Аспарагин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Аспарагин
L-asparagine-skeletal.png
L-asparagine-3D-sticks.pngAsparagine ball-and-stick.png
Общие
Систематическое
наименование
2-амино-3-карбамоилпропановая кислота
Сокращения Асн, Asn, N
AAU,AAC
Традиционные названия аспарагин
Хим. формула HOOC-CH(NH2)-CH2-CONH2
Рац. формула C4H8N2O3
Физические свойства
Состояние твёрдое
Примеси L, D, LD
Термические свойства
Т. плав. 220 моногидрат, 233 L, 182 LD
Химические свойства
pKa 2,02 и 8,84
Растворимость в воде растворим в воде
Вращение [α]D + 21°
Изоэлектрическая точка 5,41
Классификация
Рег. номер CAS [70-47-3]
PubChem 236
SMILES
ChemSpider 6031
Приводятся данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иначе.

Аспараги́н (принятые сокращения: Асн, Asn, N) — амид аспарагиновой кислоты (2-амино-бутанамид-4-овая кислота, Asx или B). Одна из 20 наиболее распространённых аминокислот природного происхождения. Их кодоны AAU и AAC.

История[править | править исходный текст]

Аспарагин был выделен из сока спаржи (англ. Asparagus) в 1806 году французским химиком Луи-Никола Вокленом и помощником Пьером Жаном Робике[1], став первой полученной человеком аминокислотой. В составе спаржи аспарагин содержится в больших количествах, соответственно он получил своё имя. Характерный запах мочи некоторых людей после употребления спаржи относят к различным метаболитам аспарагина.[2] Несколько лет позже, в 1809, Робике[1] снова обнаружил в корне лакрицы вещество похожее на аспарагин, затем Plisson в 1828 подтвердил это.

Бетаиновая структура[править | править исходный текст]

Аспарагин легко образует внутреннюю соль — бетаин.

(S)-Аспарагин (слева) и (R)-аспарагин (справа) в цвитерионной форме при нейтральном рН.

Благодаря наличию хирального центра, существует два энантиомера (S), участвующих в построении белков, (R) и их смеси, вплоть до смеси с равным количеством — рацемат.

Так как в аспарагине боковые ответвления в виде карбоксамидной группы могут образовывать водородные связи с пептидной цепью, аспарагиновые остатки часто находят в начале и конце пептидной цепи(альфа-спираль), и в свою очередь для β-листы[3]. Его роль может быть обозначена как «закупорка» водородных связей взаимодействий, которые в другом случае могли связываться с основной полипептидной структуры. Глутамины, с дополнительной метиленовой группы, имеют большую конформационную энтропию и из-за этого они менее полезны в этом отношении. Аспарагин также обеспечивает ключевыми местами для N-связанного гликозилирования модификацию протеиновой цепи с добавлением цепи углеводородов.

Свойства[править | править исходный текст]

С XIX века известны обе формы аспарагина. L-аспарагин имеет сладкий вкус, D-напротив горький. При наличии в пище сахара при нагревании с аспарагином образуется акриламид — потенциальный канцероген.

Нахождение в природе[править | править исходный текст]

Аспарагин не является незаменимой аминокислотой, что означает способность синтезировать его основными метаболитическими путями в человеке, и не требуется в диете. Он находится в значительных количествах в:

животных источниках: молоко, сыворотка, мясо, домашняя птица, яйца, рыба, морепродукты

растительных источниках: спаржа, помидор, бобовые, орехи, семена, соя, цельные зёрна.

В живых клетках присутствует в свободном виде и в составе белков. Путем образования аспарагина из аспарагиновой кислоты в организме связывается токсический аммиак.

Биосинтез[править | править исходный текст]

Прекурсором к аспарагину является оксалоацетат. Оксалоацетат конвертируется в аспартат, используя энзим трансаминазы. Энзимы переносят аминогруппу с глутамата на оксалоацетат, производя α-кетоглутарат и аспартат. Энзим аспарагин синтетаза производит аспарагин,АМФ, глутамат и питофосфат из аспартата, глутамина и АТФ. В аспарагин синтетазы реакции, АТФ используется для активации аспартата, образуя формил-β-аспартил-AMФ. Глутамин даёт аминогруппу, которая реагирует с β-аспартил-AMФ, образуя аспарагин и свободную АМФ.

Биосинтез аспраргина из оксалоацетата

Расщепление[править | править исходный текст]

Аспартат — это глюкогенная аминокислота. L-аспарагиназы гидролизует амидную группу, образуя аспартат и аммиак. Трансаминаза конвертирует аспартат в оксалоацетат, который может быть далее использован в цикле трикарбоновых кислот или глюконеогенезе.

Функция[править | править исходный текст]

Нервной системе для нормального функционирования требуется аспарагин. Он также играет важную роль в синтезе аммиака.

Примечания[править | править исходный текст]

  1. 1 2 en:Pierre Jean Robiquet
  2. [S.C. Mitchell (2001). «Food Idiosyncrasies: Beetroot and Asparagus». Drug Metabolism and Disposition 29: 539—534. Retrieved january 18, 2010.]
  3. uk:Бета-лист

Ссылки[править | править исходный текст]