Селеноцистеин: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Интерактивная навигация по истории
(Показать все непатрулированные изменения)
[отпатрулированная версия][отпатрулированная версия]
← Предыдущая правкаСледующая правка →
Содержимое удалено Содержимое добавлено
ВизуальныйВики-текст
дополнение
Нет описания правки
Строка 28: Строка 28:
| удельная теплота плавления
| удельная теплота плавления
}}
}}
'''Селеноцистеи́н''' (сокращённо '''Sec или U''', в старых публикациях также '''Se-Cys''') — 21-ая протеиногенная [[Аминокислоты|аминокислота]], аналог [[цистеин]]а с заменой атома [[Сера|серы]] на атом [[селен]]а (то есть серосодержащая тиольная группа заменена на селеносодержащую тиольную группу). Входит в состав активного центра [[фермент]]а [[глутатионпероксидаза|глутатионпероксидазы]], а также в состав [[селенопротеины|селенопротеинов]], [[деиодаза|деиодаз]] и некоторых других [[белки|белков]]. На [[мРНК]] селеноцистеин кодируется терминирующим [[кодон]]ом UGA при условии, что за ним следует особая стимулирующая последовательность [[нуклеотид]]ов.
'''Селеноцистеи́н''' (сокращённо '''Sec''' или '''U''', в старых публикациях также '''Se-Cys'''<ref>{{ cite journal | title = IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN) and Nomenclature Committee of IUBMB (NC-IUBMB) | year = 1999 | journal = [[European Journal of Biochemistry]] | volume = 264 | issue = 2 | pages = 607–609 | doi = 10.1046/j.1432-1327.1999.news99.x | url = http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1046/j.1432-1327.1999.news99.x/pdf | format = pdf }}</ref>) — 21-ая протеиногенная [[Аминокислоты|аминокислота]], аналог [[цистеин]]а с заменой атома [[Сера|серы]] на атом [[селен]]а (то есть серосодержащая тиольная группа заменена на селеносодержащую тиольную группу). Входит в состав активного центра [[фермент]]а [[глутатионпероксидаза|глутатионпероксидазы]], а также в состав [[селенопротеины|селенопротеинов]]<ref name "Johansson">{{ cite journal | author = Johansson, L.; Gafvelin, G.; Amér, E. S. J. | title = Selenocysteine in Proteins — Properties and Biotechnological Use | journal = [[Biochimica et Biophysica Acta]] | year = 2005 | volume = 1726 | issue = 1 | pages = 1–13 | doi = 10.1016/j.bbagen.2005.05.010 }}</ref>, [[деиодаза|деиодаз]] и некоторых других [[белки|белков]]. На [[мРНК]] селеноцистеин кодируется терминирующим [[кодон]]ом UGA при условии, что за ним следует особая стимулирующая последовательность [[нуклеотид]]ов.


Селеноцистеин был открыт биохимиком Терезой Стадтман ({{lang-en|Theresa Stadtman}}) в Национальном институте здравоохранения США.
Селеноцистеин был открыт биохимиком Терезой Стадтман ({{lang-en|Theresa Stadtman}}) в Национальном институте здравоохранения США.
Строка 36: Строка 36:


== Биология ==
== Биология ==
Селеноцистеин имеет более низкую, чем у цистеина, константу диссоциации (5,47) и более высокий восстановительный потенциал. Благодаря этим свойствам селеноцистеин задействован в белках, обладающих антиоксидантной активностью.
Селеноцистеин имеет более низкую, чем у цистеина, константу диссоциации (5,47) и более высокий восстановительный потенциал. Благодаря этим свойствам селеноцистеин задействован в белках, обладающих антиоксидантной активностью<ref>{{ cite journal | author = Byun, B. J.; Kang, Y. K. | title = Conformational Preferences and pK<sub>a</sub> Value of Selenocysteine Residue | journal = [[Biopolymers]] | year = 2011 | volume = 95 | issue = 5 | pages = 345–353 | doi = 10.1002/bip.21581 | pmid = 21213257 }} </ref>.


