодовый крахмал на сахара́, что приводит к сладкому вкусу зрелых плодов. В семенах β-амилаза активна на стадии, предшествующей прорастанию, тогда как α-амилаза важна при непосредственно прорастании семени.

β-Амилаза пшеницы является ключевым компонентом при образовании солода. Бактериальная β-амилаза участвует в разложении внеклеточного крахмала.

γ-Амилаза[править | править вики-текст]

γ-Амилаза (КФ 3.2.1.3; глюкан-1,4-α-глюкозидаза; амилоглюкозидаза; экзо-1,4-α-глюкозадаза; глюкоамилаза; лизосомальная α-глюкозидаза; 1,4-α-D-гликан-глюкогидролаза) отщепляет последнюю α-1,4-гликозидную связь, приводя к образованию глюкозы. Кроме этого, γ-амилаза способна гидролизовать α-1,6-гликозидную связь. В отличие от других амилаз γ-амилаза наиболее активна в кислых условиях при pH 3.

Применение[править | править вики-текст]

При приготовлении дрожжевого теста дрожжи разлагают крахмал с помощью амилазы до ди- и трисахаридов, которые потом используются в жизнедеятельности, образуя в результате спирт, углекислый газ (CO2) и другие метаболиты, которые придают хлебу специфический вкус и «поднимают» тесто. Однако это длительный процесс, поэтому в современных технологиях амилаза используется как одно из важных составляющих специальной добавки, ускоряющий процесс брожения. Бактериальная амилаза используется в стиральных порошках для разложения крахмала, присутствующего в белье.

В пищевой промышленности зарегистрирована в качестве пищевой добавки E1100 как улучшитель муки и хлеба.

Ссылки[править | править вики-текст]