В отличие от других аминокислот, встречающихся в белках, селеноцистеин не имеет своего особого кодона в генетическом коде. В действительности он особым образом кодируется кодоном UGA, который обычно является стоп-кодоном. Такой механизм называется ''трансляционным перекодированием'', а его эффективность зависит от синтезируемого селенопротеина и факторов инициации трансляции. Если клетки живут в условиях отсутствия селена, то трансляция селенопротеина завершается на кодоне UGA, что приводит к образованию «обрезанного», нефункционального фермента. Кодон UGA кодирует селеноцистеин, если в мРНК присутствует {{нп5|Последовательность вставки селеноцистеина|последовательность вставки селеноцистеина|en|SECIS element}} ({{lang-en|SECIS element, SECIS}}). Элемент SECIS можно определить по характерным нуклеотидным последовательностям и особенностям вторичной структуры мРНК в области этого элемента. У бактерий элемент SECIS располагается непосредственно за кодоном UGA (в одной с ним рамке считывания). У архей и эукариот SECIS располагается в {{нп5|3'-нетранслируемая область|3'-нетранслируемой области|en|3' untranslated region}} ({{lang-en|3' untranslated region, 3' UTR}}) и может заставлять несколько кодонов UGA кодировать селеноцистеин.
В отличие от других аминокислот, встречающихся в белках, селеноцистеин не имеет своего особого кодона в генетическом кодеref> {{ cite journal | author = Böck A.; Forchhammer, K.; Heider, J.; Baron, C. | title = Selenoprotein Synthesis: An Expansion of the Genetic Code | journal = [[Trends in Biochemical Sciences]] | year = 1991 | volume = 16 | issue = 12 | pages = 463–467 | pmid = 1838215 | doi = 10.1016/0968-0004(91)90180-4 }}</ref>. В действительности он особым образом кодируется кодоном UGA, который обычно является стоп-кодоном. Такой механизм называется ''трансляционным перекодированием''<ref>{{ cite journal | author = Baranov P. V.; Gesteland R. F.; Atkins, J. F. | title = Recoding: Translational Bifurcations in Gene Expression | journal = Gene | year = 2002 | volume = 286 | issue = 5 | pages = 187–201 | doi = 10.1016/S0378-1119(02)00423-7 | pmid = 11943474 }}</ref>, а его эффективность зависит от синтезируемого селенопротеина и факторов инициации трансляции<ref>{{ cite journal | author = Donovan, J.; Copeland, P. R. | title = The Efficiency of Selenocysteine Incorporation is Regulated by Translation Initiation Factors | journal = [[Journal of Molecular Biology]] | year = 2010 | volume = 400 | issue = 4 | pages = 659–664 | pmid = 20488192 | doi = 10.1016/j.jmb.2010.05.026 }}</ref>. Если клетки живут в условиях отсутствия селена, то трансляция селенопротеина завершается на кодоне UGA, что приводит к образованию «обрезанного», нефункционального фермента. Кодон UGA кодирует селеноцистеин, если в мРНК присутствует {{нп5|Последовательность вставки селеноцистеина|последовательность вставки селеноцистеина|en|SECIS element}} ({{lang-en|SECIS element, SECIS}}). Элемент SECIS можно определить по характерным нуклеотидным последовательностям и особенностям вторичной структуры мРНК в области этого элемента. У бактерий элемент SECIS располагается непосредственно за кодоном UGA (в одной с ним рамке считывания)<ref>{{ cite book | author = Atkins, J. F. | title = Recoding: Expansion of Decoding Rules Enriches Gene Expression | year = 2009 | page = 31 | publisher = Springer | isbn = 9780387893815 | url = http://books.google.fr/books?id=8cSZpPWXoqIC&pg=PA31 }}</ref>. У архей и эукариот SECIS располагается в {{нп5|3'-нетранслируемая область|3'-нетранслируемой области|en|3' untranslated region}} ({{lang-en|3' untranslated region, 3' UTR}}) и может заставлять несколько кодонов UGA кодировать селеноцистеин<ref> {{ cite journal | author = Berry, M. J.; Banu, L.; Harney, J. W.; Larsen, P. R. | title = Functional Characterization of the Eukaryotic SECIS Elements which Direct Selenocysteine Insertion at UGA Codons | journal = [[The EMBO Journal]] | year = 1993 | volume = 12 | issue = 8 | pages = 3315–3322 | pmid = 8344267 | pmc = 413599 | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC413599/pdf/emboj00080-0320.pdf | format = pdf }} </ref> .


Другое отличие селеноцистеина от стандартных аминокислот заключается в том, что он не существует в свободном виде внутри клетки, так как его высокая реакционная активность может нанести вред клетке. Вместо этого клетка хранит селен в форме менее активного селеноводорода (H<sub>2</sub>Se). Синтез селеноцистеина осуществляется на специализированных тРНК, которые также включают его в нарастающую пептидную цепь. Первичная и вторичная структура селеноцистеин-специфичных тРНК, тРНК<sup>Sec</sup>, отличаются от таковых у стандартных тРНК в нескольких аспектах. Так, акцепторная область содержит 8 пар оснований у бактерий и 10 — у эукариот, более длинную {{нп5|Т-петля|Т-петлю|en|T arm}}; помимо этого, для тРНК<sup>Sec</sup> характерна замена нескольких довольно консервативных пар оснований. тРНК<sup>Sec</sup> изначально связывается с серином при помощи фермента серил-тРНК лигазы, однако образующийся комплект Ser-тРНК<sup>Sec</sup> не вступает в трансляцию, поскольку не распознается нормальными трансляционными факторами (EF-Tu у бактерий и eEF1A у эукариот). Остаток серина, связанный тРНК, превращается в остаток селеноцистеина пиридоксальсодержащим ферментом {{нп5|Селеноцистеинсинтаза|селеноцистеинсинтазой|en|L-seryl-tRNASec selenium transferase}}. Наконец, образовавшийся комплекс Sec-тРНК<sup>Sec</sup> специфично связывается с альтернативным трансляционным фактором (SelB или mSelB (или eEFSec)), который целенаправленно доставляет его в рибосому, транслирующую мРНК для селенопротеина. Специфичность этой доставки обусловлена наличием дополнительного белкового домена (у бактерий, SelB) или дополнительной субъединицы (SBP2 для эукариотической mSelB/eEFSec), которая связывается с соответствующим элементом вторичной структуры мРНК, образуемым элементом SECIS.
Другое отличие селеноцистеина от стандартных аминокислот заключается в том, что он не существует в свободном виде внутри клетки, так как его высокая реакционная активность может нанести вред клетке. Вместо этого клетка хранит селен в форме менее активного селеноводорода (H<sub>2</sub>Se). Синтез селеноцистеина осуществляется на специализированных тРНК, которые также включают его в нарастающую пептидную цепь. Первичная и вторичная структура селеноцистеин-специфичных тРНК, тРНК<sup>Sec</sup>, отличаются от таковых у стандартных тРНК в нескольких аспектах. Так, акцепторная область содержит 8 пар оснований у бактерий и 10 — у эукариот, более длинную {{нп5|Т-петля|Т-петлю|en|T arm}}; помимо этого, для тРНК<sup>Sec</sup> характерна замена нескольких довольно консервативных пар оснований. тРНК<sup>Sec</sup> изначально связывается с серином при помощи фермента серил-тРНК лигазы, однако образующийся комплект Ser-тРНК<sup>Sec</sup> не вступает в трансляцию, поскольку не распознается нормальными трансляционными факторами (EF-Tu у бактерий и eEF1A у эукариот). Остаток серина, связанный тРНК, превращается в остаток селеноцистеина пиридоксальсодержащим ферментом {{нп5|Селеноцистеинсинтаза|селеноцистеинсинтазой|en|L-seryl-tRNASec selenium transferase}}. Наконец, образовавшийся комплекс Sec-тРНК<sup>Sec</sup> специфично связывается с альтернативным трансляционным фактором (SelB или mSelB (или eEFSec)), который целенаправленно доставляет его в рибосому, транслирующую мРНК для селенопротеина. Специфичность этой доставки обусловлена наличием дополнительного белкового домена (у бактерий, SelB) или дополнительной субъединицы (SBP2 для эукариотической mSelB/eEFSec), которая связывается с соответствующим элементом вторичной структуры мРНК, образуемым элементом SECIS.


У человека известно 25 селенопротеинов<ref> {{ cite journal | author = Kryukov, G. V.; Castellano, S.; Novoselov, S. V.; Lobanov, A. V.; Zehtab, O.; Guigó, R.; Gladyshev, V. N. | title = Characterization of Mammalian Selenoproteomes | journal = Science | year = 2003 | volume = 300 | issue = 5624 | pages = 1439–1443 | pmid = 12775843 | doi = 10.1126/science.1083516 }}</ref>.
У человека известно 25 селенопротеинов.


Производные селеноцистеина γ-глутамил-Se-метилселеноцистеин и ''Se''-метилселеноцистеин в природе известны у растений родов {{bt-ruslat|Лук (растение{{!}}лук|Allium}} и {{bt-ruslat|капуста|Brassica}}.
Производные селеноцистеина γ-глутамил-Se-метилселеноцистеин и ''Se''-метилселеноцистеин в природе известны у растений родов {{bt-ruslat|Лук (растение){{!}}лук|Allium}} и {{bt-ruslat|капуста|Brassica}}<ref>{{cite book|author=Block, E.|title=Garlic and Other Alliums: The Lore and the Science|url=http://books.google.com/?id=6AB89RHV9ucC&printsec=frontcover|publisher=Royal Society of Chemistry|year=2010|isbn=0-85404-190-7}}</ref>.

== Применение ==
Биотехнологическое применение селеноцистеина включает использование Sec, меченного радиоактивным изотопом <sup>73</sup>Se (период полураспада 7,2 часа) в позитронно-эмиссионной томографии, а также Sec, содержащего <sup>75</sup>Se (период полураспада 118,5 дней), для радиоактивного мечения. Один селеноцистеин или селеноцистеин в сочетании с селенометионином (SeMet) для облегчения фазы детерминации при помощи {{нп5|Мультиволновая аномальная дисперсия|мультиволновой аномальной дисперсии|en|Multi-wavelength anomalous dispersion}} в рентгеноструктурном анализе белков. Возможно включение стабильного изотопа <sup>77</sup>Se, чей ядерный спин равен ½, для ядерного магнитного резонанса с высокой разрешающей способностью<ref name "Johansson"/>.

== См. также ==
* [[Пирролизин]], другая нестандартная аминокислота.
* [[Селенометионин]], другая селеносодержащая аминокислота, случайно заменяющая метионин.

== Примечания ==
{{примечания}}


== Ссылки ==
== Ссылки ==
* ''Anton A. Turanov, M.A.Shpikalova, Alexey V. Lobanov, Dmitri E. Fomenko, Hilary G. Morrison, Mitchell L. Sogin, Lawrence A. Klobutcher, Dolph L. Hatfield, Vadim N. Gladyshev''. [http://www.sciencemag.org/cgi/content/abstract/323/5911/259 Genetic Code Supports Targeted Insertion of Two Amino Acids by One Codon]{{ref-en}} (''Туранов А. А. и другие''. Генетический код поддерживает целевые включения двух аминокислот одним кодоном) // [[Science (журнал)|Science]]. — 2009. — Т. 323. — № 5911 (9.01.2009). — С. 259—261. — ISSN 0036-8075.
* ''Anton A. Turanov, M. A. Shpikalova, Alexey V. Lobanov, Dmitri E. Fomenko, Hilary G. Morrison, Mitchell L. Sogin, Lawrence A. Klobutcher, Dolph L. Hatfield, Vadim N. Gladyshev''. [http://www.sciencemag.org/cgi/content/abstract/323/5911/259 Genetic Code Supports Targeted Insertion of Two Amino Acids by One Codon]{{ref-en}} (''Туранов А. А. и другие''. Генетический код поддерживает целевые включения двух аминокислот одним кодоном) // [[Science (журнал)|Science]]. — 2009. — Т. 323. — № 5911 (9.01.2009). — С. 259—261. — ISSN 0036-8075.
* [http://lenta.ru/news/2009/01/11/code/_Printed.htm Одноклеточное поставило под сомнение одну из основных догм генетики]. [[Лента.ру]], 11 января 2009 г.{{v|29|7|2011}}
* [http://lenta.ru/news/2009/01/11/code/_Printed.htm Одноклеточное поставило под сомнение одну из основных догм генетики]. [[Лента.ру]], 11 января 2009 г.{{v|29|7|2011}}
* ''Пётр Баранов.'' [http://www.gazeta.ru/science/2009/01/12_a_2923205.shtml Кодон в двух лицах]. [[Газета.ру]], 12 января 2009 г.{{v|29|7|2011}}
* ''Пётр Баранов.'' [http://www.gazeta.ru/science/2009/01/12_a_2923205.shtml Кодон в двух лицах]. [[Газета.ру]], 12 января 2009 г.{{v|29|7|2011}}

Версия от 15:39, 4 февраля 2014

Селеноцистеин
Изображение химической структуры Изображение молекулярной модели
Общие
Сокращения Sec
Хим. формула C3H7NO2Se
Физические свойства
Молярная масса 168.053 г/моль г/моль
Классификация
Рег. номер CAS 10236-58-5
PubChem 25076 и 163189568
Рег. номер EINECS 808-428-7
SMILES
 
InChI
 
ChEBI 16633 и 57843
ChemSpider 23436
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Логотип Викисклада Медиафайлы на Викискладе

Селеноцистеи́н (сокращённо Sec или U, в старых публикациях также Se-Cys[1]) — 21-ая протеиногенная аминокислота, аналог цистеина с заменой атома серы на атом селена (то есть серосодержащая тиольная группа заменена на селеносодержащую тиольную группу). Входит в состав активного центра фермента глутатионпероксидазы, а также в состав селенопротеинов[2], деиодаз и некоторых других белков. На мРНК селеноцистеин кодируется терминирующим кодоном UGA при условии, что за ним следует особая стимулирующая последовательность нуклеотидов.

Селеноцистеин был открыт биохимиком Терезой Стадтман (англ. Theresa Stadtman) в Национальном институте здравоохранения США.

Структура

Структура селеноцистеина сходна с таковой цистеина с тем лишь отличием, что в нём атом серы заменён на атом селена, образуя селенольную группу, депротонированную при физиологических значениях pH. Белки, содержащие один или более остатков селеноцистеина, называются селенопротеинами. Они обладают каталитической активностью, обусловленной биохимической активностью селеноцистеина, из-за чего называются селеноэнзимами. У селеноэнзимов, структура которых была описана, были обнаружены тройки аминокислот с каталитической активностью[англ.], которые обусловливают нуклеофильность активного центра селеноцистеина.

Биология

Селеноцистеин имеет более низкую, чем у цистеина, константу диссоциации (5,47) и более высокий восстановительный потенциал. Благодаря этим свойствам селеноцистеин задействован в белках, обладающих антиоксидантной активностью[3].

В отличие от других аминокислот, встречающихся в белках, селеноцистеин не имеет своего особого кодона в генетическом кодеref> Böck A.; Forchhammer, K.; Heider, J.; Baron, C. (1991). "Selenoprotein Synthesis: An Expansion of the Genetic Code". Trends in Biochemical Sciences. 16 (12): 463—467. doi:10.1016/0968-0004(91)90180-4. PMID 1838215.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)</ref>. В действительности он особым образом кодируется кодоном UGA, который обычно является стоп-кодоном. Такой механизм называется трансляционным перекодированием[4], а его эффективность зависит от синтезируемого селенопротеина и факторов инициации трансляции[5]. Если клетки живут в условиях отсутствия селена, то трансляция селенопротеина завершается на кодоне UGA, что приводит к образованию «обрезанного», нефункционального фермента. Кодон UGA кодирует селеноцистеин, если в мРНК присутствует последовательность вставки селеноцистеина[англ.]* (англ. SECIS element, SECIS). Элемент SECIS можно определить по характерным нуклеотидным последовательностям и особенностям вторичной структуры мРНК в области этого элемента. У бактерий элемент SECIS располагается непосредственно за кодоном UGA (в одной с ним рамке считывания)[6]. У архей и эукариот SECIS располагается в 3'-нетранслируемой области[англ.]* (англ. 3' untranslated region, 3' UTR) и может заставлять несколько кодонов UGA кодировать селеноцистеин[7] .

Другое отличие селеноцистеина от стандартных аминокислот заключается в том, что он не существует в свободном виде внутри клетки, так как его высокая реакционная активность может нанести вред клетке. Вместо этого клетка хранит селен в форме менее активного селеноводорода (H2Se). Синтез селеноцистеина осуществляется на специализированных тРНК, которые также включают его в нарастающую пептидную цепь. Первичная и вторичная структура селеноцистеин-специфичных тРНК, тРНКSec, отличаются от таковых у стандартных тРНК в нескольких аспектах. Так, акцепторная область содержит 8 пар оснований у бактерий и 10 — у эукариот, более длинную Т-петлю[англ.]; помимо этого, для тРНКSec характерна замена нескольких довольно консервативных пар оснований. тРНКSec изначально связывается с серином при помощи фермента серил-тРНК лигазы, однако образующийся комплект Ser-тРНКSec не вступает в трансляцию, поскольку не распознается нормальными трансляционными факторами (EF-Tu у бактерий и eEF1A у эукариот). Остаток серина, связанный тРНК, превращается в остаток селеноцистеина пиридоксальсодержащим ферментом селеноцистеинсинтазой[англ.]. Наконец, образовавшийся комплекс Sec-тРНКSec специфично связывается с альтернативным трансляционным фактором (SelB или mSelB (или eEFSec)), который целенаправленно доставляет его в рибосому, транслирующую мРНК для селенопротеина. Специфичность этой доставки обусловлена наличием дополнительного белкового домена (у бактерий, SelB) или дополнительной субъединицы (SBP2 для эукариотической mSelB/eEFSec), которая связывается с соответствующим элементом вторичной структуры мРНК, образуемым элементом SECIS.

У человека известно 25 селенопротеинов[8].

Производные селеноцистеина γ-глутамил-Se-метилселеноцистеин и Se-метилселеноцистеин в природе известны у растений родов лук (Allium) и капуста (Brassica)[9].

Применение

Биотехнологическое применение селеноцистеина включает использование Sec, меченного радиоактивным изотопом 73Se (период полураспада 7,2 часа) в позитронно-эмиссионной томографии, а также Sec, содержащего 75Se (период полураспада 118,5 дней), для радиоактивного мечения. Один селеноцистеин или селеноцистеин в сочетании с селенометионином (SeMet) для облегчения фазы детерминации при помощи мультиволновой аномальной дисперсии[англ.] в рентгеноструктурном анализе белков. Возможно включение стабильного изотопа 77Se, чей ядерный спин равен ½, для ядерного магнитного резонанса с высокой разрешающей способностьюОшибка в сносках?: Неправильный вызов: ключ не был указан.

См. также

  • Пирролизин, другая нестандартная аминокислота.
  • Селенометионин, другая селеносодержащая аминокислота, случайно заменяющая метионин.

Примечания

  1. ↑ "IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN) and Nomenclature Committee of IUBMB (NC-IUBMB)" (pdf). European Journal of Biochemistry. 264 (2): 607—609. 1999. doi:10.1046/j.1432-1327.1999.news99.x.
  2. ↑ Johansson, L.; Gafvelin, G.; Amér, E. S. J. (2005). "Selenocysteine in Proteins — Properties and Biotechnological Use". Biochimica et Biophysica Acta. 1726 (1): 1—13. doi:10.1016/j.bbagen.2005.05.010.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  3. ↑ Byun, B. J.; Kang, Y. K. (2011). "Conformational Preferences and pKa Value of Selenocysteine Residue". Biopolymers. 95 (5): 345—353. doi:10.1002/bip.21581. PMID 21213257.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  4. ↑ Baranov P. V.; Gesteland R. F.; Atkins, J. F. (2002). "Recoding: Translational Bifurcations in Gene Expression". Gene. 286 (5): 187—201. doi:10.1016/S0378-1119(02)00423-7. PMID 11943474.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  5. ↑ Donovan, J.; Copeland, P. R. (2010). "The Efficiency of Selenocysteine Incorporation is Regulated by Translation Initiation Factors". Journal of Molecular Biology. 400 (4): 659—664. doi:10.1016/j.jmb.2010.05.026. PMID 20488192.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  6. ↑ Atkins, J. F. Recoding: Expansion of Decoding Rules Enriches Gene Expression. — Springer, 2009. — P. 31. — ISBN 9780387893815.
  7. ↑ Berry, M. J.; Banu, L.; Harney, J. W.; Larsen, P. R. (1993). "Functional Characterization of the Eukaryotic SECIS Elements which Direct Selenocysteine Insertion at UGA Codons" (pdf). The EMBO Journal. 12 (8): 3315—3322. PMC 413599. PMID 8344267.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  8. ↑ Kryukov, G. V.; Castellano, S.; Novoselov, S. V.; Lobanov, A. V.; Zehtab, O.; Guigó, R.; Gladyshev, V. N. (2003). "Characterization of Mammalian Selenoproteomes". Science. 300 (5624): 1439—1443. doi:10.1126/science.1083516. PMID 12775843.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (множественные имена: authors list) (ссылка)
  9. ↑ Block, E. Garlic and Other Alliums: The Lore and the Science. — Royal Society of Chemistry, 2010. — ISBN 0-85404-190-7.

Ссылки

Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Селеноцистеин&oldid=61206315